Согласно номенклатуры каждый фермент имеет два названия – систематическое – полное и рабочее – более краткое, лаконичное.

Для целого ряда давно известных ферментов сохранены их исторически сложившиеся (тривиальные) названия, например, трипсин, пепсин, которые не отражают их функции.

Понятие об активном центре

Поскольку размеры ферментов намного превышают размеры низкомолекулярных субстратов, возникло представление о том, что в катализе участвует лишь ограниченная область молекулы фермента. Эта область называется активным или каталитическим центром.

Активный центр фермента формируется из отдельных аминокислотных остатков, содержащих разные функциональные группы. Субстрат соединяется с активным центром в нескольких точках, что обеспечивает высокую избирательность связывания и ориентацию субстрата, необходимую для катализа реакции.

Активный центр располагается, как правило, в углублении (нише) поверхности фермента. В результате субстрат, соединяясь с активным центром, оказывается не в водной среде цитозоля клетки, а в окружении функциональных групп активного центра.

Многие белки по своей структуре являются сложными белками. Содержащийся в них небелковый компонент получил название кофактора. Кофактор может быть представлен ионами металлов (Zn,Cu,Feи др.) или производными водорастворимых витаминов. Последние получили название коферментов. Примерами коферментов могут служить ТДФ, ФАД, НАД, Н₄-фолат и другие. Кофактор, как правило, входит в состав активного центра фермента и принимает непосредственное участие в катализе реакции.

Специфичность ферментов

Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата (т.е. они подходят как ключ к замку). По этой причине фермент из множества веществ, имеющихся в клетке, присоединяет только свой субстрат. Эту особенность (свойство) называют субстратной специфичностью фермента. Например, структура активного центра гистидин-аммиак-лиазы комплементарна структуре His. Поэтому возможно образование фермент-субстратного комплекса. С другими веществами, в том числе аминокислотами, гистидин-аммиак-лиаза не взаимодействует.

Каждый фермент катализирует не любые из всех возможных путей превращения субстрата, а какое-либо одно. Это свойство называется специфичностью пути превращения. Например, у ферментов гистидин-аммиак-лиазы и гистидиндекарбоксилазы один и тот же субстрат – гистидин, но катализируют эти ферменты разные превращения гистидина.

Различают субстратную, оптическую и групповую специфичность ферментов. Субстратную, когда фермент катализирует превращение одного субстрата. Оптическую специфичность, когда фермент катализирует превращение только определенного оптического изомера. Так, ферменты гликолиза катализируют превращения только D-, но не L-фосфосахаров. И групповую, когда ферменты катализируют однотипные превращения сходных по строению веществ. Так, гликозидазы действуют на гликозидные связи, пепсин и трипсин – на пептидные связи, эстеразы – на сложноэфирные связи. Эти ферменты действуют на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись ограниченным числом пищеварительных ферментов – иначе их потребовалось бы много больше.