- •4. Пептидной связью между -nh2 и -cooh группами аминокислот
- •5.Содержит свободный -соон, связанный с &-углеродным атомом
- •4.Группу аминокисл.Остатков,взаимодествующих с субстратом
- •4. Антиоксидант,предохраняющий липиды клеточных мембран
- •5. Ферментов
- •4. Больной болен мегалобластической пернициозной анемией
- •5. Одноцепочечного препроинсулина c мол.Массой 11500 дальтон
- •Его переваривания в желудочно-кишечном тракте
- •1. Дефицита фермента гексозо-1-фосфат-уридилтрансферазы
- •1. Фруктоза и манноза
- •2. Это гипогликемическая кома,в/в 40мл 40% раств.Глюкозы
- •Сфингомиелин
- •4. Болен квашиоркором
- •2. Аспарагина
- •5. Аргинина и лизина
- •3. Nh3 и кетокислоты
- •2. Пиридоксальфосфат
- •5. Серина
- •4. Функция долговременного регулирования генов у эукариот
- •2. Сукцинат
- •4. Полуконсервативный
- •2. Белок тиоредоксин
- •5. Браунштейн, Крицман и Снелл
- •3. Лизин и лейцин
- •5. Аланин и глутамин
- •2. Диоксифенилаланин
- •4. Аргинин, глицин, метионин
- •5. Мезелсон и Сталь
- •2. Глутамат и оксалоацетат
- •2. Никотинамидадениндинуклеотид
- •2. Лизин
- •4. Тетрагидрофолиевой кислоты
- •2. Фрпф-амидотрансферазы, 2 реакция
- •3. Однозначный
- •4. Треонина
- •4. Диагноз-подагра
- •4. Нейромедиатора серотонина
- •4. Обратная транскриптаза
- •4. Декарбоксилирования гистидина
- •4. 7,4 И 35-45 мм рт.Столба
- •3. Бикарбонат-ионов hco3
- •2. Фактор 12 - фактор Хагемана
- •3. Фактор 3
- •2. Фактор 5
- •2. Гипофосфатемия имеет место при гипотиреозе
- •4. Трансферрин
- •4. Дыхания воздушной смесью, обогащенной кислородом
- •2. Сукцинил-KoA и глицин
- •5. Диагноз - паренхиматозная желтуха
- •2. Реакц.Метилирования гликоциамина при образовании креатина
- •4. Диагноз - эритремия(полицитемия)
- •5. Ферритин
- •3. Бикарбонатная
- •5. Фибриноген
- •2. Викасол
- •3. Фактор 10
- •2. Карбоангидраза
- •2. Отравления угарным газом - co
- •4. Биливердина
- •4. Диагноз - подпеченочная желтуха
- •3. Реакц. Конъюгации глицина и холевой кислоты
- •2. Диагноз - миеломная болезнь - плазмоцитома
- •4. Его внутриклет.Ионы-вторичный посредник тиреокальцитонина
- •3. Заболевание - железодефицитная анемия
- •4. Заболевание - гемолитическая анемия
-
Мономерами нуклеиновых кислот являются 1.азотистые пуриновые и пиримидиновые основания 2.нуклеозиды 3.дипептиды 4.углеводные остатки рибозы и дезоксирибозы 5.нуклеотиды
-
К производным капроновой кислоты относится 1.аргинин 2.глутамат 3.лизин 4.валин 5.аспартат
-
Какое равенство неверно в молекуле ДНК 1. А + Ц = Г + Т 2. А = Т 3. Ц = Г 4. А + Т = Г + Ц
5. А + Г = Ц + Т
-
К неполярным(гидрофобным) аминокислотам относится 1.глицин 2.треонин 3.лизин 4.валин 5.цистеин
-
Гемопротеином не является 1.миоглобин 2.цитохром С 3.казеин 4.гемоглобин 5.каталаза
-
В состав РНК не входит 1.ТМФ 2.АМФ 3.ГМФ 4.ЦМФ 5.УМФ
-
Избыточным положительным зарядом может обладать аминокислота 1.аланин 2.аргинин 3.изолейцин 4.метионин 5.цистеин
-
Молекулярную массу белков можно определить методом 1.ультрацентрифугирования 2.диализа 3.ионообменной хроматографии 4.фотометрии 5.гидролиза
-
Биуретовая реакция обнаруживает в составе белковой молекулы 1.остатки дикарбоновых аминокислот 2.остаток аминокислоты пролина 3.остаток аминокислоты триптофана 4.группировку атомов пептидной связи -CO-NH- 5.группировку атомов -OH, содержащуюся в серине и тирозине
-
Аминокислоты формируют первичную структуру белка, соединяясь 1. водородными связями между радикалами аминокислот 2. гидрофобными связями между неполярными радикалами 3. ионными связями между + и - группами полипептидной цепи
4. Пептидной связью между -nh2 и -cooh группами аминокислот
5. дисульфидными мостиками серосодержащих аминокислот
11. В процессе гель-хроматографии белки разделяются благодаря 1.различиям во 2-,3-,4-чной структурах белковой молекулы
2.аффинному связыванию по сродству типа гормон-рецептор
3.способности проходить через полупроницаемые мембраны 4.различным электрическим зарядам молекул белков 5.различным молекулярным массам(размерам) молекул белков
