1
.doc1.5. КОЛЛОКВИУМ ПО ТЕМЕ «АМИНОКИСЛОТЫ И ПРОСТЫЕ БЕЛКИ»
Вопросы для самостоятельной подготовки
1. Классификация белков. Химия простых белков. Природные пептиды.
2. Аминокислотный состав белков. Цветные реакции на белки.
3. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическая точка растворов белков.
4. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная третичная и четвертичная структуры белков. Связь структуры белка с выполняемой функцией.
5. Аминокислоты: их строение и свойства. Классификация аминокислот. Характер связи аминокислотных остатков в молекуле белка.
6. Доменная структура белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах. Деградация клеточных белков.
7. Биологически активные пептиды.
Варианты письменной части коллоквиума
1. Напишите формулу трипептида
1) глутамилпролиллизин
2) аспартиллизилпролин
3) пролиларгинилглутамат
4) гистидиллизилсерин
2. Укажите, какими методами можно разделить
1) альбумины и глобулины
2) казеин и продукты его гидролиза
3) гис и гли
4) асп и арг
3. Укажите, как можно определить наличие в растворе
1) трп
2) мет
3) глобулинов
4) цис
4. Приведите один пример белка из группы
1) протаминов
2) проламинов
3) альбуминов
4) глобулинов
5. Охарактеризуйте структуру белка
1) первичную
2) вторичную
3) третичную
4) четвертичную
6. Дайте краткое определение понятия
1) пострансляционная модификация белка
2) фолдинг белковых молекул
3) олигомерные белки
4) шапероны
Варианты заданий компьютерного тестирования
Инструкция к тесту. Выберите все правильные ответы.
1. Незаменимые для человека аминокислоты - это
1) фенилаланин
2) тирозин
3) триптофан
4) треонин
5) метионин
2. Положительным зарядом в радикальной части обладают аминокислоты
1) аспарагин
2) глутамин
3) лизин
4) глутамат
5) гистидин
3. Серосодержащие аминокислоты - это
1) метионин
2) лизин
3) валин
4) цистеин
5) аргинин
4. Гидрофобные аминокислоты - это
1) глутамин
2) валин 3)треонин
4) фенилаланин
5) изолейцин
5. При денатурации белка не нарушаются связи
1) дисульфидные
2) водородные
3) пептидные
4) ионные
5) гидрофобные
6. Донор метильных групп - это
1) валин
2) лейцин
3) метионин
4) аргинин
5) треонин
7. Наибольшая величина Rf при бумажной хроматографии будет у аминокислоты
1) глицина
2) треонина
3) серина
4) глутамата
5) валина
8. Изоэлектрическая точка белка зависит
1) от наличия гидратной оболочки
2) от суммарного заряда аминокислотных радикалов
3) от наличия водородных связей
4) от наличия спиральных участков в молекуле
5) от всех перечисленных параметров
9. Биуретовая реакция будет положительной
1) для простых белков
2) для дипептидов
3) для трипептидов
4) для раствора аминокислот
5) для желатины
10. Олигомерные белки
1) проходят через полупроницаемую мембрану
2) не содержат α-спиральных участков
3) состоят из нескольких полипептидных цепей
4) не обладают четвертичной структурой
5) соответствуют всем вышеуказанным утверждениям
11. Гидрофильные аминокислоты - это
1) глутамин
2) серин
3) аргинин
4) фенилаланин
5) аспарагин
12. Аминокислота, не имеющая стереоизомеров, - это
1) тирозин
2) глицин
3) аланин
4) цистеин
5) серин
13. Незаменимые для человека аминокислоты - это
1) лизин
2) треонин
3) орнитин
4) валин
5) цистеин
14. Аминокислоты с незаряженными радикалами - это
1) треонин
2) триптофан
3) аргинин
4) гистидин
5) серин
15. Аминокислоты, являющиеся производными пропионовой кислоты, - это
1) аланин
2) серин
3) цистеин
4) треонин
5) фенилаланин
16. Гидрофобная аминокислота - это
1) серин
2) лейцин
3) глутамин
4) цистеин
5) лизин
17. Денатурацию белка вызывает добавление
1) концентрированной азотной кислоты
2) сульфата меди(11)
3) нитрата серебра
4) концентрированной щелочи
5) сульфата аммония
18. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота
1) аспарагин
2) гистидин
3) лизин
4) цистеин
5) метионин
19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить
1) глутамат и лизин
2) глутамат и лейцин
