Амінокислоти

До складу білків входять a-амінокислоти, тобто такі, в яких аміногрупа розташована біля другого атома С. Між аміно- і карбоксильною групами знаходиться тільки один a-С атом. В процесах обміну речовин утворюються і інші види амінокислот. Наприклад, g-аміномасляна кислота (ГАМК) - є медіатором центральної нервової системи.

Відомо 20 a-амінокислот, які генетично кодуються, і декілька їх похідних, що утворюються шляхом ферментативної модифікації. Загальну формулу a-амінокислоти можна зобразити так:

де R- вуглеводневий радикал. Радикал може бути аліфатичний або циклічний, містити різні функціональні групи. Одна із двадцяти a-амінокислот (пролін) є не аміно-, а імінокислотою, тому що її атом азоту входить до складу циклу. Амінокислоти можна класифікувати за різними ознаками. Для вивчення білків зручний поділ за полярністю радикалів на неполярні, полярні незаряджені та полярні заряджені (позитивно або негативно) (Табл. 1) Подані тривіальні назви амінокислот є найбільш вживаними. В схемах амінокислоти та їх залишки позначаються скорочено першими трьома буквами назви.

Таблиця 1. Класифікація амінокислот за полярністю радикалу Неполярний радикал

Аланін (Aла, Ala, A) Валін (Вал, Val, V) Ізолейцин (Ілей, Ile, I)

Лейцин (Лей, Leu, L) Метіонін (Мет, Met, M) Пролін (Про, Pro, P)

Фенілаланін (Фен, Phe, P) Триптофан (Три, Trp, W)

Полярний незаряджений радикал

Гліцин (Глі, Gly, G) Серин (Сер, Ser, S) Цистеїн (Цис, Cys, C)

Треонін Аспарагін Глутамін Тирозин

(Тре, Thr, T) (Асн, Asn, N) (Глн, Gln, Q) (Тир, Tyr, Y)

Полярний заряджений радикал

Аспарагінова кислота (Aсп, Asp, D) Глутамінова кислота (Глу, Glu, E)

Лізин (Ліз, Lys, K) Аргінін (Арг, Arg, R) Гістидин (Гіс, His, H)

* - в дужках подаються скорочені українська і англійська назви і міжнародний символ

Кожна амінокислота, крім гліцину, містить один чи більше асиметричних атомів карбону, тобто проявляє оптичну активність. За абсолютною конфігурацією амінокислоти в організмах належать до L-ряду. Лише у складі пептидів деяких мікроорганізмів зустрічаються D-амінокислоти, наприклад в токсині бутулізму.

Амінокислоти - слабкі електроліти. Вони містять групи як кислотного, так і основного характеру, тобто є біполярними йонами. Їх заряд залежить від кількості цих груп і рН середовища:

рН<7 рН»7 рН>7

катіон біполярний йон аніон

Сумарнй заряд певної амінокислоти при певному значенні рН обчислюють за константами дисоціації (рК) всіх її функціональних груп. Значення рН, при якому сумарний заряд амінокислоти рівний 0, називається її ізоелектричною точкою (рІ). Для 0,1 М розчинів аланіну рІ становить 6,02, для глутамінової кислоти - 3,22; лізину - 9,74.

Кислотно-основні властивості амінокислот зумовлюють їх буферну здатність при рН близькому до рК їх функціональних груп. У складі білків з усіх амінокислот найбільше значення мають буферні властивості гістидину, оскільки лише його радикал має значення рК близьке до рН міжклітинної рідини та крові (≈7,4). Білок еритроцитів гемоглобін має великий вміст гістидину, що дуже важливо для його функції.

Амінокислоти проявляють спільні хімічні властивості, пов’язані з наявністю карбоксильної та аміногруп, а також індивідуальні, зумовлені функціональними групами радикалу. Останні використовуються для ідентифікації окремих амінокислот. Наприклад, взаємодія з азотною кислотою, характерна для похідних бензолу, використовується для визначення фенілаланіну (ксантопротеїнова реакція), а взаємодія сульфідів з йонами свинцю - для визначення цистеїну (реакція Фоля).

Для a-аміногрупи амінокислот характерна чутлива реакція з нінгідриновим реактивом: При нагріванні a-амінокислот з надлишком нінгідринового реактиву утворюється розчинний продукт лілового кольору. Імінокислота пролін дає з нінгідрином продукт жовтого кольору.

Індивідуальні амінокислоти визначають за продуктами взаємодії їх a-аміногруп із 2,4-динітрофторбензолом (ДНФБ, реактивом Сенгера) у слаболужному середовищі. Утворені ДНФ-похідні ідентифікують хроматографічно.