8.3. Общие свойства ферментов

К ферментам применимы три основных критерия, характерных для неорганических катализаторов:

они остаются относительно неизменными после реакции, т. е. освобождаются вновь и могут реагировать с новыми молекулами субстрата;

ферменты оказывают свое действие в ничтожно малых концен­трациях, например: 1 молекула реннина (содержится в слизистой оболочке желудка теленка) створаживает около 10⁶ молекул казеи­ногена молока за 10 мин при 37 °С;

наличие фермента (катализатора) не оказывает влияния ни на величину константы равновесия, ни на изменения свободной энергии. Катализаторы лишь повышают скорость реакций (точку равновесия они не сдвигают).

Термолабильность ферментов. Скорость химической реакции зависит от температуры. Реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям температуры. Скорость хими­ческой реакции повышается в 2 раза при повышении температуры на 10 "С. Ускорение реакции идет до 45 "С, затем, в связи с денату­рацией белка-фермента, снижается. При 100 "С почти все фермен­ты полностью утрачивают свою активность.

Оптимальная температура для действия ферментов теплокров­ных 37...40 "С. При низких температурах (0 °С и ниже) ферменты не разрушаются, не денатурируют, но активность их снижается до нуля (рис. 8.3).

Зависимость активности ферментов от рН среды. Ферменты ак­тивны в узких пределах значений рН, как правило, 6,0...8,0. Каж­дый фермент имеет свой оптимум рН, который лежит в пределах физиологических значений. Исключением является пепсин, рН- оптимум которого 2,0. Объясняется это функцией данного фер­мента, так как в желудочном соке содержится свободная хлоро­водородная (соляная) кислота, обусловливающая кислое значе­ние рН.

Влияние колебаний рН среды на активность фермента заклю­чается в том, что изменяется сте-

пень ионизации кислотных и основных групп (—СООН, —SH, имидазольной, —NH₂ и т. д.).

При разных значениях рН активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответ­ственно на формировании активного комплекса фермент—суб­страт (рис. 8.4).

Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специ­фичностью действия и этим существенно отличаются от неорга­нических катализаторов. Например, измельченная платина или палладий могут катализировать восстановление десятков соедине­ний различной структуры, а фермент обычно проявляет свою ак­тивность только при полном соответствии активного центра и субстрата, только при «узнавании» обычно протекает одна высо­коспецифичная реакция среди тысячи других химических процес­сов, осуществляемых в живой клетке. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной, или групповой, и абсолютной специфичностью.

Для действия некоторых гидролитических ферментов характер­на относительная специфичность. Например, пеп­син расщепляет белки животного и растительного происхожде­ния, хотя они могут различаться по химическому строению, ами­нокислотному составу и физико-химическим свойствам; он раз­рывает пептидную связь — СО—NH— между аминокислотами. Однако пепсин не расщепляет жиры и углеводы.

Липаза, катализирующая гидролиз жиров на глицерин и жир­ные кислоты, разрывает сложноэфирные связи. Аналогично груп­повой специфичностью обладают трипсин; химотрипсин; пептидазы; ферменты, гидролизирующие а-гликозидные связи в поли­сахаридах. Все перечисленные ферменты — пищеварительные, их групповая специфичность имеет биологический смысл.

Абсолютная специфичность — это способность фер­мента катализировать превращение единственного субстрата. На­пример, аргиназа, расщепляющая в организме аргинин; уреаза, катализирующая распад мочевины, и др.

Стереохимическая специфичность — это спо­собность фермента различать L- и D-изомеры. Например, оксидазы (аминокислот) действуют только на свой специфический стереоизомер L- или D-аминокислот. Специфичностью обладают также ферменты, катализирующие синтетические реакции.