3) лейцин и лизин
4) лейцин и валин
5) валин и глутамат
20. Денатурация белка всегда сопровождается
1) нарушением его третичной структуры
2) гидролизом пептидных связей
3) появлением окраски
4) образованием функциональных комплексов с другими белками
5) потерей нативных биологических свойств
21. Третичную структуру белков стабилизируют связи
1) сложноэфирные
2) гидрофобные
3) водородные
4) ионные
5) дисульфидные
22. Отрицательную нингидриновую реакцию дают
1) простые белки
2) дипептиды
3) трипептиды
4) свободные аминокислоты
5) карбоновые кислоты
23. Коллаген содержит много остатков
1) гистидина
2) глицина
3) аспарагина
4) лейцина
5) глутамата
24. Незаменимые для человека аминокислоты - это
1) лейцин
2) аланин
3) фенилаланин
4) пролин
5) аспарагин
25. Производным янтарной кислоты является
1) глутаминовая кислота
2) гистидин
3) пролин
4) триптофан
5) аспарагиновая кислота
26. Молекулярную массу белков можно определить методом
1) электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия
2) диализа
3) ионообменной хроматографии
4) колориметрическим
5) гель-фильтрации
27. Альбумины растворимы
1) в дистиллированной воде
2) в фосфатном буфере, pH = 6,8
3) в полунасыщенном растворе сульфата аммония
4) в полунасыщенном растворе сульфата меди(11)
5) в насыщенном растворе сульфата аммония
28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить методом
1) гель-фильтрации
2) ультрафильтрации через фильтры с молекулярным размером пор
3) диализа
4) ультрацентрифугирования
5) высаливания
29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
1) фенилаланин
2) метионин
3) триптофан
4) аргинин
5) аспарагин
30. Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом
1) первичной структуры белков
2) первичной структуры нуклеиновых кислот
3) третичной структуры белков
4) третичной структуры нуклеиновых кислот
5) вторичной структуры нуклеиновых кислот
31. Гидрофильными аминокислотами являются
1) фенилаланин
2) лейцин
3) треонин
4) серин
5) аланин
32. Фолдинг белка - это
1) формирование первичной структуры
2) модификация аминокислотных остатков
3) формирование третичной структуры
4) транспорт в митохондрии
33. Незаменимые для человека аминокислоты - это
1) изолейцин
2) аланин
3) глицин
4) валин
5) аспарагин
34. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами - это
1) гистидин
2) валин
3) аргинин
4) лизин
5) изолейцин
35. Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты, - это
1) аспарагиновая кислота
2) глутаминовая кислота
3) аргинин
4) лизин
5) гистидин
36. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами - это
1) аспарагин
2) глутамин
3) глутамат
4) аргинин
5) аспартат
37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
1) трихлоруксусную кислоту
2) гидроксид натрия
3) сульфат меди(11)
4) сульфат аммония
38. Положительно заряженные белки - это
1) альбумины
2) глобулины
3) глутелины
4) гистоны
5) протамины
39. Сложные белки - это
1) протамины
2) миоглобин
3) гистоны
4) флавопротеины
5) гемоглобин
40. Для очистки белков от солей используют методы
1) гель-фильтрации
2) диализа
3) бумажной хроматографии
4) гидролиза
5) все вышеперечисленные
41. Положительную реакцию Фоля дает
1) триптофан
2) гистидин
3) тирозин
4) треонин
5) цистеин
42. В молекуле белка наиболее прочные связи
1) пептидные
2) дисульфидные
3) водородные
4) ионные
5) гидрофобные
43. Олигомерные белки отличаются от других белков наличием
1) неупорядоченной структуры
2) вторичной структуры
3) третичной структуры
4) четвертичной структуры
5) доменного строения
Правильные ответы
1. 1, 3, 4, 5
2. 3, 5
3. 1, 4
4. 2, 4, 5
5. 3
6. 3
7. 5
8. 2
9. 1, 3, 5
10. 3
11. 1, 2, 3, 5
12. 2
13. 1, 2, 4
14. 1, 2, 5
15. 1, 2, 3, 5
16. 2
17. 1, 2, 3, 4
18. 4
19. 4
20. 1, 5
21. 2, 3, 4, 5
22. 5
23. 2
24. 1, 3
25. 5
26. 1, 5
27. 1, 2, 3
28. 1, 2, 4, 5
29. 1, 3
30. 3
31. 3, 4
32. 3
33. 1, 4
34. 1, 3, 4
35. 2
36. 3, 5
37. 1, 2, 3
38. 4, 5
39. 2, 4, 5
40. 1, 2
41. 5
42. 1
43. 4