Лекция №2 общая характеристика липидов. Классификация липидов. Резервные и протоплазматические липиды.Нейтральные жиры (триглицериды), их структура и функции. Физические и химические свойства.

ЛИПИДЫ – это общее название жиров и жироподобных веществ, которые отличаются различным строением, но некоторыми общими физико-химическими свойствами. Они нерастворимы в воде (гидрофобны) и растворимы в ацетоне, бензоле, спирте и других растворителях.

Все липиды можно разделить на нейтральные жиры и жироподобные вещества. Основные функции липидов: пластическая (структурная) – они участвуют в построении мембран и других компонентов клеток); энергетическая – при окислении 1 г жира освобождается 9,3 ккал (39 кДж) энергии; резервная – они откладываются про запас в подкожной жировой клетчатке, сальнике, капсуле почек, а также вокруг других органов, защитная (они предохраняют организм от переохлаждения).

Липиды делятся на резервные и протоплазматические. Количество резервных липидов колеблется от 10-15% веса тела в норме до 30% -при ожирении. Содержание протоплазматических (структурных) липидов очень устойчиво (около 25% от всего количества липидов в организме). Оно не изменяется при голодании и даже полном истощении организма.

НЕЙТРАЛЬНЫЕ ЖИРЫ (ТРИГЛИЦЕРИДЫ). Они являются по химической природе сложными эфирами, образованными трёхатомным спиртом глицерином и высокомолекулярными жирными кислотами. В природных липидах обнаружено более двухсот различных жирных кислот. Они делятся на предельные или насыщенные, которые не имеют двойных связей, и непредельные или ненасыщенные (содержат одну или несколько двойных связей). Среди предельных жирных кислот наиболее распространены масляная, пальмитиновая,стеариновая, среди непредельных – олеиновая, линолевая, линоленовая.

В животных жирах преобладают предельные (насыщенные) жирные кислоты. Жиры растительного происхождения (масла) отличаются прежде всего низким содержанием насыщенных кислот. Особое значение для организма имеют полиненасыщенные кислоты: линолевая и линоленовая. Они в организме не синтезируются. При их отсутствии в пище отмечаются нарушения обмена холестерина, заболевания кожи и т.д.

Жиры нерастворимы в воде. Основная химическая реакция, в которую вступают жиры – гидролиз. В организме человека при гидролизе жира образуются глицерин и жирные кислоты.

Гидролитическое расщепление жиров происходит также при нагревании их со щелочами (реакция омыления). В результате присоединения водорода (реакция гидрогенизации) в месте разрыва двойных связей ненасыщенные кислоты в составе жиров превращаются в насыщенные. Эта реакция широко используется для получения твёрдого жира (маргарина).

Жиры являются важными источниками энергии для организма, однако они окисляются более медленно и требуют больше кислорода для окисления. Поэтому они используются организмом для получения энергии во вторую очередь.

Лекция № 3 белки. Химический состав белков и их функции. Аминокислоты, их классификация. Уровни структуры белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Классификация белков.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот. В составе некоторых белков кроме аминокислот обнаруживаются и другие соединения. С белками связано всё многообразие функций организма, однако наиболее важными из них являются следующие:

- пластическая (структурная) – они составляют основу строения любой клетки;

- каталитическая – все ферменты в организме по химической природе являются белками;

- сократительная – её выполняют белки мышечной ткани;

- защитная – её выполняют белки, которые участвуют в таких защитных реакция как иммунитет и свёртывание крови;

- энергетическая – при окислении 1 г белка освобождается 4,1 ккал энергии;

- регуляторная – эту функцию выполняют белки-гормоны, которые вырабатываются в эндокринных железах и некоторых других органах

- транспортная – при участии белков происходит доставка различных веществ от одного органа к другому.

