3 курс / Патологическая физиология / АКТИН_МИОЗИНОВОЕ_ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ_В_МИОКАРДЕ_В_НОРМЕ_И_ПРИ_ХРОНИЧЕСКОЙ
.pdfдействия поможет определить пути профилактики и лечения патологий,
вызванных интоксикацией.
Полученные результаты исследования позволяют сделать следующие
выводы:
1.Особенности актин-миозинового взаимодействия в норме зависят от отдела сердца – максимальная скорость скольжения реконструированных тонких филаментов по миозину предсердий выше, чем по миозину желудочков
в1,5 раза, а скорость в левом желудочке превышает таковую в правом. При этом скорость взаимодействия миозина с нативными тонкими филаментами того же отдела для предсердий и желудочков не имеет отличий, что объясняется более низкой скоростью нативного тонкого филамента предсердий по сравнению с тонким филаментом желудочков.
2.Хроническая свинцовая интоксикация снижает максимальную скорость скольжения реконструированных тонких филаментов по миозину всех отделов сердца и фракцию подвижных филаментов. Приводит к сдвигу изоформного состава тяжелых цепей миозина желудочков в сторону более медленных β-цепей.
3.Влияние кадмиевой интоксикации на актин-миозиновое взаимодействие зависит от отдела сердца: в правом желудочке максимальная скорость скольжения реконструированных тонких филаментов по миозину повышается при снижении этой скорости в предсердиях и отсутствии изменений в левом желудочке. Фракция подвижных филаментов снижается во всех отделах. В
правом желудочке происходит сдвиг в соотношении α- и β-ТЦМ в сторону более быстрых α-цепей.
4.При комбинированной интоксикации солями свинца и кадмия изменения характеристик актин-миозинового взаимодействия зависят от отдела сердца: в правом желудочке максимальная скорость повышается, в
левом желудочке и предсердиях – снижается. Фракция подвижных филаментов снижается во всех отделах сердца. В правом желудочке содержание α-ТЦМ повышается, а в левом желудочке снижается.
111
Рекомендовано к изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
5. Влияние хронической комбинированной свинцово-кадмиевой интоксикации на актин-миозиновое взаимодействие нивелируется при поступлении в организм биопротекторного комплекса – максимальная скорость полностью восстанавливается в желудочках и частично в предсердиях, фракция подвижных филаментов восстанавливается полностью в правом желудочке и есть тенденция к восстановлению в предсердиях.
Соотношение α- и β-ТЦМ в желудочках восстанавливалось до уровня контрольных значений.
112
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
1.GBD Compare | IHME Viz Hub [Electronic resource].– URL: https://vizhub.healthdata.org/gbd-compare/ (accessed: 28.12.2020).
2.Shchepkin D. V., Nikitina L. V., Bershitsky S.Y., Kopylova G. V. The isoforms of α-actin and myosin affect the Ca2+ regulation of the actin-myosin interaction in the heart // Biochem. Biophys. Res. Commun.– Elsevier Ltd, 2017.– Vol. 490, № 2.– P. 324–329.
3.Nollet E.E., Manders E.M., Goebel M., Jansen V., Brockmann C., Osinga J., van der Velden J., Helmes M., Kuster D.W.D. Large-Scale Contractility Measurements Reveal Large Atrioventricular and Subtle Interventricular Differences in Cultured Unloaded Rat Cardiomyocytes // Front. Physiol.– 2020.– Vol. 11, № July.– P. 1–11.
4.Ho S.Y., Sánchez-Quintana D. The importance of atrial structure and fibers // Clin. Anat.– 2009.– Vol. 22, № 1.– P. 52–63.
5.Lahm T., Douglas I.S., Archer S.L., Bogaard H.J., Chesler N.C., Haddad F., Hemnes A.R., Kawut S.M., Kline J.A., Kolb T.M., Mathai S.C., Mercier O., Michelakis E.D., Naeije R., Tuder R.M., Ventetuolo C.E., Vieillard-Baron A., Voelkel N.F., Vonk-Noordegraaf A., Hassoun P.M. Assessment of right ventricular function in the research setting: Knowledge gaps and pathways forward an official American thoracic society research statement // Am. J. Respir. Crit. Care Med.– 2018.– Vol. 198, № 4.– P. e15–e43.
6.Woodward M., Previs M.J., Mader T.J., Debold E.P. Modifications of myofilament protein phosphorylation and function in response to cardiac arrest induced in a swine model // Front. Physiol.– 2015.– Vol. 6, № JUL.– P. 1–11.
