Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 1. Обмен белков: Азотистый баланс. Катаболизм белков в

желудочно-кишечном тракте.

Лабораторная работа: Определение кислотности желудочного сока. Качественный анализ желудочного сока.

Цель занятия:

1. Знать биологическую роль белков.

2. Знать азотистое равновесие, суточную норму белков.

3. Знать переваривание белков в ЖКТ, ферменты, специфичность.

Рекомендации по самоподготовке:

Необходимо знать:

1. Азотистый баланс организма.

2. Протеазы и пептидазы, участвующие в расщеплении белков.

Их характеристика:

а) в каком виде синтезируются;

б) механизм активации;

в) какие пептидные связи расщепляются;

г) оптимум действия.

3) Механизм всасывания аминокислот.

Необходимо уметь:

1. Проводить качественный анализ желудочного сока.

2. Определять различные виды кислотности желудочного сока.

Вопросы для самоконтроля:

1. Биологическая роль белков.

2. Азотистое равновесие, азотистый баланс и его виды.

3. Нормы белка в питании.

4. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.

5. Протеолитические ферменты ЖКТ, эндо- и экзопептидазы.

6. Протеолиз и его виды.

7. Всасывание продуктов распада белков.

8. Принцип количественного определения желудочного сока.

9. Патологические составные части желудочного сока.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 426–461,

1990, с. 390–337, 1998, с 410–431.

2. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 303–308

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 15, с. 46 - 49.

4. Кушманова О. Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным

занятиям по биологической химии, 1983, работа № 66 и 67 с. 169–175.

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных

коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 2. Общие пути обмена аминокислот.

Лабораторная работа: Определение активности трансаминаз.

Цель занятия: Усвоить общие пути обмена аминокислот, их значение.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Дезаминирование аминокислот, его виды, биологическая роль.

2. Реакции трансаминирования, их биологическое значение.

3. Особенности строения трансаминаз, роль витамина В₆ в реакциях

трансаминирования.

4. Реакции декарбоксилирования аминокислот, их продукты.

Значение биогенных аминов в организме.

5. Принцип метода определения активности трансаминаз.

Вопросы для самоконтроля:

1. Дезаминирование аминокислот:

а) механизм окислительного дезаминирования, ферментативный и неферментативный этапы реакции, коферментная форма витамина РР.

б) непрямое дезаминирование аминокислот.

2. Трансаминирование аминокислот в организме человека:

а) механизм действия аминотрансфераз. Коферментные формы витамина В_6.

б) биохимическое значение реакций трансаминирования.

в) определение активности аланин- и аспартатамино трансфераз в диагностических целях.

3. Декарбоксилирование аминокислот:

а) декарбоксилазы аминокислот, их кофермент.

б) значение декарбоксилирования аминокислот на примере образования физиологически активных соединений: биогенных аминов, гормонов, медиаторов.

в) декарбоксилирование аминокислот в процессе гниения белков в кишечнике.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 461–481; 1990, с. 337–350, 1998, с. 431–446.

2. Николаев а. Я. Биологическая химия, 1989, с. 309–315.

3.. Каминская Г. А,. Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 16, с. 53 - 56.

4. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным

занятиям по биохимии, 1983, работа 288.

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 3. Обмен отдельных аминокислот.

Лабораторная работа: «Определение фенил-ПВК в моче»

Цель занятия: Пояснить специализированные пути обмена отдельных аминокислот в норме и при патологии.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Формулы 20 аминокислот.

2. Превращения аминокислот в специализированные продукты:

а) глицин участвует в биосинтезе пиррольных колец гема, пуринов, креатина, включается в обмен углеводов и липидов через метаболиты, образующиеся при его обмене;

б) серин образует аминоспирты и нейромедиатор – ацетилхолин;

в) цистеин образует таурин;

г) метионин (изолейцин и валин) участвуют в образовании

сукцинил-КоА;

д) триптофан и гистидин производят биологически активные амины.

е) особенности метаболизма фенилаланина и тирозина;

3. Патология обмена циклических аминокислот и аминокислот с

разветвленными цепями.

Вопросы для самоконтроля:

1. Обмен глицина и серина.