В состав белковых молекул десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот. У всех аминокислот можно выделить общую, одинаковую часть молекулы, содержащую амино- и карбоксильную группы. Другая часть молекулы – радикал, которая у каждой из 20-ти аминокислот, имеет специфическое строение. Аминокислоты делятся на заменимые (они могут синтезироваться в организме) и незаменимые, которые в организме не синтезируются и должны поступать с пищей.

Аминокислоты в молекулах белков соединяются друг с другом пептидной связью, которая возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты с выделением воды. При этом образуются длинные неразветвлённые цепи – полипептиды. В состав белковой молекулы может входить одна или несколько полипептидных цепей.

В молекулах белков выделяют несколько уровней структуры: первичная структура представлена обычно одной или несколькими полипептидными цепями; вторичная структура у многих белков имеет форму спирали, у некоторых белков она может иметь складчато-слоистую форму; третичная структура белковых молекул может иметь форму шара (глобулярная) или форму нити (фибриллярная) структура; четвертичной структурой обладают только некоторые белки. Это сложное надмолекулярное соединение, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры (например, гемоглобин).

Классификация белков. Белки по химическому составу делятся на две группы: простые белки (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные белки (протеиды), имеющие в своём составе не только аминокислоты, но и другие соединения. Простые белки: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины. Наиболее распространёнными животными белками являются альбумины и глобулины.

В молекулах сложных белков кроме аминокислот есть ещё небелковая часть (простетическая группа). В зависимости от строения этой группы выделяют следующие сложные белки: фосфопротеиды, нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды.

Свойства белков. Благодаря свободным карбоксильным и аминогруппам белки обладают амфотерными свойствами, т. е. свойствами оснований и кислот. Благодаря большим размерам молекул белки образуют в воде коллоидные растворы, устойчивость которых зависит от наличия у молекул белка водных оболочек.

Белки обладают гидрофильными свойствами (хорошо взаимодействуют с водой, при определённых условиях растворяются в воде, водных растворах солей и некоторых других растворителях.

Белки, находящиеся в растворе, могут выпадать в осадок. Осаждение белков может быть обратимым (высаливание белков), когда разрушается только водная оболочка, белок сохраняет свою структуру. Необратимое осаждение белка- денатурация. При этом происходит нарушение пространственной структуры белка под влиянием определённых факторов: термических (кипячение), химических (действие кислот и щелочей), радиоактивного излучения. При этом нарушаются свойства белков и их функция.

ЛЕКЦИЯ № 4

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. ИХ ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ. СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. СТРОЕНИЕ ДНК И ЕЁ БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ. РНК, СТРОЕНИЕ И КЛАССИФИКАЦИЯ РНК И ИХ БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ.

ФЕРМЕНТЫ. ИХ СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ, ИХ СВОЙСТВА И КЛАССИФИКАЦИЯ.

При участии нуклеиновых кислот осуществляется хранение и передача наследственной информации путём контроля синтеза белка. ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота) имеют различия в функциях, но их биологическая роль взаимосвязана.

По своему строению нуклеиновые кислоты являются высокомолекулярными соединениями (полинуклеотидами), состоящими из большого числа мононуклеотидов. Каждый из нуклеотидов включает в себя азотистое основание, углевод (пентозу) и остаток фосфорной кислоты. В составе нуклеотидов найдено пять азотистых оснований. Два из них – аденин и гуанин – являются производными гетероциклического соединения пурина (пуриновые основания). Три азотистых оснований – урацил, тимин и цитозин – производные пиримидина (пиримидиновые основания.

Углеводы, входящие в состав нуклеиновых кислот – это рибоза (в составе РНК) и дезоксирибоза (в составе ДНК).

Азотистое основание, связанное с углеводом, называется нуклеозидом.Нуклеозиды, содержащие аденин и гуанин, называются соответственно аденозин и гуанозин, а нуклеозиды с пиримидиновыми основаниями – уридин,тимидин и цитидин.

Нуклеиновые кислоты отличаются друг от друга строением входящих в их состав нуклеотидов, их количеством и порядком расположения.

Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в спираль вокруг общей оси и образующих двойную спираль. Азотистые основания обеих цепей находятся внутри двойной спирали и соединены друг с другом водородными связями. Связывание азотистых оснований осуществляется по принципу комплементарности (соответствия). Аденин всегда соединяется с тимином, а гуанин с цитозином.

Принцип комплементарности лежит также в основе таких важнейших процессов, как репликация (удвоения молекулы ДНК в процессе клеточного деления), торанскрипция (передача генетической информации с молекулы ДНК на информационную РНК в процессе синтеза белков) и трансляция (сборка из аминокислот белковой молекулы на рибосомах).

ДНК является главным аппаратом кодирования наследственной информации в хромосомах. Информация передаётся в форме кода, основу которого составляет определённый набор нуклеотидов. Отдельные участки ДНК кодируют свойства белков различного состава и функции.

Первичную структуру РНК составляет цепь соединённых между собой рибонуклеотидов. Вторичная структура РНК зависит от вида РНК. Молекулы РНК имеют одноцепочечное строение и могут иметь спирализованные и складчатые участки за счёт водородных связей внутри цепи. Некоторые РНК (транспортные) имеют вид «клеверного листа».

Выделяют три вида РНК: м-РНК, набор её нуклеотидов кодирует строго определённый аминокислотный состав будущей молекулы белка; т-РНК осуществляет доставку аминокислот к месту синтеза белка; р-РНК образует структуру рибосом, где осуществляется синтез белка.

ФЕРМЕНТЫ. Ферменты, или энзимы – это особые белки, выполняющие роль катализаторов химических реакций. Все химические реакции в организме протекают с огромными скоростями благодаря участию ферментов.

Ферменты могут быть простыми белками – протеинами (однокомпонентными) ферментами и сложными – протеидами (двухкомпонентными ферментами). Белковая часть этих ферментов называется апоферментом, небелковая часть (простетическая группа) – коферментом.

Ферменты имеют сложную пространственную структуру. Не все участки их молекул выполняют одинаковую функцию. Некоторые функциональные группы непосредственно участвуют в связывании субстрата и его преобразовании – это активный центр фермента.

В ферментативной реакции выделяют три обязательные стадии. На первой стадии молекулы реагирующих веществ (субстратов) присоединяются к активному центру фермента за счёт слабых связей. Образуется фермент-субстратный комплекс. Под действием фермента молекула субстрата меняет свою пространственную конфигурацию, в ней уменьшается прочность связей. Фермент-субстратный комплекс становится нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт. На третьей стадии фермент-продукт распадается на фермент и продукты реакции.

Действие ферментов как катализаторов обладает некоторыми особенностями. Фермент не способен вызвать новую химическую реакцию, он только ускоряет уже идущую реакцию. Если реакция обратима, фермент может ускорять как прямую, так и обратимую реакцию.

При увеличении количества ферментов скорость реакции повышается до некоторого предела, который характеризуется количеством субстрата, доступным действию фермента.

Увеличение количества субстрата при постоянной концентрации фермента приводит вначале к быстрому, а затем к более медленному росту скорости ферментативной реакции, пока не достигается максимальная скорость, остающаяся практически неизменной при дальнейшем увеличении концентрации субстрата.

Максимальная скорость ферментативной реакции достигается только при определённой величине рН, которая для разных ферментов неодинакова.

Скорость ферментативной реакции зависит от температуры. Однако обшая закономерность (увеличение скорости реакции в 2 – 3 раза при повышении температуры на 10 градусов) наблюдается только в интервале от 0 до 25 градусов.

Скорость ферментативной реакции зависит от присутствия активаторов и ингибиторов. Активаторы- вещества, повышающие скорость определённых ферментативных реакций. В организме активаторами могут быть гормоны, ионы металлов, а также лекарственные препараты.

Ингибиторы – это химические соединения, которые избирательно тормозят определённые ферментативные реакции.

Классификация ферментов. Все ферменты делятся на шесть классов в зависимости от типа катализируемой реакции.

