Анатомия. Тесты
.pdf61
Тестовые задания для контроля знаний по биохимии для студентов 2-го курса факультета высшего сестринского
образования
001. При изучении аминокислотного состава белков |
4. Объединение нескольких полипептидных цепей |
|
используют следующие методы: |
в фибриллярные структуры |
|
1. |
Денатурационные |
|
2. |
Хроматографический метод |
008. Третичная структура белка – это: |
3. Гель-фильтрацию |
1. Способ укладки протомеров в олигомерном |
|
4. |
Ультрацентрифугирование |
белке |
|
|
2. Конформация белка, стабилизированная пре- |
002. Белок, относящийся к группе простых белков, дол- |
имущественно ковалентными связями между ра- |
|
жен отвечать следующим требованиям: |
дикалами аминокислот |
|
1. Иметь маленькую молекулярную массу |
3. Порядок чередования аминокислот в полипеп- |
|
2. Иметь однообразный аминокислотный состав |
тидной цепи |
|
3. Состоять только из аминокислот |
4. Конформация полипептидной цепи, стабилизи- |
|
4. Иметь фибриллярное строение |
рованная всеми возможными химическими свя- |
|
|
|
зями между радикалами аминокислот |
003. Белок, относящийся к группе сложных белков, дол- |
|
|
жен отвечать следующим требованиям: |
009. Четвертичная структура – это: |
|
1. Иметь большую молекулярную массу |
1.Способ укладки полипептидной цепи в простран- |
|
2. Иметь олигомерное строение |
ñòâå |
|
3. Иметь разнообразный аминокислотный состав |
2. Способ укладки полипептидной цепи в виде б- |
|
4. Содержать в своем составе помимо аминокис- |
спиралей или в-структур |
|
лот небелковую часть |
3. Порядок чередования аминокислот в полипеп- |
|
5. Обладать способностью к кооперативным из- |
тидной цепи |
|
менениям конформации |
4. Совокупность нескольких протомеров в моле- |
|
|
|
куле олигомерного белка, соединенных между со- |
004. Структурно-функциональное многообразие при- |
бой нековалентными связями |
|
родных белков обеспечивается различиями: |
|
|
1. |
Аминокислотного состава |
010. Денатурация белка сопровождается: |
2. |
Разной длиной полипептидной цепи |
1. Потерей нативных свойств белковой молекулы |
3. |
По молекулярной массе |
2. Изменением первичной структуры |
4. |
Последовательностью аминокислот в полипеп- |
3. Появлением фиолетового окрашивания |
тидной цепи |
4. Гидролизом одной молекулы АТФ |
|
005. Цветные реакции на белки позволяют установить: |
011. Белки денатурируют в результате: |
|
1. |
Наличие белка в биологических жидкостях |
1. Действия липолитических ферментов |
2. Первичную структуру белка |
2. Действии температур от 0°С до +4°С |
|
3. |
Наличие водородных связей в растворе |
3. Действия протеолитических ферментов |
4. |
Функции белков |
4. Разрыва слабых связей, поддерживающих кон- |
|
|
формацию белка |
006. Первичная структура белка – это: |
|
|
1. |
Аминокислотный состав полипептидной цепи |
012. Ферменты – это: |
2. Линейная структура полипептидной цепи, об- |
1. Сложные белки |
|
разованная ковалентными связями между амино- |
2. Производные витаминов |
|
кислотными остатками |
3. Биокатализаторы белковой природы |
|
3. Порядок чередования аминокислот в полипеп- |
4. Белки, являющиеся структурными компонента- |
|
тидной цепи, соединенных пептидными связями |
ми клетки |
|
4. Структура полипептидной цепи, стабилизиро- |
|
|
ванная водородными связями |
013. Ферменты имеют следующие свойства, отличаю- |
|
|
|
щие их от неорганических катализаторов: |
007. Вторичная структура – это: |
1. Участвуют в реакциях, не зависящих от рН сре- |
|
1. Способ укладки протомеров в олигомерном |
äû |
|
белке |
2. Увеличивают скорость химических реакций |
|
2. |
Последовательность аминокислот, соединенных |
3. Обладают высокой специфичностью |
пептидными связями в полипептидной цепи |
4. В процессе реакции не расходуются |
|
3. Способ укладки полипептидной цепи в виде б- |
|
|
спирали или в-структуры |
014. Влияние рН на активность ферментов обусловлено: |
|
|
62 |
|
1. Нарушением пептидных связей в молекулах фер- |
1. Это участок, не взаимодействующий с субстра- |
||
ментов |
том и не участвующий в катализе |
||
2. |
Изменением степени диссоциации ионогенных |