7.Abdelwahab M.S., Mohamemed M.A., Mohamed A.H., Bellal M.A., Mohamed M.S.A. Cardiac Myosin Heavy Chains // Cardiol. Angiol. An Int. J.– 2019.– Vol. 8, № 1.– P. 1–7.
8.Alpert N.R., Brosseau C., Federico A., Krenz M., Robbins J., Warshaw D.M. Molecular mechanics of mouse cardiac myosin isoforms // Am. J. Physiol. - Hear. Circ. Physiol.– 2002.– Vol. 283, № 4 52-4.– P. 1446–1454.
113
Рекомендовано к изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
9.Bogaard H.J., Abe K., Noordegmaf A.V., Voelkel N.F. The right ventricle under pressure // Chest.– The American College of Chest Physicians, 2009.– Vol. 135, № 3.– P. 794–804.
10.Belin R.J., Sumandea M.P., Sievert G.A., Harvey L.A., Geenen D.L., Solaro R.J., de Tombe P.P. Interventricular differences in myofilament function in experimental congestive heart failure // Pflügers Arch. - Eur. J. Physiol.– 2011.– Vol. 462, № 6.– P. 795–809.
11.Cai M.C., Huang Q.Y., Liao W.G., Wu Z., Liu F.Y., Gao Y.Q. Hypoxic training increases metabolic enzyme activity and composition of α-myosin heavy chain isoform in rat ventricular myocardium // Eur. J. Appl. Physiol.– 2010.– Vol. 108, № 1.– P. 105–111.
12.Carnes C.A., Geisbuhler T.P., Reiser P.J. Age-dependent changes in contraction and regional myocardial myosin heavy chain isoform expression in rats // J. Appl. Physiol.– 2004.– Vol. 97, № 1.– P. 446–453.
13.Danzi S., Klein S., Klein I. Differential regulation of the myosin heavy chain genes α and β in rat atria and ventricles: Role of antisense RNA // Thyroid.– 2008.– Vol. 18, № 7.– P. 761–768.
14.Mori S., Spicer D.E., Anderson R.H. Revisiting the anatomy of the living heart // Circ. J.– 2015.– Vol. 80, № 1.– P. 24–33.
15.Landrigan P.J., Fuller R., Acosta N.J.R., Adeyi O., Arnold R., Basu N. (Nil),
Baldé A.B., Bertollini R., Bose-O’Reilly S., Boufford J.I., Breysse P.N., Chiles
T., Mahidol C., Coll-Seck A.M., Cropper M.L., Fobil J., Fuster V., Greenstone M., Haines A., Hanrahan D., Hunter D., Khare M., Krupnick A., Lanphear B., Lohani B., Martin K., Mathiasen K. V., McTeer M.A., Murray C.J.L.,
Ndahimananjara J.D., Perera F., Potočnik J., Preker A.S., Ramesh J., Rockström J., Salinas C., Samson L.D., Sandilya K., Sly P.D., Smith K.R., Steiner A., Stewart R.B., Suk W.A., van Schayck O.C.P., Yadama G.N., Yumkella K., Zhong M. The Lancet Commission on pollution and health // Lancet.– 2018.– Vol. 391, № 10119.– P. 462–512.
16.Kim Y.-D., Eom S.-Y., Yim D.-H., Kim I.-S., Won H.-K., Park C.-H., Kim
114
G.-B., Yu S.-D., Choi B.-S., Park J.-D., Kim H. Environmental Exposure to Arsenic, Lead, and Cadmium in People Living near Janghang Copper Smelter in Korea // J. Korean Med. Sci.– 2016.– Vol. 31, № 4.– P. 489.
17.WHO. Lead poisoning and health [Electronic resource].– 2019.– URL: https://www.who.int/news-room/fact-sheets/detail/lead-poisoning-and-health (accessed: 09.01.2020).
18.Afridi H.I., Kazi T.G., Kazi N.G., Jamali M.K., Arain M.B., Sirajuddin, Baig J.A., Kandhro G.A., Wadhwa S.K., Shah A.Q. Evaluation of cadmium, lead, nickel and zinc status in biological samples of smokers and nonsmokers hypertensive patients. // J. Hum. Hypertens.– Nature Publishing Group, 2010.–
Vol. 24, № 1.– P. 34–43.
19.Vainio H., Heseltine E., Partensky C. W.J. Meeting of the IARC working group on beryllium, cadmium, mercury and exposures in the glass manufacturing industry // Scand. J. Work. Environ. Health.– 1993.– Vol. 19,
№ 5.– P. 360–363.