12. Гетероциклическим кольцом не является 1.пиримидиновое 2.пиридиновое 3.пуриновое 4.бензольное 5.имидазольное
13. В состав &-аминокислот, образующих белки, не входит химический элемент 1.кислород, O 2.фосфор, P 3.сера, S 4.водород, H 5.азот, N
14. В кислой среде молекулы белка 1.движутся к катоду 2.аггрегируют с другими белковыми молекулами 3.быстро теряют свою первичную и вторичную структуры 4.не движутся в электрическом поле 5.движутся к аноду
15. В состав белков тканей растений и животных входят исключительно 1.замениммые аминокислоты 2.незаменимые аминокислоты 3.D-аминокислоты 4.L-аминокислоты 5.оксиаминокислоты
16. Нуклеотид в отличие от нуклеозида 1.входит в состав т-РНК 2.входит в состав ДНК 3.обладает вторичной структурой 4.имеет в своем составе остаток фосфата 5.имеет в своем составе только пиримидиновые основания
17. При кислотном гидролизе белка происходит 1.разрушение пептидных связей в белковых молекулах 2.повышенная диссоциация молекул воды 3.разрушение водородных связей в белковой молекуле 4.обратимая денатурация белка 5.разрушение связей,формирующих третичную структуру белка
18.При диализе белкового раствора с использованием мешочка из полупроницаемой мембраны происходит 1.гидролиз белковых молекул до свободных аминокислот 2.разделение на мембране молекул белка на + и - заряженные
3.прохождение молекул белка через полупроницаемую мембрану
4.инактивация белковых гормонов и ферментов 5.снижение концентрации солей в растворе белка
-
К белкам относят полипептиды с молекулярной массой не менее 1.1000 дальтон 2.3000 дальтон 3.6000 дальтон 4.25000 дальтон 5.100000 дальтон
-
Белки плазмы крови млекопитающих не разделяются методом 1. высаливания 2. гель-фильтрации 3. диализа 4. ионообменной хроматографии 5. электрофореза
-
Изоэлектрическая точка многих белков находится в слабо- кислой(pH=5,5...7,0) среде благодаря преобладанию в их составе аминокислот 1.аланина и валина 2.аспартата и глутамата 3.аргинина и лизина 4.тирозина и фенилаланина 5.цистеина и цистина
-
Белковые молекулы образуют устойчивые растворы благодаря 1.водородным связям между отдельными молекулами белка 2.броуновскому движению молекул растворителя 3.наличию у них заряда и атмосферы из молекул воды 4.наличию онкотического давления в растворах белка 5.оптимальной температуре, равной 25 градусов по Цельсию
-
Наименьшей молекулярной массой среди &-аминокислот, входящих в состав белков организма, обладает аминокислота 1.аланин 2.валин 3.глицин 4.аргинин 5.цистеин
-
Содержит атом серы и может образовывать дисульфидную связь в молекуле белка отстаток аминокислоты 1.гистидина 2.глицина 3.метионина 4.серина 5.цистеина
-
В норме соотношение альбуминов и глобулинов плазмы крови (коэффициент А/Г ) равен 1.0,5 2.2,6 3.1,0 4.1,8 5.7,0
-
При серповидноклеточной анемии молекулярный дефект заклю-чается в 1.замене остатка глутамата в 6 положении в b-цепи на валин
2.замене остатка глутамата в 6 положении в b-цепи на лизин
3.замене остатка глутамата в 116 положении в &-цепи на лизин
4.замене остатка аспартата в 68 положении в &-цепи на лизин
5.замене остатка валаина в 67 положении в b-цепи на глутамат
-
В молекуле гемоглобина F содержится 1.2 альфа- и 2 бета- пептидные цепи 2.2 альфа- и 2 гамма- пептидные цепи 3.4 бета-пептидные цепи 4.4 альфа-пептидные цепи 5.1 полипептидная цепь, состоящая из 4 участков &-спирали
-
Вторичная структура белковой молекулы(альфа-спираль и бета-структура) формируется благодаря следующей связи 1.ковалентной(пептидной) 2.водородной 3.ионной 4.ковалентной(дисульфидной) 5.гидрофобного взаимодействия
-
С-концевой аминокислотой в молекуле белка называется тот аминокислотный остаток, который 1.находится в левом конце белковой молекулы 2.содержит свободный -СООН, связанный с c-углеродным атомом 3.находится в правом конце белковой молекулы 4.содержит свободный -СООН, связанный с b-углеродным атомом