2. |
Между активным центром и субстратом име- |
групп субстрата |
ется комплементарность |
||
3. Обратимым изменениям структуры фермента |
3. Активный центр составляет большую часть мо- |
||
4. Необратимым изменением структуры фермента |
лекулы фермента |
||
|
|
4. В активный центр входят только полярные ами- |
|
015. Температура, при которой фермент денатурирует: |
нокислоты |
||
1.0îÑ |
|
|
|
2.80–100îC |
023. Необратимое ингибирование фермента возникает, |
||
3.20–30îC |
åñëè: |
|
|
4.30–40îC |
1. |
Фермент и ингибитор связаны ковалентно |
|
|
|
2. |
Фермент и ингибитор связаны ионной связью |
016. Участок молекулы фермента, ответственный за |
3. |
Фермент и ингибитор связаны водородной свя- |
|
присоединение субстрата и за осуществление фермен- |
çüþ |
||
тативного катализа, называется: |
4. |
Фермент и ингибитор связаны гидрофобными |
|
1. |
Гидрофобный центр |
взаимодействиями |
|
2. |
Каталитический центр |
|
|
3. |
Активный центр |
024. Неконкурентное ингибирование происходит, если: |
|
4. |
Адсорбционный центр |
1. |
Субстрат и ингибитор похожи по структуре |
5. |
Аллостерический центр |
2. |
Субстрат и ингибитор не похожи по структуре |
|
|
3. |
Ингибитор связывается с аллостерическим цен- |
017. Коферменты, содержащие витамин В2: |
тром фермента |
||
1. |
Никотинамидные |
4. |
Ингибитор связывается не с активным центром |
2. |
Пиридоксалевые |
фермента, а с другим участком поверхности фер- |
|
3. |
Флавиновые |
мента |
|
4. |
Тиаминдифосфатные |
|
|
5. |
Кобаламидные |
025. Основные направления использования в медицине |
|
|
|
пепсина: |
|
018. Коферменты, содержащие витамин В6: |
1. |
Для очистки ран и участков омертвевшей ткани |
|
1. |
Кобаламидные |
2. |
В лечении злокачественных новообразований |
2. |
Пиридоксалевые |
3. |
При недостаточном синтезе этого фермента в |
3. |
Флавиновые |
организме |
|
4. |
Никотинамиидные |
4. |
Для диагностики заболеваний мочевыделитель- |
5. Железопорфириновые |
ной системы |
||
019. Кофермент, содержащий витамин В1: |
026. Для процессов анаболизма характерно: |
||
1. |
Тиаминпирофосфат |
1. |
Конвергенция метаболических путей |
2. Флавинадениндинуклеотид |
2. |
Преимущественно редуктазные реакции |
|
3. |
Никотинамидадениндинуклеотид |
3. |
Образование общих метаболитов |
4. |
Пиридоксальфосфат |
4. |
Образование СО2 è Í2Î |
020. Укажите, какие из указанных металлопорфиринов |
027. Для процессов катаболизма характерно: |
||
являются ферментами: |
1. |
Использование одинаковых исходных соедине- |
|
1. |
Гемоглобин |
íèé |
|
2. |
Миоглобин |
2. |
Процесс протекает без участия кислорода |
3. |
Хлорофилл |
3. |
Образование субстратов для анаболических |
4. |
Ретинолпротеиды |
процессов |
|
5. |
Цитохром аа3 |
4. |
Преимущественно эндэргонические реакции |
021. Ферменты ускоряют химическую реакцию: |
028. Источником энергии для человека могут быть: |
||
1. |
Расходуясь в ходе реакции |
1. |
Тепловое излучение |
2. |
Ускоряя тепловое движение молекул |
2. |
Вода и другие неорганические соединения |
3. |
Снижая величину энергии активации |
3. |
Только липиды и вода |
4. |
Обеспечивая индукцию соответствия |
4. |
Только углеводы |
5. Путем достижения конформационной и элект- |
5. |
Продукты питания, содержащие углеводы, бел- |
|
ростатической комплементарности между моле- |
ки, липиды |
||
кулами субстрата и фермента |
|
|
|
|
|
029. Поступившие с пищей углеводы, липиды и белки: |
|
022. Активный центр фермента имеет особенности: |
|
|
|
63 |
|
|
1. |
Всасываются из кишечника в кровь |
лярные соединения |
|
2. |
Усваиваются и используются организмом в не- |
4. |
Аминокислоты, глюкоза, жирные кислоты, спир- |
измененном виде |
ты, оксикислоты и др. |
||
3. |
Расщепляются в желудочно-кишечном тракте до |
5. |
ÀÒÔ è ÀÄÔ |
мономеров под влиянием гидролитических фер- |
|
|
|
ментов |
036. На всех стадиях биологического окисления проис- |
||
4. |
Всасываются из желудка в кровь |
ходит: |
|
|
|
1. |
Катаболическое превращение субстратов |
030. На первой стадии катаболизма питательных ве- |
2. Высвобождение одинакового количества свобод- |
