Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
БХ с ответами.doc
Скачиваний:
449
Добавлен:
21.03.2016
Размер:
2.94 Mб
Скачать

2. Коллоквиум 2

1. Фермент амилаза относится к

А оксидоредуктазам

Б гидролазам

В лиазам

Г синтетазам

Д изомеразам

2. Смесь ферментов нельзя разделить

А высаливанием

Б диализом

В гель-фильтрацией

Г электрофорезом

Д ионообменной хроматографией

3. Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы, должен быть отнесен к классу

А оксидоредуктаз

Б трансфераз

В гидролаз

Г изомераз

Д лиаз

4. Фермент холинэстераза гидролизует связи

А сложноэфирные

Б гликозидные

В пептидные

Г дисульфидные

Д водородные

5. Молекула гема состоит из четырех колец производных

А пиррола

Б пурина

В пиримидина

Г имидазола

Д пиридина

6. Активировать ферменты могут

А субстрат

Б аллостерический активатор

В продукт реакции

Г кофактор

Д изменение рН

7. Один катал - это

А количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

Б количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

В число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

Г количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

Д активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

8. Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК

А ЦУГУАЦ

Б ЦАУГУЦ

В ЦТГТАЦ

Г ЦАТГТЦ

Д ГАЦАТГ

9. Нуклеотидом является

А аденин

Б аденозингидролаза

В цитидин

Г прион

Д аденозинмонофосфат

10. В молекуле ДНК неверно

А А+Ц = Г+Т

Б А = Т

В Г = Ц

Г А+Т = Г+Ц

Д Г+А = Ц+Т

11. Молекула гемоглобина

А мономер

Б димер

В тример

Г тетрамер

Д гексамер

12. Какой процесс реализуется путем необратимой модификации фермента

А аллостерическая регуляция

Б конкурентное ингибирование

В активация проферментов

Г связывание апофермента с коферментом

Д фосфорилирование гидроксильных групп серина в молекуле фермента

13. Фермент каталаза относится к

А оксидоредуктазам

Б трансферазам

В гидролазам

В лиазам

Г изомеразам

14. В активном центре фермента не может связаться

А субстрат

Б продукт

В кофермент

Г конкурентный ингибитор

Д аллостерический эффектор

15. Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе

А две

Б три

В четыре

Г шесть

Д восемь

16. Неокрашенный белок

А пепсин

Б каталаза

В миоглобин

Г гемоглобин

Д цитохром С

17. Простетической группой гликопротеинов могут быть

ПрОтвет А

ПрОтвет Б

А галактоза

Б глюкозамин

В глутаминовая кислота

Г аспарагиновая кислота

Д все вышеперечисленные вещества

18. Активировать апофермент может

А субстрат

Б аллостерический активатор

В продукт реакции

Г кофермент

Д изменение рН

19. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что

А это высокомолекулярные соединения

Б имеют сложную пространственную структуру

В поглощают свет в УФ области спектра

Г состоят из мономеров

Д не содержат аминокислотных остатков

20. Одна международная единица ферментативной активности - это

А количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

Б количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

В число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

Г количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

Д активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

21. Нуклеозидом является

А цитозин

Б урацил

В тимин

Г гуанозин

Д аденозинтрифосфат

22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина

А глу на вал

Б глу на асп

В вал на лей

Г вал на цис

Д гли на асп

23. Аллостерический эффектор

А конкурирует с субстратом за связывание в активном центре

Б связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра

В изменяет образующийся продукт реакции

Г активирует или ингибирует фермент

24. Конкурентные ингибиторы

А повышают Km фермента

Б понижают Km фермента

В повыщают Vmax

Г понижают Vmax

Д не изменяют Km и Vmax

25. Специфичность сложных ферментов определяется

ПрОтвет Б

А коферментом

Б апоферментом

В аллостерическим эффектором

Г косубстратом

Д всеми вышеперечисленными факторами

26. К классу оксидоредуктаз не относится фермент

А каталаза

Б пероксидаза

В холинэстераза

Г аскорбатоксидаза

Д лактатдегидрогеназа

27. Молекулярная активность (число оборотов) фермента - это

А количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

Б количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

В число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

Г количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

Д активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

28. Изменение рН среды может сопровождаться

А разрывом пептидных связей в молекуле фермента

Б изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента

В изменением заряда субстрата

Г диссоциацией молекулы фермента

Д денатурацией фермента

29. Интерфероны - это молекулы

А простых белков или гликопротеинов

Б одноцепочечной РНК

В двухцепочечной РНК

Г гликолипидов

Д гемопротеинов

30. При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре при 260 нм

А не меняется

Б уменьшается

В увеличивается

Г сдвигается в коротковолновую область

Д сдвигается в длинноволновую область

31. Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

А ионные

Б гидрофобные

В водородные

Г пептидные

Д гликозидные и сложноэфирные

32. Генетический код

А одинаков у всех организмов

Б одинаков в пределах вида

В разный у разных организмов

Г строго индивидуален

Д разный у растений и животных

33. Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

А только альфа

Б только бета

В альфа и бета

Г альфа и гамма

Д только гамма

34. Скорость ферментативной реакции повышается при

А уменьшении температуры

Б увеличении количества фермента

В денатурации фермента

Г недостатке кофермента

Д добавлении аллостерического активатора

35. Конкурентное ингибирование снимается

А повышением температуры

Б добавлением продукта реакции

В избытком субстрата

Г ионами тяжелых металлов

36. Ферменты увеличивают скорость реакции

А повышая энергию активации реакции

Б уменьшая изменение свободной энергии (G) в ходе реакции

В понижая энергию активации реакции

Г изменяя константу равновесия реакции

37. Фермент, не относящийся к гидролазам

А амилаза

Б трипсин

В каталаза

Г холинэстераза

Д пепсин

38. Каталитической активностью обладает

А инсулин

Б миоглобин

В казеин

Г пепсин

Д кератин

39. Гемопротеином не является

А миоглобин

Б цитохром С

В каталаза

Г гемоглобин

Д казеин

40. Обратимым может быть ингибирование

А аллостерическое

Б конкурентное

В неконкурентное

Г ретроингибирование

Д ингибирование продуктом реакции

41. Удельная активность фермента - это

А количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

Б количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

В число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

Г количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

Д активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

42. Минорным нуклеотидом природных нуклеиновых кислот не является

А метилцитидинфосфат

Б оксиметилцитидинфосфат

В дигидроуридинфосфат

Г псевдоуридинфосфат

Д уриидинфосфат

43. Чем отличаются разные типы РНК?

А первичной структурой

Б молекулярной массой

В последовательностью нуклеотидов

Г функциями в клетке

44. Гетероциклическим кольцом не является

А пиримидиновое

Б пиридиновое

В пуриновое

Г бензольное

Д имидазольное

45. Аллостерический регулятор гемоглобина

А 1,3-бисфосфоглицериновая кислота

Б 2,3-бисфосфоглицериновая кислота

В 1-фосфоглицериновая кислота

Г 2-фосфоглицериновая кислота

Д 3-фосфоглицериновая кислота

46. Если концентрация субстрата равна Km, то скорость реакции составляет

А 0,25 Vmax

Б 0,33 Vmax

В 0,50 Vmax

Г 0,67 Vmax

Д 0,75 Vmax

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]