1 класс – оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

2 класс – трансферазы – ферменты, катализирующие перенос различных функциональных групп с молекулы одного вещества на молекулу другого.

3 класс – гидролазы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза.

4 класс – лиазы – ферменты, катализирующие расщепление химических веществ без участия воды.

5 класс – изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения, т.е. перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы.

6 класс – лигазы или синтетазы – ферменты, катализирующие реакции синтеза высокомолекулярных полимеров (белков, полисахаридов, липидов, нуклеотидов) из мономеров.

Название фермента, как правило, состоит из двух частей. Первая часть является названием субстрата, превращения которого катализируется этим ферментом. Вторая часть названия, имеющая окончание «-аза», указывает природу реакции. Например, фермент, катализирующий отщепление водорода от лактата (молочной кислоты), называется лактатдегидрогеназа.

ЛЕКЦИЯ № 5

ОСНОВЫ БИОЭНЕРГЕТИКИ. ПРЕОБРАЗОВАНИЕ ЭНЕРГИИ В ЖИВЫХ ОРГАНИЗМАХ. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. АЭРОБНЫЙ И АНАЭРОБНЫЙ ТИП ЭНЕРГЕТИКИ. ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ. СВОБОДНОЕ И СОПРЯЖЁННОЕ ОКИСЛЕНИЕ.

Биоэнергетика изучает закономерности преобразования энергии в живых организмах.

Энергия – это способность совершать работу. Различают потенциальную энергию, которая зависит от положения или состояния тела, и кинетическую, т.е. энергию движения. В живом организме потенциальная энергия – это химическая энергия связей между атомами в молекулах биоорганических соединений.

Потенциальная энергия химических связей обусловлена расположением валентных электронов на орбиталях с высоким энергетическим уровнем, куда они попадают при образовании молекул биоорганических соединений в процессе химических реакций.

Кинетическая энергия – это энергия потока электронов, скатывающихся по энергетическим уровням, которая в дальнейшем может быть использована для образования новых химических связей или превратиться в другие виды кинетической энергии: тепловую, механическую, электрическую и т.д.

Первичным источником энергии на Земле для всех биологических процессов служит солнечный свет. Лучистая энергия солнечного света возникает в результате термоядерных реакций, протекающих в недрах солнца. На Земле лучистая энергия солнечного света улавливается пигментом хлорофиллом зелёных растений и превращается в ходе реакций фотосинтеза в химическую энергию. Таким образом, энергия солнечного света, представляющая собой один из видов кинетической энергии, превращается в один из видов потенциальной энергии.

В организмах животных и человека химическая энергия, заключённая в молекулах питательных веществ, выделяется в процессе биологического окисления. Окисление – это химические реакции, при которых происходит перенос электронов от окисляемого вещества (донора электронов) к восстанавливаемому веществу (акцептору электронов). В большинстве реакций биологического окисления в качестве конечного акцептора электронов используется кислород. Это аэробный или дыхательный тип энергетики. Если акцептором электронов является не кислород, а какие-либо другие вещества, то это анаэробный тип энергетики.

Если вся энергия окисления выделяется в виде тепла, то это свободное окисление. Когда энергия окислительных реакций используется для одновременно происходящих реакций синтеза макроэргических соединений, происходит сопряжённое окисление. Универсальным макроэргическим соединением является АТФ (аденозинтрифосфорная кислота). Энергия, аккумулированная в молекулах АТФ , может быть использована для различной химической работы. Образование АТФ является необходимым звеном в процессах аккумуляции и переноса энергии.

Среди огромного числа окислительных реакций, происходящих в организме, можно выделить три основных типа: прямое взаимодействие субстрата с кислородом; отщепление от субстрата водорода (дегидрогенирование); отщепление от субстрата и перенос электронов. В организме человека в сопряжённом окислении, как правило, используются реакции дегидрогенирования окисляемого субстрата с последующим переносом водорода на кислород при участии оксидоредуктаз.