||
ществ происходит: |
ной энергии |
||
1. Образование конечных продуктов катаболизма |
3. |
Потребление кислорода воздуха |
|
2. Гидролитическое расщепление макромолекул |
4. |
Высвобождение разного количества свободной |
|
до мономеров |
энергии |
||
3. Расщепление структурно-функциональных ком- |
|
|
|
понентов клеток |
037. Биологической сущностью первой стадии биологи- |
||
4. Утрата биологически активных свойств |
ческого окисления является: |
||
5. Высвобождение биологически полезной энергии |
1. |
Образование более сложных биомолекул |
|
|
|
2. |
Генерация восстановленных эквивалентов |
031. Выберите один неверный ответ. Для второй стадии |
3. Образование центрального ключевого метабо- |
||
катаболизма характерно: |
лита – ацетил-КоА |
||
1. Поступление мономеров из желудочно-кишеч- |
4. Участие исключительно окислительно-восстано- |
||
ного тракта в кровь и в клетки тканей |
вительных реакций |
||
2. Образование ключевых метаболитов |
|
|
|
3. Образование эндогенной воды |
038. При превращении ацетил-КоА в цикле Кребса до |
||
4. Высвобождение энергии химических связей в |
ÑÎ2 è Í2О образуется: |
||
виде высокоэнергетического водорода |
1. |
5 молекул АТФ |
|
5. Поступление в клетки мономеров, образующих- |
2. |
12 молекул АТФ |
|
ся в результате внутриклеточного катаболизма соб- |
3. |
2 молекулы АТФ |
|
ственных углеводов, липидов и белков |
4. |
21 молекула АТФ |
|
|
|
5. |
38 молекул АТФ |
032. Выберите один неверный ответ. На третьей фазе |
|
|
|
катаболизма происходит: |
039. Терминальная стадия биологического окисления – |
||
1. |
Завершение расщепления ключевых метаболи- |
тканевое дыхание – требует: |
|
òîâ |
1. |
Присутствия кислорода, наличия субстратов, |
|
2. |
Образование конечных продуктов СО2 è Í2Î |
обладающих высоким восстановительным потен- |
|
3. |
Освобождение энергии |
циалом, восстановленных кофакторов НАДНН+è |
|
4. |
Включение цикла Кребса – общего циклическо- |
ÔÀÄÍ2 |
|
го метаболического пути |
2. |
Витаминов и минеральных элементов |
|
5. |
Образование аммиака |
3. |
Ферментов класса гидролаз |
|
|
4. |
Всех ферментов класса оксидоредуктаз |
033. В организме человека соединения, содержащие мак- |
5. |
Веществ, поступающих с пищей |
|
роэргические связи, представлены: |
|
|
|
1. |
1,2-дифосфоглицератом |
040. Выберите один неверный ответ. В процессе ткане- |
|
2. |
3-фосфоглицератом |
вого дыхания происходит: |
|
3. |
2-фосфоглицеролом |
1. |
Окисление восстановленных кофакторов |
4. |
Креатином |
2. Транспорт водорода (Н + è å- ) от окисляемых |
|
5. ÀÒÔ, ÃÒÔ, ÓÒÔ |
субстратов на О2 воздуха |
||
|
|
3. Образование конечного продукта биологичес- |
|
034. Освободившуюся энергию организм использует: |
кого окисления СО2 |
||
1.Исключительнодляподдержаниятемпературытела |
4. |
Полное восстановление кислорода |
|
2. ПолностьюдлявосполнениязапасовАТФвклетках |
5. Образование конечного продукта биологичес- |
||
3. |
Частично для поддержания температуры тела и |
кого окисления – эндогенной воды |
|
образования АТФ |
|
|
|
4. |
Частично для поддержания температуры тела |
041. Тканевое дыхание сопряжено с процессами: |
|
|
|
1. |
Окислительного декарбоксилирования |
035. Субстратами биологического окисления могут быть: |
2. Субстратного фосфорилирования |
||
1. |
Крахмал, гликоген, триацилглицеролы, лактоза |
3. |
Трансдезаминирования |
ïèùè |
4. |
Окислительного фосфорилирования |
2.Собственные белки крови и тканей
3.Нуклеиновые кислоты и другие высокомолеку-
|
64 |
042. Ферменты тканевого дыхания различаются: |
1. Поддержание в клетке физиологической концен- |
1. Разными простетическими группами |
трации ПВК |
2. Величиной редокс-потенциала |
2. Образование субстратов для глюконеогенеза |
3. Механизмом действия |
3. Образование высокоэнергетического водорода |
4. Принадлежностью к разным классам ферментов |
в виде четырех порций восстановленных кофакто- |
|
ðîâ |
043. Выберите неправильный ответ. Продукты непол- |
4. Образование эндогенной воды |
ного восстановления кислорода обладают: |
5. Образование биологически активных веществ |
1.Высокой реакционной способностью
2.Повреждающим действием на биологические 049. В инактивации активных форм кислорода уча-
мембраны |
ствует фермент: |
|
3. Способностью стимулировать образование ли- |
1. Цитохромоксидаза |
|
поперекисей (ПОЛ) |
2. |
Глютатионредуктаза |
4. Способностью усиливать тканевое дыхание и |
3. |
Глютаматдегидрогеназа |
синтез АТФ в митохондриях |
4. |
Цитохром р450 |
|
5. Супероксиддисмутаза |
044.При отравлении цианидами:
1.Большая часть энергии окисления НАДН Н в 050. Наиболее интенсивно окислительно-восстанови-
цепи передачи электронов рассеивается в виде тепла |
тельные процессы идут: |
||
2. |
Скорость окисления сукцината не меняется |
1. В цитоплазме |
|
3. |
АТФ может синтезироваться в результате окис- |
2. |
В митохондриях |
лительного фосфорилирования |
3. |
В лизосомах |
|
4. Происходит остановка дыхания и прекращается |
4. |
На мембране клеток |
|
синтез АТФ |
5. |
В рибосомах |
|
5. |
Электрохимический потенциал мембраны не |
|
|
снижается |
051. Циклический аденозинмонофосфат (цАМФ): |
||
|
|
1. |
Образуется из АМФ |
045. Коэффициент окислительного фосфорилирования |
2. |
Регулирует активность аденилатциклазы |
|
Р/О – это число молей: |
3. |
Снижает активность фосфодиэстеразы |
|
1. |
Использованного фосфата на 1 моль поглощен- |
4. |
Повышает активность протеинкиназы А |
ного кислорода |
5.Образуется в клетке под действием гуанилатцик- |
||
2. |
АТФ, синтезированного при окислительном |
ëàçû |
|
фосфорилировании, в расчете на 1 грамм-атом |
|
|
|
восстановленного кислорода |
052. Наиболее распространенным углеводом в организ- |
||
3. АТФ, образованного в ЦПЭ, в расчете на 1 моль |
ме животных и человека является: |
||
окисляемого субстрата |
1. |
Сахароза |
|
4. Поглощенного кислорода в присутствии АДФ к |
2. |
Лактоза |
|
числу молей поглощенного кислорода в отсутствие |
3. |
Глюкоза |
|
ÀÄÔ |
4. |
Целлюлоза |
|
5. ÑÎ2, образующегося при тканевом дыхании, в |
5. |
Галактоза |
|
расчете на 1 атом поглощенного кислорода |
|
|
|
|
|
053. Переваривание углеводов начинается в ротовой |
|
046. Разобщающие вещества: |
полости под действием: |
||
1. |
Замедляют перенос электронов |
1. |
Пепсина |
2. |
Способствуют образованию тепла |
2. |
Мальтазы |
3. Подавляют синтез АТФ из АДФ и неорганичес- |
3. |
б-амилазы |
|
кого фосфата |
4. |
Лактазы |
|
4. |
Усиливают перенос электронов |
5. |
Трегалазы |
5. Препятствуют возникновению градиента [ Н+] |
|
|
|
между двумя сторонами мембраны митохондрий |
054. Основное место переваривания крахмала: |
||
|
|
1. |
Ротовая полость |
047. Скорость реакций цикла Кребса увеличивается при: |
2. Желудок |
||
1. Гипоксии |
3. |
Тонкий кишечник |
|
2. |
Увеличении концентрации АДФ и НАДН |
4. |
Пищевод |
3. |
Увеличении концентрации сукцинил-КоА |
5. Толстый кишечник |
|
4. |
Уменьшении поступления глюкозы в клетки |
|
|
5. |
Уменьшении распада липидов |
055. При полном гидролизе крахмала в желудочно-ки- |
|
|
|
шечном тракте образуется моносахарид: |
|
048. Биологическими функциями ЦТК являются: |
1. |
б-Д-галактоза |
|
65 |
|
|
2. |
б-Д-фруктоза |
3. |
Аэробно дихотомического |
3. |
б-Д-глюкоза |
4. |
Анаэробно дихотомического |
4. |
в-рибоза |
|
|
5. |
б-аланин |
063. Конечным продуктом анаэробного дихотомическо- |
|
|
|
го окисления глюкозы (гликолиза) является: |
|
056. Суточная норма углеводов в питании человека со- |
1. |
Молочная кислота |
|
ставляет: |
2. |
Пировиноградная кислота |
|
1. |
50ã |
3. |
Две триозы: ЗФГА и ФДА |
2. |
400ã |
4. |
АцетилКоА |
3. |
100ã |
5. |
Лимонная кислота |
4. |
200ã |
|
|
5. |
1000ã |
064. Ключевой фермент гликолиза: |
|
|
|
1. |
Гексозофосфатизомераза |
057. Биологическое значение переваривания сложных |
2. |
Альдолаза |
|
полисахаридных и дисахаридных молекул состоит в: |
3. |
Фосфофруктокиназа |
|
1. |
Создании большой концентрации моносахари- |
4. |
ГМГ-редуктаза |
дов в просвете кишечника |
5. |
Глицеролкиназа |
|
2. |
Превращении сложных полисахаридов в простые |
|
|
моносахара, способные к транспорту во внутрен- |
065. Реакция Глюкоза + АТФ ® Глюкозо-6-фосфат + |
||
нюю среду организма |