20.Мухачева С.В. Многолетняя динамика концентрации тяжелых металлов в корме и организме рыжей полевки (Myodes Glareolus) в период снижения выбросов медеплавильного завода // Экология.– 2017.– № 6.–
P. 461–471.
21.Mirzaei R. S.R. Assessment of Accumulation and Human Health Risk of Trace Elements in the Vicinity of Industrial Estates, Central Iran // Arch. Hyg. Sci.– 2018.– Vol. 7, № 2.– P. 118–125.
22.Nawrot T.S., Thijs L., Den Hond E.M., Roels H.A., Staessen J.A. An epidemiological re-appraisal of the association between blood pressure and blood lead: A meta-analysis // J. Hum. Hypertens.– 2002.– Vol. 16, № 2.– P. 123–131.
23.Kopp S.J., Bárány M., Erlanger M., Perry E.F., Perry H.M. The influence of chronic low-level cadmium and/or lead feeding on myocardial contractility related to phosphorylation of cardiac myofibrillar proteins // Toxicol. Appl. Pharmacol.– 1980.– Vol. 54, № 1.– P. 48–56.
115
Рекомендовано к изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
24.Prentice R.C., Kopp S.J. Cardiotoxicity of lead at various perfusate calcium concentrations: Functional and metabolic responses of the perfused rat heart // Toxicol. Appl. Pharmacol.– 1985.– Vol. 81, № 3 PART 1.– P. 491–501.
25.Alissa E.M., Ferns G.A. Heavy metal poisoning and cardiovascular disease // J. Toxicol.– 2011.– Vol. 2011.
26.Solenkova N. V., Newman J.D., Berger J.S., Thurston G., Hochman J.S., Lamas G.A. Metal pollutants and cardiovascular disease: Mechanisms and consequences of exposure // Am. Heart J.– The Authors, 2014.– Vol. 168, №
6.– P. 812–822.
27.Lamas G.A., Navas-Acien A., Mark D.B., Lee K.L. Heavy metals, cardiovascular disease, and the unexpected benefits of chelation therapy // J. Am. Coll. Cardiol.– 2016.– Vol. 67, № 20.– P. 2411–2418.
28.Ruiz-Hernandez A., Navas-Acien A., Pastor-Barriuso R., Crainiceanu C.M., Redon J., Guallar E., Tellez-Plaza M. Declining exposures to lead and cadmium contribute to explaining the reduction of cardiovascular mortality in the US population, 1988-2004 // Int. J. Epidemiol.– 2017.– Vol. 46, № 6.– P. 1903–1912.
29.Chowdhury R., Ramond A., O’Keeffe L.M., Shahzad S., Kunutsor S.K., Muka T., Gregson J., Willeit P., Warnakula S., Khan H., Chowdhury S., Gobin R., Franco O.H., Di Angelantonio E. Environmental toxic metal contaminants and risk of cardiovascular disease: Systematic review and meta-analysis // BMJ.– 2018.– Vol. 362.– P. 14–16.
30.Sevim Ç., Doğan E., Comakli S. Cardiovascular disease and toxic metals //
Curr. Opin. Toxicol.– 2020.– Vol. 19.– P. 88–92.
31.Chao S.H., Bu C.H., Cheung W.Y. Activation of troponin C by Cd2+ and Pb2+ // Arch. Toxicol.– Springer-Verlag, 1990.– Vol. 64, № 6.– P. 490–496.
32.Richardt G., Federolf G., Habermann E. Affinity of heavy metal ions to intracellular Ca2+-binding proteins // Biochem. Pharmacol.– 1986.– Vol. 35,
№ 8.– P. 1331–1335.
33.Kopylova G., Nabiev S., Nikitina L., Shchepkin D., Bershitsky S. The
116
properties of the actin-myosin interaction in the heart muscle depend on the isoforms of myosin but not of α-actin // Biochem. Biophys. Res. Commun.– Elsevier Ltd, 2016.– Vol. 476, № 4.– P. 648–653.
34.Gordon A.M., LaMadrid M.A., Chen Y., Luo Z., Chase P.B. Calcium regulation of skeletal muscle thin filament motility in vitro // Biophys. J.– Elsevier, 1997.– Vol. 72, № 3.– P. 1295–1307.
35.Gordon A.M., Regnier M., Homsher E. Skeletal and cardiac muscle contractile activation: Tropomyosin “rocks and rolls” // News Physiol. Sci.– 2001.– Vol.
16, № 2.– P. 49–55.
36.Nikitina L. V., Kopylova G. V., Shchepkin D. V., Nabiev S.R., Bershitsky S.Y. Investigations of Molecular Mechanisms of Actin-Myosin Interactions in Cardiac Muscle // Biochem.– 2015.– Vol. 80, № 13.– P. 1748–1763.
37.Hartman M.A., Spudich J.A. The myosin superfamily at a glance // J. Cell Sci.– 2012.– Vol. 125, № 7.– P. 1627–1632.
38.Engelhardt W.A. L.M.N. Myosine and adenosinetriphosphatase // Nature.– 1939.– Vol. 144, № 3650.– P. 668–669.
39.Кубасова Н.А. Цатурян А.К. Молекулярный механизм работы актин-
миозинового мотора в мышце // Успехи биологической химии.– 2011.–
Т. 51.– С. 233–282.
40.Huxley, H. and Hanson J. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation // Nature.– 1954.–
Vol. 173, № 4412.– P. 973–976.
41.Odronitz F., Kollmar M. Drawing the tree of eukaryotic life based on the analysis of 2,269 manually annotated myosins from 328 species // Genome Biol.– 2007.– Vol. 8, № 9.– P. 1–23.
42.Vale R.D. Myosin V motor proteins: Marching stepwise towards a mechanism // J. Cell Biol.– 2003.– Vol. 163, № 3.– P. 445–450.
43.Бэгшоу К. Мышечное сокращение.– Мир, 1985.– 128 p.
44.Гусев Н.Б. Молекулярные Механизмы Мышечного Сокращения // Соросовский Образовательный Журнал.– 2000.– Т. 6, № 8.– С. 24–32.
117
Рекомендовано к изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
45.Левицкий Д.И. Применение Метода Дифференциальной Сканирующей Калориметрии Для Структурно-Функциональных Исследований Мышечных Белков // Успехи Биологической Химии.– 2004.– Т. 44.– С. 133–170.
46.Никитина Л.В., Копылова Г.В., Щепкин Д.В. К.Л.Б. Исследование Взаимодействия Сократительных И Регуляторных Белков Миокарда Кролика Методом Искусственных Подвижных Систем // Биохимия.–
2008.– Т. 73, № 2.– С. 219–227.
47.Gregorich Z.R., Cai W., Lin Z., Chen A.J., Peng Y., Kohmotoc T. G.Y. Distinct Sequences and Post-translational Modifications in Cardiac Atrial and Ventricular Myosin Light Chains Revealed by Top-down Mass Spectrometry // J Mol Cell Cardiol.– 2017.– Vol. 107.– P. 13–21.
48.Homburger J.R., Green E.M., Caleshu C., Sunitha M.S., Taylor R.E., Ruppel K.M., Metpally R.P.R., Colan S.D., Michels M., Day S.M., Olivotto I., Bustamante C.D., Dewey F.E., Ho C.Y., Spudich J.A., Ashley E.A. Multidimensional structure-function relationships in human β-cardiac myosin from population-scale genetic variation // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.– 2016.– Vol. 113, № 24.– P. 6701–6706.
49.Uyeda T.Q.P., Abramson P.D., Spudich J.A. The neck region of the myosin motor domain acts as a lever arm to generate movement // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.– 1996.– Vol. 93, № 9.– P. 4459–4464.
50.Yu H., Chakravorty S., Song W., Ferenczi M.A. Phosphorylation of the regulatory light chain of myosin in striated muscle: methodological perspectives // Eur. Biophys. J.– 2016.– Vol. 45, № 8.– P. 779–805.
51.Rayment I., Rypniewski W.R., Schmidt-Base K., Smith R., Tomchick D.R., Benning M.M., Winkelmann D.A., Wesenberg G. H.H.M. Three-Dimensional Structure of Myosin Subfragment-1: A Molecular Motor // Science (80-. ).– 1993.– Vol. 261, № 5117.– P. 50–58.
52.Scruggs S.B. S.R.J. The Significance of Regulatory Light Chain Phosphorylation in Cardiac Physiology // Arch. Biochem. Biophys.– 2011.–
118
Vol. 510, № 2.– P. 129–134.
53.Wang Y., Ajtai K. B.T.P. Ventricular Myosin Modifies In Vitro Step-Size When Phosphorylated // J Mol Cell Cardiol.– 2014.– Vol. 72.– P. 231–237.
54.Hoh J.F., McGrath P.A. H.P.T.. Electrophoretic analysis of multiple forms of rat cardiac myosin: effects of hypophysectomy and thyroxine replacement // J. Mol. Cell. Cardiol.– 1978.– Vol. 10, № 11.– P. 1053–1060.
