Білки як поліелектроліти

Білки – найважливіші біополімери, з діяльністю яких пов'язані всі процеси існування живої матерії на Землі. Білки побудовані із залишків амінокислот, сполучених між собою пептидними зв'язками.. Амінокислоти є амфотерні електроліти, молекули яких містять карбоксильну (–СООН) і амінну (–NH₂) групи. До складу різних білків входить в основному 20 амінокислот. Схематично молекулу білка можна зобразити як NH₂–R–СООН, де R – залишок молекули білка без функціональних груп. Цей залишок виникає в результаті взаємодії сотень і сотень тисяч амінокислот:

NH₂–R'–СООН + НNН–R"–СООН + НNH–R'"–СООН →

NH₂–R'СОNH–R"–СОNH–R'"–СООН + 2Н₂О.

Молекулярна маса білків коливається від 5700 (інсулін) до 322 000 000 (білок вірусу грипу). У молекулі білка є одна або декілька поліпептідних ланцюгів, що мають вид спіралей, закріплених між собою внутрішньомолеку-лярними водневими зв'язками. Розрізняють чотири рівні структурної організації молекули білка – первинні, вторинні, третинні і чeтвертинні. Є дві основні форми молекули білка – глобулярна (куляста) і фібрилярна (витягнута). У фібрилярних молекул білків довжина макромолекули в сотні і тисячі раз перевищує товщину. Так, довжина молекули проколагена – 300 нм, ширина – десяті частки нанометра, довжина молекул глобулярних білків – 30 нм, ширина – 20-30 нм.

На поверхні молекули білка є велика кількість гідрофільних груп, які створюють гідратну оболонку . Гідрофобні частини молекули в основному розміщуються всередині. При формуванні молекули білка деяка частина молекул води залучається всередину неї і складає інтермицелярну воду. Між молекулами білка циркулює вода, яка називається інтерміцелярна.

Білки є амфолітами. У водному середовищі молекула білка дісоціює на іони, як звичний електроліт. Так, при дисоціації карбоксильних груп молекули білка проявляють властивості кислоти:

NH₂ −R−COOHNH₂−R−COO^-+ Н+,

а при взаємодії молекул білка з молекулами води виявляються основні властивості.

NH₂−R−COOH + HOH  H₃⁺N−R−COOH + HO^-.,

Ці властивості виявляються і при взаємодії білка з кислотами і основами. Так, якщо в розчин білка додати сильну кислоту, то карбоксильні групи молекул білка не можуть дисоціювати і макромолекула приймає позитивний заряд:

NH₂−R−COOH + HOH H₃⁺N−R−COOH + HO^-,

Якщо в розчин білка додати основу, то білок проявляє властивості кислоти

NН₂—R—СООН + NаОН → NH₂→NH₂—R—СОONa + Н₂0.

В даний час відомо понад 3000 білків. Вони діляться на прості (протеїни) і складні (протеїди). При гідролізі простих білків в основному утворюються амінокислоти; при гідролізі складних білків утворюються прості білки (а з них амінокислоти) і простетичні групи. По хімічній природі простетичних груп складні білки діляться на нуклеопротеїди фосфопротеїди, хромопротеїди, ліпопротеїди, глікопротеїди і металопротеїди.

По хімічних властивостях білки можуть бути кислими, нейтральними і основними. Кислі властивості білків визначаються переважанням у складі молекул залишків моноамінодикарбонових кислот (аспарагинової і глутамінової), а в складних білках, окрім цього, кислотних функціональних груп (наприклад у фосфопротеїдах — ортофосфорної кислоти). Основні властивості білків-протеїнів залежать від наявності у складі їх молекул великої кількості залишків диаміномонокарбонових амінокислот (наприклад, аргініну, лізину), а в складних білках, окрім цього, простетичних груп, що володіють основними властивостями. Нейтральні білки в молекулах містять однакову кількість основних і кислотних груп.

Молекули кислих білків у воді заряджають негативно, оскільки відщеплювання від молекули кожного іона Н⁺ повідомляє полімеру один негативний заряд. Молекула основного білка у воді заряджає позитивно. Білки, що володіють у однаковій мірі основними і кислотними властивостями, у водному розчині відщеплюють і приєднують однакову кількість іонів Н⁺, що обумовлює їх нейтральність.

Процесом відщеплювання і приєднання іонів Н⁺ молекули білка можна управляти. Так, якщо збільшити сН в розчині кислого білка (наприклад додати кислоти), то рівновага реакції зсунеться вліво і негативний заряд молекули білка зменшиться:

NH₂–R–СООН  NН₂–R–COO^- + H⁺.

Якщо в розчині основного білка збільшити концентрацію іонів Н⁺, то зрушення рівноваги реакції відбудеться вправо:

HOOC−R−NH₂ + H⁺  HOOC−R−NH₃⁺.