АДФ осуществляется при участии: |
||
3. Активации ферментов, участвующих в присте- |
1. |
Альдолазы |
|
ночном пищеварении |
2. |
Фосфоглюкомутазы |
|
4. |
Извлечении энергии, аккумулированной в виде |
3. |
Фосфорилазы |
ÀÒÔ |
4. |
Фруктокиназы |
|
|
|
5. |
Глюкокиназы |
058. Из кишечника глюкоза всасывается по механизму: |
|
|
|
1. |
Антипорта |
066. Одной из необратимых реакций гликолиза являет- |
|
2. |
Симпорта |
ñÿ: |
|
3. |
Фагоцитоза |
1. |
Лактатдегидрогеназная |
4. |
Пиноцитоза |
2. |
Энолазная |
|
|
3. |
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназная |
059. Легкомобилизируемой резервной формой углево- |
4. |
Альдолазная |
|
дов организма человека является: |
5. |
Пируваткиназная |
|
1. |
Крахмал |
|
|
2. |
Клетчатка |
067. Субстратом глюконеогенеза может быть: |
|
3. |
Гликоген |
1. |
Сукцинат |
4. |
Глюкозамингликаны |
2. |
Тиамин |
5. |
Сахароза |
3. |
Глицерин |
|
|
4. |
Кетогенные аминокислоты |
060. Особенности обмена гликогена в мышцах: |
5. |
Жирные кислоты |
|
1. |
Запасы гликогена служат источником глюкозы |
6. |
Ацетил-СоА |
для всего организма |
|
|
|
2. |
Запасы гликогена используются для энергети068. В процессе глюконеогенеза участвует фермент, ак- |
||
ческих затрат только самой тканью |
тивность которого зависит от содержания одного из сле- |
||
3. |
Способность быстро превращать гликоген в глю- |
дующих витаминов: |
|
козо-1-фосфат |
1. |
Ретинола |
|
4. |
Наличие фермента глюкозо-6-фосфатазы |
2. |
Тиамина |
|
|
3. |
Биотина |
061. Количество молекул АТФ, которое можно получить |
4. |
Аскорбата |
|
при аэробном окислении 1 молекулы глюкозы, составляет: |
|
|
|
1. |
23 ÀÒÔ |
069. Одним из ключевых ферментов глюконеогенеза яв- |
|
2. |
12 ÀÒÔ |
ляется: |
|
3. |
2 ÀÒÔ |
1. |
Гексокиназа |
4. |
175 ÀÒÔ |
2. |
Альдолаза |
5. |
38 ÀÒÔ |
3. |
Фосфоенолпируваткарбоксилаза |
|
|
4. |
Пируватдегидрогеназа |
062. Гликолиз – это ферментативный процесс расщеп- |
5. |
Лактатдегидрогеназа |
|
ления глюкозы: |
|
|
|
1. Аэробно апотомического |
070. Биологическое значение пентозофосфатного цикла: |
||
2. Анаэробно апотомического |
1. |
Снабжение тканей субстратами глюконеогенеза |
|
66 |
2. Синтез фосфоенолпирувата |
1. Усиливается |
3. Образование лактата |
2. Снижается |
4. Обеспечение тканей пентозами для синтеза нук- |
3. Остается без изменений |
леиновых кислот, генерация в цитозоле НАДФНН+ |
4. |
Инсулин не влияет на жировую ткань |
|
071. Нормальное содержание глюкозы в крови соответ- |
079. Под влиянием адреналина содержание жирных кис- |
||
ствует: |
лот в крови: |
||
1. 2,2–6,6 ммоль/л |
1. |
Возрастает |
|
2. |
3,33–5,55 ммоль/л |
2. |
Не изменяется |
3. |
4,44–6,66 ммоль/л |
3. |
Снижается |
4. |
3,33–6,66 ммоль/л |
|
|
5. 2,5–5,5 ммоль/л |
080. Процесс липолиза – это: |
||
|
|
1. |
Ферментативный процесс окисления липидов до |
072. Укажите гормон, понижающий уровень глюкозы |
ÑÎ2 è Í2Î |
||
крови: |
2. Ферментативный процесс расщепления липи- |
||
1. Глюкагон |
дов до ацетил-КоА |
||
2. Адреналин |
3. |
Процесс окисления фосфолипидов до конечных |
|
3. |
Кортизол |
продуктов |
|
4. Инсулин |
4. Ферментативный процесс гидролиза ТАГ и фос- |
||
5. Тироксин |
фолипидов главным образом до глицерола и жир- |
||
|
|
ных кислот |
073.Фосфатидилхолин состоит из:
1.Глицерола, холина, 2 молекул жирных кислот 081. Основные переносчики экзогенных пищевых жи-
2. Глицерола, холина, 2 молекул жирных кислот, |
ров из кишечника в ткани: |
||
фосфорной кислоты |
1.ЛПОНП |
||
3. |
Глицерола, фосфата, 2 молекул жирных кислот |
2. Липопротеины низкой плотности |
|
4. |
Холина, фосфата, 2 молекул жирных кислот |
3. Липопротеины высокой плотности |
|
5. |
Глицерола, холина, 1 молекулы жирной кисло- |
4. Хиломикроны |
|
ты, фосфата |
5. Липопротеины промежуточной плотности |
||
074. Желчные кислоты непосредственно участвуют в: |
082. Количество молекул АТФ, образующееся при пол- |
||
1. |
Образовании остаточных хиломикронов |
ном окислении молекулы пальмитиновой кислоты: |
|
2. |
Повышении активности липопротеидлипазы |
1. |
96 |
3. |
Синтезе хиломикронов |
2.131 |
|
4. |
Всасывании глицерола |
3.147 |
|
5. Повышении активности панкреатической липазы |
4. |
5 |
|
|
|
5. |
35 |
075. Незаменимыми факторами питания являются: |
|
|
|
1. |
Холестерол |
083. Количество молекул ацетил Ко-А, образующееся в |
|
2. |
Сфингомиелины |
результате β-оксиления стеариновой кислоты: |
|
3. |
Линолевая кислота |
1. |
8 |
4. |
Олеиновая кислота |
2. |
3 |
5. Триацилглицеролы |
3. |
10 |
|
|
|
4. |
7 |
076. Всасывание продуктов гидролиза липидов в тон- |
5. |
9 |
|
ком кишечнике осуществляется в составе: |
|
|
|
1. Хиломикронов |
084. При генетическом дефекте липопротеинлипазы |
||
2. |
Мицелл |
наблюдается: |
|
3. |
Липопротеинов |
1. Гиперхолестеролемия |
|
4. Альбуминов |
2. Повышение содержания жирных кислот в крови |
||
5. |
Глобулинов |
3. Гиперхиломикронемия |
|
|
|
4. Нарушение переваривания жиров |
|
077. Желчные кислоты, образующиеся в печени из хо- |
5. Нарушение всасывания жиров |
||
лестерола: |
|
|
|
1. |
Холевая |
085. Выберите правильное утверждение: |
|
2. |
Таурохенодезоксихолевая |
1. Наибольшее количество холестерола крови на- |
|
3. |
Гликохолевая |
ходится в ЛПНП |
|
4. |
Дезоксихолевая |
2. В ЛПОНП содержится преимущественно этери- |
|
|
|
фицированный холестерин |
|
078. Мобилизация липидов под влиянием инсулина: |
3. |
В крови содержится преимущественно свобод- |
|
|
67 |
ный холестерин |
093. Суточная потребность в белке у взрослого челове- |
|
4. ЛХАТ-реакция обеспечивает поступление хо- |
ка (70 кг) в среднем составляет: |
|
лестерола в периферические клетки |
1.30ã |
|
5. |
В печени из холестерола синтезируются холевая |
2.150ã |
и дезоксихолевая желчные кислоты |
3.100ã |
|
|
|
4.60ã |
086. I этап синтеза холестерола в клетке имеет общие |
5.220ã |
|
реакции с: |
|
|
1. |
Синтезом жирных кислот |
094. Наибольшая активность аланинаминотрансфера- |
2. Распадом жирных кислот |
зы (АЛТ) обнаруживается в клетках: |
|
3. Синтезом фосфолипидов |
1. Миокарда |
|
4. |
Синтезом кетоновых тел |
2. Печени |
|
|
3. Почек |
087. Атерогенными липопротеинами являются: |
4. Скелетных мышц |
|
1.ËÏÂÏ |
5. Поджелудочной железы |
|
2. |
ЛПНП, ЛПОНП |
|
3. |
ËÏÍÏ, ËÏÂÏ |
095. Протеазы, участвующие в переваривании белков в |
4. |
ЛПОНП, ЛПВП |
начальном отделе тонкого кишечника, синтезируются |
|
|
в клетках: |
088. Синтез кетоновых тел активируется, когда в мито- |
1. Слюнных желез |
|
хондриях печени: |
2. Кишечника |
|
1. Скорость окисления ацетил-КоА в цитратном |
3. Слизистой оболочки желудка |
|
цикле снижена |
4. Поджелудочной железы |
|
2. Концентрация свободного ацетил-КоА повышена |
5. Печени |
3.Скорость реакции в-окисления снижена
4.Активность фермента сукцинил-КоА-ацетоаце- 096.Орнитиновый цикл синтеза мочевины осуществля-
таттрансферазы повышена
5.Ацетил-КоАобразуетсяприкатаболизмеглюкозы
089.Скорость процесса биосинтеза холестерина зависит от активности фермента:
1.Ацил-КоА-синтетазы
2.ГМГ-КоА-синтетазы
3.ГМГ-КоА-редуктазы
4.Ацилтрансферазы
5.Кетоацилредуктазы
090. Липопротеины, обеспечивающие удаление избытка холестерола из тканей:
1.ЛПОНП
2.ËÏÂÏ
3.Хиломикроны
4.ËÏÍÏ
5.ËÏÏÏ
091.При нарушении всасывания липидов в желудочнокишечном тракте могут наблюдаться:
1.Стеаторея
2.Гиповитаминоз С
3.Гиповитаминоз В1
4.Гиповитаминоз РР
5.Нарушение синтеза насыщенных жирных кислот
092. Печень не использует кетоновые тела как источ- ник энергии, так как в ней отсутствует фермент:
1.β-кетотиолаза
2.β-ГМГ-КоА-лиаза
3.β-ГМГ-КоА-синтаза
4.β-гидрокисбутиратдегидрогеназа
5.Сукцинил-КоА-ацетоацетаттрансфераза
ется в клетках:
1.Почек
2.Сердца
3.Кишечника
4.Печени
097.Содержание мочевины в крови здорового человека:
1.2,5–6 ммоль/л
2.3,3–6,6 ммоль/л
3.5–10,2 ммоль/л
4.60–80 ã/ë
098.К биогенным аминам относится:
1.Глицин
2.Гистамин
3.Аланин
4.Гистидин
5.Триптофан
099.В крови человека концентрации общего белка соответствует:
1.60–80 ã/ë
2.4,0–7,0 ммоль/л
3.2,71–6, 21 ммоль/л
4.2,5–8,33 ммоль/л
100.При циррозах печени, поражении печ¸ночных клеток часто наблюдается нарушение функции ЦНС. Накопление какого метаболита в нервной ткани может быть причиной таких расстройств?