Последовательность реакций, связанных с переносом водорода на кислород при участии специфических переносчиков электронов, называется дыхательной цепью. Процессы, протекающие в дыхательной цепи, называют ещё клеточным, или тканевым дыханием. Осуществляются они в митохондриях. Окислительно-восстановительные ферменты дыхательной цепи локализованы на внутренней мембране митохондрий. В состав этой системы входят:

- дегидрогеназы, у которых в качестве коферментов выступают НАД (никотинамидадениндинуклеотид) или НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат);

- флавиновые дегидрогеназы, роль которых выполняют ФАД (флавинадениндинуклеотид) или ФМН (флавинмононуклеотид);

- убихинон (кофермент Q);

- цитохромы.

Тканевое дыхание – это основной способ получения АТФ, используемый всеми клетками организма (кроме эритроцитов). За счёт энергии, выделяющейся при движении электронов по дыхательной цепи, в митохондриях осуществляется синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно на протяжении дыхательной цепи синтезируется три молекулы АТФ.

Образование АТФ в процессе тканевого дыхания называется окислительным фосфорилированием.

ЛЕКЦИЯ № 6

ОБМЕН УГЛЕВОДОВ. ПРЕВРАЩЕНИЕ УГЛЕВОДОВ В ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЕ. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ РАСПАД УГЛЕВОДОВ. АНАЭРОБНЫЙ РАСПАД (ГЛИКОЛИЗ), АЭРОБНАЯ ФАЗА ОКИСЛЕНИЯ УГЛЕВОДОВ (ЦИКЛ КРЕБСА).

Взрослому человеку в сутки требуется 400-500 г углеводов. Основные углеводы, поступающие с пищей – крахмал, клетчатка, сахароза, лактоза (молочный сахар), гликоген. Больше всего углеводов поступает с растительной пищей. Переваривание углеводов начинается в ротовой полости. Под действием фермента амилазы начинается расщепление крахмала с образованием низкомолекулярных полисахаридов – декстринов. Смесь из крупных молекул амилозы и амилопектина с декстринами, мальтозой, глюкозой поступает в желудок. Сильно кислая реакция желудочного сока угнетает ферменты слюны, поэтому дальнейшие превращения углеводов происходят в кишечнике. Завершается переваривание углеводов превращением образовавшейся мальтозы и других дисахаридов (сахарозы, лактозы) в моносахариды (глюкозу, фруктозу, галактозу), главным из которых является глюкоза.

Образовавшиеся моносахариды всасываются по системе воротной вены и поступают в печень. При этом в печень поступает практически только глюкоза, т.к. в клетках тонкой кишки в неё могут превращаться другие моносахариды (галактоза, фруктоза и др.).

В печени значительная часть глюкозы превращается в гликоген, который представляет собой запасную, резервную углеводов.

РАСПАД УГЛЕВОДОВ В ТКАНЯХ. Начальная фаза распада - анаэробная – гликолиз. Она включает более десяти реакций. Процесс гликолиза делится на три этапа:

1. подготовительный – активация углеводов и образование субстратов биологического окисления;

2. биологическое окисление и накопление энергии окисления в макроэргических связях субстрата с фосфорной кислотой;

3. накопление энергии окисления в макроэргических связях АТФ и формирование конечных продуктов гликолиза.

Подготовительный этап гликолиза начинается с активации глюкозы при взаимодействия её с АТФ. При этом используются две молекулы АТФ. Из глюкозы и из гликогена ( если он используется) образуются фосфосодержащие производные углеводов: глюкозо-6-фосфат, он изомеризуется во фруктозо-6-фосфат, затем он превращается во фруктозо-1,6-дифосфат, который распадается на две фосфотриозы: фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон., которые являются изомерами и способны к взаимопревращениям. Подготовительный этап завершается образованием двух молекул фосфоглицеринового альдегида, которые являются субстратами окисления.

