Решить задачи, ответить на вопросы и выполнить следующие действия:

1. Без каких перечисленных в скобках энзимов не может произойти переваривание и всасывание нуклеиновых кислот, поступивших в составе нуклеопротеидов (пепсин, трипсин, нуклеотидазы, фосфатазы)? Почему?

2. Укажите место радиоактивной метки в пуриновом ядре, биосинтез которого протекал в присутствии глутамина: а) содержащего радиоуглерод в α – положении, б) радиоактивный азот в аминогруппе, в) радиоактивный азот в амидогруппе.

3. При механической желтухе затруднен отток желчи в кишечник. Какие сдвиги обнаружатся в крови и моче, если функция паренхиматозной ткани печени не нарушена?

4. Ускорен гемолиз эритроцитов в результаты снижения их резистентности. Функция печени сохранена. Какие изменения обнаружатся в пигментном обмене?

5. Составить схему переваривания нуклеопротеинов в желудочно-ки­шечном тракте.

6. Указать на схеме пуринового скелета его происхождение.

7. В структурных формулах представить биосинтез пиримидинового ядра, цитидиловых нуклеотидов из УТФ и тимидиловых нуклеотидов - из УМФ.

8. Представить схему катаболизма пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.

9. Назвать различия между первичными и вторичными урикемиями.

10. Перечислить этапы и ферменты синтеза гемма.

11. Охарактеризовать отличие фетального гемоглобина и HbA?

12. Нарисовать схему распад гемоглобина.

13. Расшифровать понятие «Билирубинемия» и назвать.различные виды желтух.

14. Определить понятие «Гемоглобинопатии» и назвать их виды и разницу между ними.

Занятие 23 (итоговое по теме «Обмен белков»)

Цель занятия -систематизировать полученные при изучении темы знания и получить цельное представление о биологическом значении белков, их метаболизме. При подготовке к занятию определить, усвоены ли Вами материалы темы (использовать конспекты, лекций, учебники, ранее выполненные схемы), рассматриваяследующие вопросы и решая предложенные задачи:

1. Функции белков, связь их разнообразия со структурой.

2. Потребность в белках, их источники в питании, биологическая ценность, критерии биологической ценности.

3. Переваривание и всасывание белков, условия и протеолитические ферменты.

4. Судьба аминокислот и других продуктов расщепления белков, не подвергшихся всасыванию.

5. ­Общие для всех аминокислот пути превращения в тканях.

6. Механизм дезаминирования, связь с трансаминированием..

7. Продукты декарбоксилирования аминокислот, их роль.

8. Пути обезвреживания аммиака. Биосинтез мочевины.

9. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов.

10. Распад пиримидиновых и пуриновых нуклеотидов, конечные продукты.

11. Синтез пуриновых и пиримидиновых оснований.

12. Распад гемоглобина в тканях, продукты превращения гема.

13. Диагностическое значение исследования обмена пигментов.

14. Врожденные нарушения обмена аминокислот.

15. .В сутки человек с энерготратами в 4000 ккал выделяет 18 г азота в форме мочевины. Какая часть суточного расхода энергии обеспечивается белком?

16. В крови повысился уровень глутамина, увеличилось количество аммонийных солей и мочевины в моче, одновременно снизился уровень глутаминовой кислоты в крови. Оцените эти сдвиги.

17. В составе каких соединений обнаружится маркированный азот аммиака, инкубируемого с печеночной тканью, которая сохраняет тканевое дыхание (назвать промежуточный и конечный продукты).

18. При каком состоянии можно наблюдать гипербилирубинемию, обусловленную избытком связанного билирубина, и исчезновении уробилиногена из крови и мочи?

19. Уровень свободного билирубина в крови выше нормы, связанного – не изменен, повышено содержание уробилиногена в моче, окраска кала обычная. Назвать причину изменений и их механизм.

44