55.Chizzonite R.A., Everett A.W., Prior G. Z.R. Comparison of Myosin Heavy Chains in Atria and Ventricles from Hyperthyroid, Hypjthyroid and Euthyroid rats.– 1984.– Vol. 259, № 24.– P. 15564–15571.
56.Malmqvist U.P., Aronshtam A. L.S. Cardiac myosin isoforms from different species have unique enzymatic and mechanical properties // Biochemistry.– 2004.– Vol. 43, № 47.– P. 15058–15065.
57.Maggs A.M., Taylor-Harris P., Peckham M., Hughes S.M. Evidence for differential post-translational modifications of slow myosin heavy chain during murine skeletal muscle development // J. Muscle Res. Cell Motil.– 2000.– Vol. 21, № 2.– P. 101–113.
58.Katz A.M. Physiology of the heart.– Lippincott Williams & Wilkins, 2001.– 592 p.
59.Shchepkin D. V., Kopylova G. V., Nikitina L. V. Study of reciprocal effects of cardiac myosin and tropomyosin isoforms on actin-myosin interaction with in vitro motility assay // Biochem. Biophys. Res. Commun.– Elsevier Inc., 2011.– Vol. 415, № 1.– P. 104–108.
60.Galler S., Puchert E., Gohlsch B., Schmid D., Pette D. Kinetic properties of cardiac myosin heavy chain isoforms in rat // Pflugers Arch. Eur. J. Physiol.– 2002.– Vol. 445, № 2.– P. 218–223.
61.Samuel J.L., Rappaport L., Mercadier J.J., Lompre A.M., Sartore S., Triban C., Schiaffino S., Schwartz K. Distribution of myosin isozymes within single cardiac cells. An immunohistochemical study // Circ. Res.– 1983.– Vol. 52, №
2.– P. 200–209.
62.England J., Loughna S. Heavy and light roles: Myosin in the morphogenesis
119
Рекомендовано к изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/
of the heart // Cell. Mol. Life Sci.– 2013.– Vol. 70, № 7.– P. 1221–1239.
63.Hoyer K., Krenz M., Robbins J. I.J.S. Shifts in the myosin heavy chain isozymes in the mouse heart result in increased energy effeciency // J Mol Cell Cardiol.– 2007.– Vol. 42, № 1.– P. 214–221.
64.Никитина Л.В., Копылова Г.В., Щепкин Д.В., Набиев С.Р., Бершицкий С.Ю. Исследование молекулярных механизмов актин-миозинового взаимодействия в сердечной мышце // Успехи биологической химии.–
2015.– С. 15–34.
65.Weiss A., Leinwand L.A. the Mammalian Myosin Heavy Chain Gene Family // Annu. Rev. Cell Dev. Biol.– 1996.– Vol. 12, № 1.– P. 417–439.
66.Danzi S., Klein I. Posttranscriptional regulation of myosin heavy chain expression in the heart by triiodothyronine // Am. J. Physiol. - Hear. Circ. Physiol.– 2005.– Vol. 288, № 2 57-2.– P. 455–460.
67.Reiser P.J., Portman M.A., Ning X.H., Moravec C.S. Human cardiac myosin heavy chain isoforms in fetal and failing adult atria and ventricles // Am. J. Physiol. - Hear. Circ. Physiol.– 2001.– Vol. 280, № 4 49-4.– P. 1814–1820.
68.Smith L.E., White M.Y. The role of post-translational modifications in acute and chronic cardiovascular disease // Proteomics - Clin. Appl.– 2014.– Vol. 8,
№ 7–8.– P. 506–521.
69.Воротников А.В., Щербакова О.В., Кудряшова Т.В., Тарасова О.С., Ширинский В.П., Пфитцер Г. Т.В.А. Фосфорилирование миозина как основной путь регуляции сокращения гладких мышц // Российский физиологический журнал им. ИМ Сеченова.– 2009.– Т. 95, № 10.– С. 1058–1073.
70.Benoist D., Stones R., Benson A.P., Fowler E.D., Drinkhill M.J., Hardy M.E.L., Saint D.A., Cazorla O., Bernus O., White E. Systems approach to the study of stretch and arrhythmias in right ventricular failure induced in rats by monocrotaline // Prog. Biophys. Mol. Biol.– Elsevier Ltd, 2014.– Vol. 115, №
2–3.– P. 162–172.
71.Levine R.J.C., Kensler R.W., Yang Z., Stull J.T., Sweeney H.L. Myosin light
120