2. Строение белков. Уровни структурной организации белка. Характеристика связей, стабилизирующих их. Доменные белки.

1. Белки - АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ вещества (до 16 %).

2. Структурной единицей белков являются альфа АК L-РЯДА.

З.АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь,

4. Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5. Сложная структурная организация.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА - последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры:

1 .Альфа спираль ( Л.ПОЛЛИНГ) - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является АК-ПРОЛИН.

2.Бетта складчатый слой.

3.Петли ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи (соединительные петли).

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА - укладка вторичной структуры более компактно, в виде ГЛОБУЛЫ или ФИБРИЛЛЫ. Осуществляется за счёт водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей. Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам с самостоятельными глобулярными белками. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА - объединение неск. доменов. П. Гемоглобин-4 субъединицы.

4. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.

1.Молекулярная масса белков определяет многие свойства белков: седиментация, диффузия, плотность белковых растворов, коллоидные свойства белков и др. характеристики. Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации (осаждения) при УЛЬТРАЦЕНТРИФУГИРОВАНИИ. На основании этого определяют коэффициент седиментации. Др. методом определения молекулярной массы является метод ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИИ (молекулярное просеивание).

2.Способность белков связываться с ЛИГАНДАМИ. Белки способны связываться с определенными веществами. Белки специфично узнают свои ЛИГАНДЫ. ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ обеспечивается белковой частью гемоглобина. Центр связывания ЛИГАНДА называется активным центром. Это свойство лежит в основе АФФИНой ХРОМОТОГРАФИи.

3.Электрохимические свойства белков.

А. АМФОТЕРНОСТЬ. Белки - АМФОТЕРНЫЕ ЭЛЕКТРОЛИТЫ.

Б. Буферные свойства - способность поддерживать РН среды. Наиболее мощным буфером крови является ГЕМОГЛОБИНОВЫЙ буфер, т.к. в большом количестве содержит ГИСТИДИН.

B. Белки содержат заряд, который зависит от соотношения кислотных и основных групп, а оно в свою очередь зависит от их диссоциации, определяющейся РН среды.

Изоэлектрическое состояние - это состояние молекулы белка, при котором её заряд равен 0.

В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ: 1.ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.

Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы).