С тереоизомерия
Обусловлена наличием у аминокислоты ассиметричного атома углерода (называется хиральный центр).
по абсолютной конфигурации (эталон — глицериновый альдегид).
А
К
могут быть L- или D-стереоизомеры. В состав
белков организма входят L-стереоизомеры
аминокислот.
Спектральные свойства
Все аминокислоты поглощают свет в инфракрасной области спектра. Три циклических аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) поглощают свет в ультрафиолетовой области при 280 нм.
Уровни структурной организации белковых молекул
Первичная структура — это конфигурация полипептидной цепи, которая формируется в результате образования пептидной связи между остатками АК.
Постулаты (принципы формирования пептидной связи), сформулированные Л. Поллингом и Р. Кори:
1) атомы, образующие пептидную связь, копланарны (расположены в одной плоскости); вращение атомов или групп атомов вокруг пептидной связи невозможно;
2) принцип эквивалентности вклада АК-остатков в образование пептидной связи и, тем самым, в образование полипептидной цепи (исключение пролин);
3) принцип максимума водородных связей.
Первичную структуру белка стабилизируют (поддерживают):
пептидные связи (между АК-остатками);
дисульфидные связи (между свободными –SH-группами цистеина).
Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре.
Вторичная структура белка — локальная конформация, обусловленная вращением отдельных участков полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей.
Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — водородные.
Виды вторичной структуры:
α-спираль (правозакрученная)
β-структура • β-слой
Параллельная
Антипараллельная
β-поворот
Несколько участков полипептидной цепи, организованных в пространстве в форме -спирали или -структуры, могут объединяться, формируя надвторичную структуру. В результате в молекуле белка образуются домены (функциональные или структурные).
Третичная структура белка — это расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют собственную локальную конформацию.
Этапы формирования третичной структуры (см. рис.):
Поддержанию третичной структуры белка способствуют гидрофобные связи, которые образуются внутри молекулы. В образовании этих связей принимают участие неполярные радикалы аминокислот. Могут также образовываться другие нековалентные связи.
У белка, имеющего третичную структуру, на поверхности молекулы формируется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Этот участок называется активный центр и формируется из радикалов аминокислот, которые сближаются друг с другом при формировании третичной структуры. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда.
Четвертичная структура формируется при объединении нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Образованный таким образом белок обладает новой функцией.
Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи — протомерами или мономерами. Такие соединения стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между АК-остатками, расположенными на поверхности протомеров.
Преимущества белков с четвертичной структурой:
1) экономия генетического материала;
2) уменьшение числа ошибок при синтезе белка;
3) качественное разнообразие белков — появление у белков новых функций.