1.Аммиака
2.Мочевой кислоты
3.Креатина
4.Мочевины
68
Эталоны ответов
001. 2 |
026. 3 |
051. 4 |
076. 2 |
002. 3 |
027. 3 |
052. 3 |
077. 1 |
003. 4 |
028. 5 |
053. 3 |
078. 2 |
004. 1 |
029. 3 |
054. 3 |
079. 1 |
005. 1 |
030. 2 |
055. 3 |
080. 4 |
006. 2 |
031. 3 |
056. 2 |
081. 4 |
007. 3 |
032. 5 |
057. 2 |
082. 2 |
008. 4 |
033. 5 |
058. 2 |
083. 5 |
009. 4 |
034. 3 |
059. 3 |
084. 3 |
010. 1 |
035. 4 |
060. 2 |
085. 1 |
011. 4 |
036. 4 |
061. 5 |
086. 4 |
012. 3 |
037. 3 |
062. 4 |
087. 2 |
013. 3 |
038. 2 |
063. 1 |
088. 1 |
014. 2 |
039. 1 |
064. 3 |
089. 3 |
015. 2 |
040. 3 |
065. 5 |
090. 2 |
016. 3 |
041. 4 |
066. 5 |
091. 1 |
017. 3 |
042. 2 |
067. 3 |
092. 5 |
018. 2 |
043. 4 |
068. 3 |
093. 3 |
019. 1 |
044. 4 |
069. 3 |
094. 2 |
020. 5 |
045. 2 |
070. 4 |
095. 4 |
021. 3 |
046. 1 |
071. 2 |
096. 4 |
022. 2 |
047. 2 |
072. 4 |
097. 2 |
023. 1 |
048. 3 |
073. 2 |
098. 2 |
024. 1 |
049. 5 |
074. 5 |
099. 1 |
025. 3 |
050. 2 |
075. 3 |
100. 1 |
69
ИММУНОЛОГИЯ И АЛЛЕРГОЛОГИЯ
Тесты для студентов 3-го курса по материалу за 2-й курс (для студентов лечебного, педиатрического и медикопрофилактического факультетов)
001. Основным местом антиген-независимой дифферен- |
5.Ïÿòü |
||
цировки В-лимфоцитов является: |
|
|
|
1. |
Костный мозг |
008. Молекула иммуноглобулина IgG состоит из: |
|
2. |
Тимус |
1. Двух тяжелых полипептидных цепей, соединен- |
|
3. |
Селезенка |
ных между собой дисульфидными связями |
|
4. |
Лимфатические узлы |
2. |
Двух легких полипептидных цепей, соединенных |
5. |
Пейеровы бляшки кишечника |
между собой дисульфидными связями |
|
|
|
3. Одной тяжелой и одной легкой полипептидных |
|
002. Главной функцией В-лимфоцитов является: |
цепей, соединенных между собой дисульфидны- |
||
1. Иммунорегуляторная |
ми связями |
||
2. |
Киллинг собственных клеток, зараженных внут- |
4. Двух тяжелых и двух легких полипептидных це- |
|
риклеточными патогенами |
пей, соединенных между собой дисульфидными |
||
3. |
Участие в фагоцитозе |
связями |
|
4. |
Синтез антител |
5. |
Четырех легких полипептидных цепей двух ти- |
5. |
Синтез провоспалительных цитокинов |
ïîâ |
|
003. Вторичный иммунный ответ определяют иммуно- |
009. Первичный иммунный ответ определяют иммуно- |
||
глобулины: |
глобулины: |
||
1. |
À |
1. |
À |
2. |
Ì |
2. |
Ì |
3.G |
3.G |
||
4.D |
4.D |
||
5.Å |
5.Å |
||
004. Какой класс иммуноглобулинов имеет секреторный |
010. Какую функцию выполняет секреторный компо- |
||
компонент: |
нент иммуноглобулина А? |
||
1. |
À |
1. Транспортную, защиту от протеолитических |
|
2. |
Ì |
ферментов |
|
3.G |
2. |
Эффекторную, чувствительную |
|
4.D |
3. |
Распознающую АГ, удаляющую антиген |
|
5.Å |
4. Способность прикреплять комплемент, способ- |
||
|
|
ность прикреплять фагоцит |
|
005. Иммуноглобулины – сывороточные белки, относя- |
5. |
Способность вступать во взаимодействие с ан- |
|
щиеся к: |
тигенами, цитокинами |
||
1. |
б-глобулинам |
|
|
2. |
в-глобулинам |
011. Через плацентарный барьер проходят иммуногло- |
|
3. Альбуминам |
булины: |
||
4. |
г-глобулинам |
1.G |
|
5. |
б- и в-глобулинам |
2. |
Ì |
|
|
3. |
À |
006. Иммуноглобулины синтезируют: |
4.D |
||
1. |
Т-лимфоциты |
5.E |
|
2. |
Полиморфноядерные лейкоциты |
|
|
3. |
Макрофаги |
012. Норма содержания IgA в сыворотке крови взросло- |
|
4. |
Плазматические клетки |
го человека: |
|
5. |
Эпителиальные клетки |
1. |
1–2 ã/ë |
|
|
2. |
0,5–1 ã/ë |
007. Сколько классов иммуноглобулинов выделяют по |
3. |
0–0,5 ã/ë |
|
особенностям строения Н цепей? |
4. |
3–5 ã/ë |
|
1.Îäèí |
5. |
5–10 ã/ë |
|
2. Äâà |
|
|
|
3. |
Òðè |
013. Какой иммуноглобулин участвует в развитии ато- |
|
4. |
Четыре |
ïèè? |
|
|
|
70 |
|
1. |
À |
|
|
2.Å |
021. Защиту слизистой оболочки осуществляет имму- |
||
3.G |
ноглобулины класса: |
||
4. |
Ì |
1.Å |
|
5.D |
2. |
Ì |
|
|
|
3.G |
|
014. Участие Ig E в иммунопатологических реакциях: |
4.D |
||
1. |
ЦИК-зависимых |
5. À |
|
2. |
Антителозависимых цитотоксических реакциях |
|
|
3. |
В атопических, анафилактических реакциях |
022. Маркеры В-лимфоцита: |
|
4. В Т-лимфоцит-зависимых реакциях |
1. CD 2, 3, 7 |
||
5. |
Антирецепторных реакциях |
2. CD 19, 20, 21 |
|
|
|
3. CD 1, 2, 3 |
|
015. Какая часть молекулы иммуноглобулина обладает |
4. CD 2, 4, 8 |
||
распознающей функцией? |
5. CD 3, 4, 8 |
||
1.L |
|
|
|
2.Í |
023. Какая клетка участвует в гуморальном иммунном |
||
3. Fab |
ответе и синтезируют IL-4? |
||
4. Fc |
1. |
Т-хелпер 2 |
|
5. J |
2. |
В-лимфоцит |
|
|
|
3. |
Т-хелпер 1 |
016. Сколько субклассов имеет IgG? |
4. |
Макрофаг |
|
1.1 |
5. |
Плазматическая клетка |
|
2.2 |
|
|
|
3.3 |
024. К клеткам иммунной системы относятся: |
||
4.4 |
1. |
Лимфоциты |
|
5.5 |
2. |
Нейтрофилы |
|
|
|
3. |
Макрофаги |
017. Норма содержания Ig M в сыворотке крови взрос- |
4. |
Дендритные клетки |
|
лого человека: |
5. |
Все перечисленное |
|
1. |
0–0,5 ã/ë |
|
|
2. |
0,5–1 ã/ë |
025. Тимус поставляет в периферическую кровь: |
|
3. |
1–2 ã/ë |
1. |
В-лимфоциты |
4. |
3–5 ã/ë |
2. |
Т-лимфоциты |
5. |
5–10 ã/ë |
3. |
Моноциты |
|
|
4. |
Дендритные клетки |
018. Норма содержания Ig G в сыворотке крови взрос- |
5. |
Тканевые макрофаги |
|
лого человека: |
|
|
|
1. |
1–2 ã/ë |
026. Назовите эффекторные функции антител: |
|
2. |
3–5 ã/ë |
1. |
Нейтрализация вирусов |
3. |
5–10 ã/ë |
2. |
Нейтрализация токсинов |
4. |
10–12 ã/ë |
3. |
Лизис клетки с участием комплемента |
5. |
15–20 ã/ë |
4. |
Усиление фагоцитоза |
|
|
5. |
Все перечисленное |
019. Скрининговый метод определения иммуноглобу- |
|
|
|
линов в сыворотке крови взрослого человека: |
027. Тесты для оценки гуморального иммунитета: |
||
1. |
Реакция радиальной иммунодиффузии |
1. |
Определение количества иммуноглобулинов |
2. |
Реакция иммунного лизиса |
A.M.G в сыворотке |
|
3. |
Реакция агглютинации |
2. |
Определение количества Т-лимфоцитов |
4. |
Реакция кольцепреципитации |
3. |
Определение лейкоцитарной формулы крови |
5. Иммуноэлектрофорез |
4. |
НСТ (нитросиний тетразолиевый)–тест |
|
|
|
5. Внутрикожные пробы с аллергеном |
|
020. Секрецию сывороточных иммуноглобулинов осу- |
|
|
|
ществляют: |
028. Процентное содержание В-лимфоцитов перифери- |
||
1. |
Незрелые В-лимфоциты |
ческой крови взрослого человека: |
|
2. Макрофаги |
1.11–14 |
||
3. Плазматическая клетка |
2.6–10 |
||
4. Нейтрофил |
3.0–5 |
||
5. |
Тучная клетка |
4.18–30 |