На следующем этапе фосфоглицериновый альдегид подвергается биологическому окислению путём дегидрогенирования с помощью специфической дегидрогеназы и кофермента НАД. На этом этапе образуется макроэргическое соединение дифосфоглицериновая кислота, запас энергии в которой достаточен для того, чтобы преобразовать АДФ в АТФ.

На завершающем этапе в ходе ряда реакций образуется макроэргическое соединение фосфоэнолпировиноградная кислота, способная вступать в реакцию перефосфорилирования с АДФ с образованием АТФ и пировиноградной кислоты. Если условия анаэробные, то пировиноградная кислота присоединяет водород, отнятый от фосфоглицеринового альдегида и превращается в молочную кислоту (лактат). В аэробных условиях пировиноградная кислота включается в следующую фазу окисления (аэробную) – цикл трикарбоновых кислот или цикл Кребса.

Всего в ходе гликолиза образуется 4 молекулы АТФ на каждую молекулу глюкозы, но чистый выход энергии не 4, а две молекулы АТФ, т.к. на первом этапе гликолиза две молекулы АТФ из запасов клетки использовались для активации глюкозы и их надо вернуть.

Вторая фаза распада углеводов – цикл трикарбоновых кислот протекает в аэробных условиях. Пировиноградная кислота (ПВК) в аэробных условиях подвергается дальнейшему окислению при участии специфической дегидрогеназы в комплексе с 4-мя коферментами:

• тиаминпирофосфатом (производным вит. В1);

• амидом липоевой кислоты;

• Ко – НАД (произв. вит. РР);

• коферментом НS-КоА (произв.вит.В3).

Под влиянием этих коферментов ПВК подвергается окислительному декарбоксилированию. Продуктом этого процесса является ацетил – кофермент А, представляющий из себя активную форму уксусной кислоты, который включается далее в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). В тот процесс поступают не только продукты распада углеводов, но и белков и жиров. Эти продукты расщепляются до СО2 и Н2О. Ферменты цикла Кребса локализованы в митохондриях в основном в матриксе.

Энергетический выход в цикле Кребса очень высок – 36 молекул АТФ. Подавляющее большинство молекул АТФ образуется не в самом цикле Кребса, а в дыхательной цепи, куда поступает водород при помощи НАД, НАДФ и ФАД, освободившийся в цикле Кребса.

ЛЕКЦИЯ №7

БИОХИМИЯ СПОРТА. СТРУКТУРА И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА. МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ. ИСТОЧНИКИ ЭНЕРГИИ ПРИ МЫШЕЧНОЙ РАБОТЕ. АНАЭРОБНЫЕ И АЭРОБНЫЕ ПУТИ РЕСИНТЕЗА АТФ.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА. Основная функция мышц - сократительная, которая обеспечивает разнообразную деятельность организма. Наибольший интерес для спорта представляют скелетные (поперечнополосатые) мышцы.

Структурной единицей мышцы является мышечное волокно. Оно окружено оболочкой сарколеммой, на поверхности которой располагаются окончания двигательных нервов. Всё внутреннее пространство мышечного волокна занято саркоплазмой, в которой находятся органоиды: ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы, саркоплазматическая сеть (ретикулум). Специальные органоиды мышечного волокна – миофибриллы, которые являются сократительными элементами мышцы.

Каждая миофибрилла имеет поперечную исчерченность благодаря чередующимся светлым и тёмным дискам. При этом тёмные диски одной миофибриллы располагаются рядом м тёмными дисками другой, что создаёт поперечную полосатость всего мышечного волокна.

Миофибриллы построены из сократительных белков. Основным сократительным белком является миозин. Это фибриллярный белок, молекула которого имеет довольно большой отрицательный заряд и обладает способностью взаимодействовать с ионами Са++ и Мg++. В присутствии ионов Са++ миозин проявляет АТФ-азную активность, т.е ферментативную способность ускорять гидролиз АТФ. Молекула миозина состоит из головки и хвоста. Головка миозина участвует в образовании связей (спаек) между миозином и актином.