2. Обмен серосодержащих аминокислот.

3. Обмен фенилаланина и тирозина.

4. Обмен триптофана и гистидина.

5. Обмен дикарбоновых аминокислот.

6. Пути включения аминокислот в ЦТК.

7. Патология обмена аминокислот.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 482–508, 1998, с. 446–468.

2. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 18, с. 58 - 60.

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 4 Основные источники аммиака в организме и пути его обезвреживание. Цикл мочевины.

Лабораторная работа: Количественное определение мочевины.

Цель занятия: Усвоить обезвреживания аммиака в организме.

Рекомендации по самоподготовке:

Необходимо знать:

1. Основные источники образования аммиака в организме человека

2. Пути обезвреживания и выведения аммиака из организма

3. Ферментативные реакции биосинтеза мочевины и его регуляцию.

4. Методы определения мочевины.

Вопросы для самоконтроля:

1. Пути образования аммиака в организме.

а) окислительное дезаминирование аминокислот

б) дезаминирование биогенных аминов

в) образование аммиака в нервной ткани

2. Механизм обезвреживания аммиака в нервной ткани.

3. Синтез мочевины – основной механизм обезвреживания аммиака

а) ферментативные реакции синтеза мочевины

б) доноры аминогрупп в молекуле мочевины

в) взаимосвязь с циклом трикарбоновых кислот.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 482–508, 1998, с. 446–468.

2.. Каминская Г. А, Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 17, с. 56 - 58

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 5 Катаболизм сложных белков.

Цель занятия: Знать катаболизм сложных белков гемопротеидов (на примере гемоглобина) и нуклеопротеидов.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Необходимо знать, что различия в структуре гемоглобина и миоглобина сопровождаются различными функциями этих белков: миоглобин накапливает кислород, гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ.

2. Аллостерические свойства гемоглобина обеспечиваются его четвертичной структурой.

3. Оксигенация гемоглобина сопровождается конформационными

изменениями его белковой части.

4. Катаболизма гемоглобина. Свободный и связанный билирубин.

Конъюгация билирубина с глюкуроновой кислотой. Образование

уробилиногена и стеркобилиногена. Патология обмена билирубина.

5. В результате катаболизма нуклеопротеинов образуются азотистые основания пуринового и пиримидинового ряда. Конечным продуктом обмена пуринов у людей является мочевая кислота. Катаболизм пиримидиновых оснований приводит к образованию водорастворимых соединений (бета-аланин, СО₂, NH₃, бета-аминоизобутират). Патология обмена мочевой кислоты.

Вопросы для самоконтроля:

1. Характеристика различных классов сложных белков.

2. Катаболизм хромопротеидов на примере гемоглобина.

3. Катаболизм гемовой группы.

4. Продукты катаболизма гемовой группы. Билирубин прямой непрямой.

5. Превращение билирубина в уробилин и стеркобилин.

6. Нормы билирубина в сыворотке крови.

7. Обмен билирубина при различных видах патологии.

8. Катаболизм сложных белков нуклеопротеидов.

Литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 538–546, 549–551; 1990, с. 390–398; 1998, с. 498–503, 506–508.

2. Николаев А.Я. Биологическая химия, 1989, с. 342–347.

Модуль 3. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Смысловой модуль 9. Основы молекулярной биологии.

Тема занятия № 6. Строение нуклеиновых кислот. Репликация и транскрипция.

Цель занятия: Усвоить основы хранения и передачи наследственной

информации.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Обратить внимание на особенности строения нуклеиновых кислот. Для этого необходимо:

а) знать формулы нуклеотидов;

б) знать уровни структурной организации молекул нуклеиновых кислот;

в) обратить внимание на сходство и отличие в строении ДНК и РНК.

2. Уметь объяснить процесс репликации и его роль в передаче наследственной информации.

3. Уметь объяснить процесс транскрипции и его этапы.

Вопросы для самоконтроля:

1. Строение и роль ДНК.

2. Репликация ДНК. Значение процесса.

3. Виды РНК, их строение и роль.

4. Этапы транскрипции, биологическое значение процесса.

Литература: