9. Химические связи, участвующие в формировании и поддержании уровней структурной организации белка (пептидная, водородная, дисульфидная и др.)

Первичная структура поддерживается пептидными связями. Возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Вторичная структура: водородные связи – слабое электростатическая связь между одним электроотриц. атомом (О,N) и водородным атомом, ковалентно связанным со 2-ым электроотриц. атомам

Третичная структура:

1)ковалентные (пептидные, дисульфидные – формируются за счёт окисления SH-группы остатков цистеина и их взаимодействия друг с другом);

2)полярные (водородные- вохникают между гидрофильной незаряженной и любой другой гидрофильной группой, ионные-электростатического притяжения);

3) ионные – возникают между «+» и «-» заряженными функц. группами.

4)неполярные или ванн-дер-вальсовы между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура: ионные, водородные, дисульфидные.

10. Классификация белков. Простые и сложные белки. Краткая характеристика отдельных представителей простых белков.

1)Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

2) Сложные белки – это 2хкомпонентные белки, которые состоя из какого-либо протсогобелка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе, помимо свободных аминок-т, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины.

- Протамины обладают выраженными основными св-вами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина (сальмин – 85%, клубеин-21 аминокислотных остатков из 30).Протамины хорошо растворимы в Н2О, pI их водных рров находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего явл. пептидами, т.к. их Mr=5000. Протамины служат для организации хроматина в ядрах сперматозоидов. В ядрах всех др. типов клетки ДНК ассоциирована с гистонами.

- Гистоны - это белки основного характера, с Mr 12000-24000. В их состав входят лизина и аргнинина, содержание которых не превышает 20-30%. Основные их функции заключаются в стабилизации пространственной структуры ДНК, а, следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция этих белков заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Альбумины и глобулины относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных.

- Альбумины - это белки небольшой молекулярной массы (70 тыс.), они имеют избыточный "-" заряд при рН=8,6 и кислые свойства (pI=4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Высаливаются при 100% насыщении (NH4)2SO4. Растворимы в дист. Н2О. Характерная их особенность - высокая адсорбционная способность, благодаря чему они могут выполнять транспортную роль (транспорт жирных кислот). Альбумины поддерживают осмотическое давление (5-80% осмот. давления белков сыворотки крови приходится на альбумины), обуславливают рН крови, выполняют резерв. ф-ю.

- Глобулины - белки с большей молекулярной массой (в пределах 160-180 тыс.). Они слабокислые или нейтральные, нерастворимы в дист. Н2О и полунасыщенном рре (NH4)2SO4, растворимы только в разбавленных солевых ррах. Это неоднородная фракция, среди которой особо выделяют α1, α2, β, γ-глобулины. Глобулины выполняют защитную функцию, участвуют в свертывании крови, осуществляют транспорт холестерола, ряда витаминов, гормонов, ферментов, ионов меди и железа.

Глобулины, представленные α1-фракцией, содержатся в крови в комлексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде α2-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. β-фракия вкл. ряд важных в функционал. отношении белков, в частности трансферрин – белок, ответственный за транспорт Fe. С это же фракцией связан церулоплазмин – белок, транспорт Cu. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии. Также этой фракцией принадлежит протромбин, являющийся предшественником тромбина – белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свёртывании крови. Фракция γ-глобулинов явл. наиболее гетерогенной.