1 Цистеин и цистин в белке можно выявить:
&нингидриновой реакцией
&ксантопротеиновой реакцией
#реакцией Фоля
&биуретовой реакцией
!
2 К гидрофильным аминокислотам относятся:
&аланин
#серин
&лейцин
&валин
!
3 При необратимой денатурации белка, как правило, нарушается:
&первичная структура
#вторичная структура
&все уровни структурной организации
!
4 Обратимая денатурация белка нарушает:
&первичную структуру
&все уровни структурной организации
#третичную структуру
!
5 Какой белок легче образует гель:
&глобулярный
#фибриллярный
&не имеет значения
!
6 Самым распространенным в человеческом организме типом вторичной структуры белка является:
&альфа-спираль
&бета-структура
#коллагеновая спираль
!
7 Положительно заряженный радикал имеют аминокислоты:
#лизин, аргинин
&аланин, валин
&лейцин, изолейцин
&метионин, фенилаланин
!
8 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты:
&тирозин, треонин
&гистидин, глицин
&глутаминовая и аспарагиновая кислоты
#фенилаланин, аланин
!
9 Структурной единицей белков являются:
#аминокислоты
&нуклеотиды
&моносахариды
!
10 Жесткость амидной связи в белках обусловлена:
#электронным строением амидной цепи
&расположением связи в одной плоскости
&расположением боковых радикалов аминокислотных остатков
!
11 Качественной реакцией на ароматические аминокислоты является:
#ксантопротеиновая
&биуретовая
&нингидриновая
&Фоля
!
12 К ароматическим аминокислотам относят:
&тирозин, цистеин, метионин
&валин, гистидин, глутаминовая кислота
#фенилаланин, тирозин, триптофан
&лизин, серин, треонин
!
13 В бензоле лучше всего растворим:
&глутамин
&лизин
#лейцин
&глицин
!
14 Свойствами поверхностно-активного вещества обладает:
&аспарагиновая кислота
&аргинин
#лейцин
&лизин
!
15 При гидроксилировании фенилаланина гидрофобность:
&увеличивается
#уменьшается
&не изменяется
!
16 Уровень белка в сыворотке крови составляет:
&6-10 г/л
&16-20 г/л
&30-50 г/л
#60-80 г/л
&100-150 г/л
!
17 Указать ион металла, который может вызвать необратимую денатурацию белка:
&Са++
#Сu++
&Na+
&K+
&Mg++
!
18 Назвать сложный белок:
&липаза
&амилаза
#цитохромоксидаза
&химотрипсиноген
&лизоцим
!
19 Фибриллярным белком является:
&альбумин
&иммуноглобулин
&инсулин
#эластин
&гемоглобин
&пепсин
!
20 В состав кератинов в большом количестве входит:
&лизин
&аргинин
#цистеин
&валин
&треонин
&метионин
&глутамин
&серин
!
21 В состав протаминов в большом количестве входит:
&триптофан
&аланин
#лизин
&глутаминовая кислота
&лейцин
&метионин
&фенилаланин
!
22 Каталитическую функцию в организме выполняет:
&коллаген
&иммуноглобулин
&инсулин
&гемоглобин
&актин
#миозин
&церулоплазмин
&трансферрин
!
23 К гидрофильным аминокислотам относятся:
&аланин
#серин
&лейцин
&валин
!
24 Пептидную связь в белке можно выявить:
&нингидриновой рекцией
&ксантопротеиновой реакцией
#биуретовой реакцией
&реакцией Фоля
!
25 Отрицательно заряженной аминокислотой является:
&лизин
&аспарагин
#глутаминовая кислота
&щавелевоуксусная кислота
!
26 Положительно заряженной аминокислотой является:
#лизин
&аспарагин
&глутаминовая кислота
&щавелевоуксусная кислота
!
27 Первичная структура белка стабилизируется:
#пептидными связями
&дисульфидными связями
&ионными связями
&водородными связями
!
28 Заряд белковой молекулы образуется за счет аминокислотных остатков:
&валина, аланина, лейцина, пролина
&фенилаланина, триптофана, метионина, глутамина, аспарагина
&серина, тирозина, глицина, треонина, цистеина
#лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот
!
29 При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие:
&меньшую молекулярную массу
#большую молекулярную массу
&положительный заряд
&отрицательный заряд
!
30 При каком рН легче всего разделить смесь глицина, аргинина и аспарагиновой кислоты методом электрофореза:
&3,0
#7,0
&10,0
!
31 Изоэлектрическая точка белка - это:
#значение рН, при котором суммарный заряд равен нулю,
&значение рН больше 10,0 для большинства белков крови
&значение рН, равное 7,36
!
32 Препятствуют образованию альфа-спирали полипептидной цепи:
&валин
#пролин
&фенилаланин
&лейцин
!
33 Гидрофобный радикал имеет аминокислота:
&цистеин
&серин
&лизин
#валин
!
34 Растворимость белков обеспечивается среди прочего и:
&высокой молекулярной массой
&присутствием остатков арг, тре, асп
#присутствием остатков арг, тре, асп
!
35 Онкотическое давление крови обусловлено:
&производными углеводов
#белками крови
&низкомолекулярными минеральными веществами
&ионами солей
!
36 Пептидную связь в белке можно выявить:
&нингидриновой рекцией
&ксантопротеиновой реакцией
#биуретовой реакцией
&реакцией Фоля
!
37 К гидрофильным аминокислотам относятся:
&аланин
#треонин
&лейцин
&валин
!
38 Изоэлектрическая точка пептида асп-лей-три:
&выше рН 7,0
&в области рН 7.0
#ниже рН 7.0
&зависит от рН раствора
!
39 При рН 3.0 пептид глу-иле-про будет:
#иметь положительный заряд
&не заряжен
&иметь отрицательный заряд
&иметь заряд в зависимости от конкретных условий
!
40 В дистиллированной воде растворимы:
&глобулины
#альбумины
&обе группы белков
&ни одна из приведенных групп белков
!
41 Группы атомов, участвующие в образовании пептидных связей, обеспечивают:
&электростатическое взаимодействие между пептидными цепями
&водородные связи между радикалами аминокислот
#водородные связи между полипептидными цепями
&гидрофобные взаимодействия между полипептидными цепями
!
42 Пространственную структуру белка можно определить с помощью:
&гель-фильтрации
&ультрацентрифугирования
#рентгеноструктурного анализа
&определения первичной структуры
&электрофореза
!
43 Изоэлектрическая точка пептида гис-фен-арг:
#выше рН 7,0
&в области рН 7,7
&ниже рН 7,0
&зависит от рН раствора
!
44 При рН 10,0 пептид мет-лиз-глн:
&имеет положительный заряд
&не заряжен
#имеет отрицательный заряд
&заряд зависит от конкретных условий
!
45 Альфа-спирали стабилизируются:
&водородными связями между радикалами аминокислот
&дисульфидными связями
#водородными связями между пептидными группами
&всеми перечисленными связями
!
46 Бета-складки стабилизируются:
&водородными связями между радикалами аминокислот
&дисульфидными связями
&гидрофобными связями
#водородными связями между пептидными группами
!
47 Конформацию белка можно определить с помощью:
&гель-фильтрации
&ультрацентрифугирования
#дисперсии оптического вращения
&определение первичной структуры
&электрофореза
!
48 Первичную структуру белка можно определить с помощью:
&гель-фильтрации
&ультрацентрифугирования
&дисперсии оптического вращения
#определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах
&электрофореза
!
49 В полунасыщенном растворе сернокислого аммония растворимы:
#альбумины
&глобулины
&обе группы белков
&ни одна из приведенных групп
!