Второй важнейший сократительный белок – актин. Заряд молекулы актина отрицателен и сравнительно невелик. Актин обладает способностью связывать ионы Са++.

К сократительным белкам относится также тропомиозин, который образует комплекс с белком тропонином. Тропонин имеет большой отрицательный заряд. В покоящихся мышцах тропонин соединён с актином и блокирует его активные центры. Эта блокада снимается после поглощения тропонином ионов Са++.

Тёмные диски миофибрилл построены из толстых и тонких нитей. Толстые нити построены из белка миозина, а тонкие состоят из трёх белков: актина, тропонина и тропомиозина.

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ. При мышечном сокращении происходит повторяющееся образование и разрушение спаек между «головками» миозина и активными центрами актина. В покоящейся мышце спайки между миозином и актином не образуются. Этому препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, несущий большой отрицательный заряд и блокирующий активные центры актина

Когда на мышцу подействует раздражитель (нервный импульс), происходит деполяризация сарколеммы, волна возбуждения распространяется вглубь волокна и достигает саркоплазматического ретикулума, где хранятся ионы Са++.

Ионы кальция освобождаются и связываются с тропонином, который теряет заряд и освобождает активные центры актиновых нитей. Возникает возможность образования спаек между актином и миозином.

Возвращение сокращённой мышцы при расслаблении в исходное состояние происходит при участии упругих сил, которыми обладают белки миостромины.

ХИМИЗМ (ЭНЕРГЕТИКА) МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ. Непосредственным источником энергии для мышечной деятельности является реакция расщепления АТФ. Запасы АТФ в мышцах относительно невелики, накапливать большое количество АТФ мышца не может, поэтому АТФ должна постоянно восстанавливаться (ресинтезироваться).

Ресинтез АТФ при мышечной деятельности может осуществляться как в анаэробных условиях, так и за счёт окислительных превращений в клетках, связанных с потреблением кислорода. В обычных условиях ресинтез АТФ происходит в основном за счёт окислительных превращений. При напряжённой мышечной деятельности, когда доставка кислорода к мышцам затруднена, в тканях усиливаются анаэробные процессы ресинтеза АТФ.

Существуют три вида анаэробных процессов, в ходе которых осуществляется ресинтез АТФ:

- креатинфосфокиназная реакция (креатинфосфатный путь), где ресинтез АТФ происходит за счёт перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ. Это путь алактатный, включается он очень быстро, сразу после начала работы. Он очень короткий. Его хватает для поддержания усилий максимальной мощности в течение не более 10 – 15 с. Этот путь ресинтеза АТФ играет решающую роль в обеспечении кратковременных упражнений максимальной мощности, таких, как бег на короткие дистанции, прыжки, метания, тяжёлая атлетика и т.п.

- гликолиз. Это анаэробный процесс, лактатный, где ресинтез АТФ осуществляется за счёт ферментативного анаэробного расщепления углеводов, заканчивающегося образованием молочной кислоты. Наибольшей скорости гликолиз достигает к 20-30 с после начала работы и высокая активность его сохраняется до 2,5- 3,0х минут. Он является главным источником энергии при беге на средние дистанции, в плавании на 100 и 200 м, в велосипедных гонках на треке. За счёт гликолиза совершаются ускорения походу дистанции и на финише;

- миокиназная реакция. При этом ресинтез одной молекулы АТФ осуществляется за счёт двух молекул АДФ. Это происходит при выраженном мышечном утомлении.Этот путь ресинтеза АТФ считается аварийным, обеспечивающим восстановление АТФ в условиях, когда другие пути невозможны.

Аэробный механизм ресинтеза АТФ отличается наибольшей производительностью. В обычных условиях на его долю приходится около 90% от общего количества АТФ, ресинтезируемой в организме. Он включается медленно, но может продолжаться длительное время. Он играет ведущую роль как источник энергии при беге на длинные дистанции, в лыжных гонках и.д.