Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
2_rybej_wpor_rybej_biof.doc
Скачиваний:
47
Добавлен:
20.05.2015
Размер:
119.81 Кб
Скачать

14. Ақұыздардың және нуклеин қышқылдарының жұтылу спектрлері оларға тән толқын ұзындықтары.

Нуклеин қышқылдары тек ультра күлгін аймағында жұта алады ( 180-220 және 240-280нм) олардың храмафорлары пуринді немесе пиримидинді негіздер. Ақуыздар 3 түрлі хромафор тобын құрайды. өздік пептідті топ амин қышқылдарының бүйірлік топтары простетикалық алғашқы екеуі тек ультра күлгін аймағын жұтады ал көру аймағында керісінше. Пептидті топтар 190нм аймағында жұтады. 3 араматты қышқылдардың бүйірлік топтары триптофан терозин фенил аланин дәл осылай жұтады және жұтылу денгейі күштірек. Простетикалық топтар (гемоглабиндегі гем және т.б хромофорлар кіреді) У.К және көріну аймағын да жұта алады. Олар ақуыздарға тус береді. Гемоглабиннің жұту спектри максимумді көру аймағына (400 және 525-580нм) және инфра қызыл аймағына тән. Оттегі қосып алған гемоглабиннің жұту спектри түзу сызықпен ал боз гемоглабин көк сызық пен ерекшеленеді. Сондықтан спектрдің көмегімен адамнің қанындағы оттегі мөлшерін өлшеуге болады.

15. Бұлшық ет ақуыздарының жиырылуын қызметі.

Екі F актин жіпшелерінің арасындағы бұралған белсенді орталықтар меозинди тастармен байланысқа түсіп бұлшықет жиырылады. Актин миозин тропомиозинне басқа көлденең жолақты бұлшықеттер аса маңызды регуляторлы ақуыз тропонин мен байланысады. Тропонинди комплекстен тұратын сұп бірлік Са2+ ионимен байланысады. Байланыс пайда болғанда тропонин тропомиозинге әсер етеді, ал тропомиозин актинді филаментте миозин үшін белсенді орталықты босатады. Мұның нәтижесінде бұлшықет қысқара бастайды. Са+ иондари F-белсенді актинді орталықтарынан блокаданы бұзғаннан соң миозинді бостар олармен әрекеттеседі – олар саркомер орталығына қарай жылжыди. Жуан және жіңішке жіптер жүйесінің жиырылуы көлденең көпірлер арқылы іске асады. Бұлшықеттің тыныштық кезінде көпірлер жіпшелер остерінің тік бұрышында орналасқан. Яғни жиырылу кезінде көпірдің иілу бұрышы өзгереді, нәтіжесінде көпірлер орналасқан белсенді орталық бір қадам өзгереді. Бұлшықет жиырылу кезінде 1 секунд ішінде 5 циклдік секирис жасайды. Көпірлер бірдей мезетте жұмыс істемейді біріншісі актин жіпшесіне байланысады екіншісі олардан бөлектенеді

16. Бұлшық еттің биомеханикалық құрамы. Хилл теңдеуы.

Булшықеттердың негізгі қызметі жиырылу. Булшықеттердың сыртқы қабаты одасция деп аталатын ұлпалармен қапталған. Бұлшықет диаметри 10-100мкм, ұзындығы 10-15 см болатын параллель талшықтар жиынтығынан

тұрады. 1000-2000 параллель орналасқан жіңішке тарамдардан тұратын талшықтар миофибрилл деп аталады. Бұлшықеттер әсер ету органына және қоздырғышы сигнал әсеріне жауап беру жылдамдығына байланысты тез және баяу болады. Солай болсада олардың химиялық құрамы бірдей су – 75% ақуыз – 20% - ға, дейін болады. Бұлшықеттың изомериялық жиырылуы кезінде бұлшықет ұзындығы өзгермейді. Барлық күш қысым дамытуға жұмсалады. Изотоникалық жиырылуда бұлшықет тұрақты қысым күшінен қысқарады. 1938 – ж Хилл бұлшықеттің арасында Р , нью, Qх арасында байланыс бар екендигин дәлелдеді. Қысым арасында (Р) және бұлшықеттің қысқару жылдамдығы (нью) изотоникалық жиырылуда Хилл теңдеуынен өрнектеледі.

(Р+а) v=b (Ро –р)

Мұнда а, b және Ро – тұрақты шамалар, а*v көбейтпесі бір уакиттагы жылу, Р* нью пайдалы қуат Ро максималды куш, изотоникалық тәртіптегі бұлшықет.

17.Миофибриллердің жиырылуы кезіндегі оқығалар тізбегі. Миофибриллалар

Миоцит құрамында (көлденең қимасында) 103 миофибрилл бар. Бұлшық ет жасушасы көптеген қысқару талшықтарынан тұрады. Олар – бір-біріне параллельді орналасқан миофибриллдер деп аталады (Сурет 1). Қысқаруға бейім миофибриллдер диаметрі жуықтағанда 1мкм-ді құрайды. Миофибриллдердің бойымен саны көп саркомерлер орналасады ( грек. сөзінен sarx - ет, meros – бөлік ), бір-бірімен тізбек тәрізді жалғанады. Көрші саркомерлер бір-бірімен десмин ақуызы арқылы «желімденеді», өз кезегінде десмин актин жіпшелерімен актин-десминді торлы байланыс түзеді.

18. Электронды микроскопия мәліметтері бойынша саркомер құрылысы. (А,I дисктері, Z жолдары, Н аймақ.) Саркомер құрылысы

Миоцит шекараларының реттілігіне байланысты көрші миофибриллдердің саркомерлері беттеседі. Микроскоптан қарағанда, көлденең жолақты (қаңқалық) бұлшықтың белгілі бір реттілікпен орналасуы олардағы ашық немесе (изотропты-I) және қара (анизотропты-А) жолақтардың бір текті реттілігіне байланысты (сур.2). Анизотропты дисктер екілік сәуле сынумен қабілетті: қарапайым жарықта қараңғы болады, ал поляризацияланған жарықта-көлденеңінен мөлдір (ашық түсті), ұзынынан мөлдір емес.

Изотропты дисктерге екілік сәуле сынуы тән. І-дискінің орталық бөлікте қараңғы көршілес саркомерлермен арасындағы байланысқа тән. Бұл қараңғы жолақ 80-160 нм Z-сызығы деп аталады. Ол миофибриллдер арасындағы көрші саркомер арасындағы шекара қызметін атқарады. Электронды микроскоптан көрініп тұрғандай, әрбір саркомер жіңішке (актинді) және (миозинді) филаменттерден тұрады. Олар протофибриллалар деп аталады, олардың саны орташа бір миофибриллде 2500-ді құрайды. Протофибриллдер бір – біріне параллельді орналасады (сур.3 қараңыз). А дисктерінде оларды миозин жіпшелері жабады. А дискінің ортасында ашық бөлік (Н жолақ) басталады, онда тек миозинді жіптер байқалады. Демек, анизотропия құбылысы актинді және миозинді филаменттердің бірдей кездесуімен сипатталады. Көлденең қиынды бойында саркомерде жіпшелер қашанда гексагональді жұйе құрайды, мұнда әрбір миозинді протофибрилла алты актинді, ал әрбір актинді үш миозинді протофибриллалармен әрекеттеседі (сур.3). Жіңішке және жуан филаменттер әсерлері көлденең көпірлер арқылы іске асады, ондай көпірлер миозинді молекулалар бастарынан құралады

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]