1. Коллоквиум 1

1. Аминокислоты, незаменимые для человека

А фенилаланин

Б тирозин

В триптофан

Г треонин

Д метионин

2. Избыточным положительным зарядом обладают аминокислоты

А аспарагин

Б глутамин

В лизин

Г глутамат

Д гистидин

3. К серосодержащим аминокислотам относятся

А метионин

Б лизин

В валин

Г цистеин

Д аргинин

4. Гидрофобные аминокислоты

А глутамин

Б валин

В треонин

Г фенилаланин

Д изолейцин

5. При денатурации белка не нарушаются связи

А дисульфидные

Б водородные

В пептидные

Г ионные

Д гидрофобные

6. Донором метильных групп может служить аминокислота

А валин

Б лейцин

В метионин

Г аргинин

Д треонин

7. Величина R_f при бумажной хроматографии будет наибольшей для аминокислоты

А глицина

Б треонина

В серина

Г глутамата

Д валина

8. Изоэлектрическая точка белка зависит от

А наличия гидратной оболочки

Б суммарного заряда

В наличия водородных связей

Г наличия спиральных участков в молекуле

Д всех перечисленных параметров

9. Биуретовая реакция будет положительной для

А простых белков

Б дипептидов

В трипептидов

Г белковых гидролизатов

Д желатины

10. Олигомерные белки

А проходят через полупроницаемую мембрану

Б не содержат -спиральных участков

В состоят из нескольких полипептидных цепей

Г не обладают четвертичной структурой

Д соответствуют всем вышеуказанным утверждениям

11. К гидрофобным аминокислотам не относятся

А глутамин

Б серин

В аргинин

Г фенилаланин

Д аспарагин

12. Аминокислота, не имеющая стереоизомеров

А тирозин

Б глицин

В аланин

Г цистеин

Д серин

13. Аминокислоты, незаменимые для человека

А лизин

Б треонин

В орнитин

Г валин

Д цистеин

14. Незаряженные аминокислоты

А треонин

Б триптофан

В аргинин

Г гистидин

Д серин

15. Аминокислоты, которые являются производными пропионовой кислоты

А аланин

Б серин

В цистеин

Г треонин

Д фенилаланин

16. Наиболее гидрофобная аминокислота

А серин

Б лейцин

В глицин

Г цистеин

Д лизин

17. Денатурация белка может происходить при добавлении

А концентрированной азотной кислоты

Б сульфата меди

В азотнокислого серебра

Г концентрированной щелочи

Д сульфата аммония

18. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота

А аспарагин

Б гистидин

В лизин

Г цистеин

Д метионин

19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот

А глутамат и лизин

Б глутамат и лейцин

В лейцин и лизин

Г лейцин и валин

Д валин и глутамат

20. Денатурация белка всегда связана с

А нарушением третичной структуры белка

Б нейтрализацией зарядов

В снятием гидратной оболочки

Г образованием функциональных комплексов с другими белками

Д потерей нативных биологических свойств

21. Третичную структуру белков стабилизируют связи

А сложноэфирные

Б гидрофобные

В водородные

Г ионные

Д дисудьфидные

22. Нингидриновая реакция не дает окраски с

А простыми белками

Б дипептидами

В трипептидами

Г свободными аминокислотами

Д карбоновыми кислотами

23. Коллаген содержит наибольшее количество остатков аминокислоты

А гистидина

Б глицина

В аспарагина

Г лейцина

Д глутамата

24. Аминокислоты, незаменимые для человека

А лейцин

Б аланин

В фенилаланин

Г пролин

Д аспарагин

25. Производным янтарной кислоты является

А глутаминовая кислота

Б гистидин

В пролин

Г триптофан

Д аспарагиновая кислота

26. Молекулярную массу белков можно определить

А по аминокислотному составу

Б диализом

В ионообменной хроматографией

Г колориметрически

Д гель-фильтрацией

27. Альбумины растворимы в

А дистиллированной воде

Б фосфатном буфере, pH=6,8

В полунасыщенном растворе сульфата аммония

Г полунасыщенном растворе сульфата меди

Д насыщенном растворе сульфата аммония

28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить

А гель-фильтрацией

Б ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор

В диализом

Г ультрацентрифугированием

Д высаливанием

29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают

А фенилаланин

Б метионин

В триптофан

Г аргинин

Д аспарагин

30. Шапероны участвуют в образовании

А первичной структуры белков

Б первичной структуры нуклеиновых кислот

В третичной структуры белков

Г четвертичной структуры белков

Д сложных белковых комплексов

31. Гидрофильными аминокислотами являются

А фенилаланин

Б лейцин

В треонин

Г серин

Д аланин

32. Фолдинг белка - это

А формирование первичной структуры

Б модификация аминокислотных остатков

В формирование третичной структуры

Г транспорт в митохондрии

33. Аминокислоты, незаменимые для человека

А изолейцин

Б аланин

В глицин

Г валин

Д аспарагин

34. Полярные аминокислоты

А гистидин

Б валин

В аргинин

Г лизин

Д изолейцин

35. Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты

А аспарагиновая кислота

Б глутаминовая кислота

В аргинин

Г лизин

Д гистидин

36. Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты

А аспарагин

Б глутамин

В глутамат

Г аргинин

Д аспартат

37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя

А трихлоруксусную кислоту

Б гидроксид натрия

В сульфат меди

Г сульфат аммония

38. Положительно заряженные белки

А альбумины

Б глобулины

В глутелины

Г гистоны

Д протамины

39. К простым белкам нельзя отнести

А протамины

Б миоглобин

В гистоны

Г флавопротеины

Д гемоглобин

40. Для очистки белков от солей используют методы

А гель-фильтрации

Б диализа

В бумажной хроматографии

Г гидролиза

Д все вышеперечисленные

41. Положительную реакцию Фоля дают

А триптофан

Б гистидин

В метионин

Г треонин

Д цистеин

42. Наиболее прочные связи в молекуле белка

А пептидные

Б дисульфидные

В водородные

Г ионные

Д гидрофобные

43. Субъединичный состав олигомерных белков определяет

А первичную структуру

Б вторичную структуру

В третичную структуру

Г четвертичную структуру

Д доменное строение