- •Контрольная работа № 1 (Модуль 1) Тема: Строение и функции аминокислот, простых и сложных белков.
- •1. Что такое биохимия, цели и задачи, стоящие перед ней. Место биохимии среди других наук. Значение биохимии в практической деятельности врача;
- •2. Белки - составная часть всех живых организмов. Биологическая роль белков.
- •3. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, изоэлектрическая точка, растворимость, осаждаемость.
- •4. Понятие о высаливании, факторы, механизм, обратимость, применение в медицине.
- •5. Понятие о денатурации, факторы, вызывающие денатурацию, механизм, обратимость, применение реакций осаждения белка для его обнаружения в биологических жидкостях.
- •6. Цветные реакции на белки и аминокислоты.
- •7. Гидролиз белков, промежуточные и конечные продукты гидролиза, условия проведения, недостатки отдельных видов гидролиза.
- •8. Структурная организация белка. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура.
- •9. Химические связи, участвующие в формировании и поддержании уровней структурной организации белка (пептидная, водородная, дисульфидная и др.)
- •10. Классификация белков. Простые и сложные белки. Краткая характеристика отдельных представителей простых белков.
- •11. Нуклеопротеины, схема гидролиза.
- •12. Нуклеиновые кислоты, биологическая роль.
- •13. Химическое строение нуклеотидов.
- •14. Структуры нуклеиновых кислот.
- •15. Классификация сложных белков.
- •16. Гемопротеины, химическое строение гемоглобина, миоглобина.
- •17. Гликопротеины. Биологическая роль.
- •18. Фосфопротеины. Биологическая роль.
8. Структурная организация белка. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура.
1) Первичная структура - это последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидную цепь. Она стабилизируется пептидными связями между аминокислотами, обеспечивая прочность ковалентного состава полипептидной цепи.
- Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминок-т.
- Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями, возможно учасите небольшого числа дисульфидных связей.
- В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот.
- В некоторых ферментах, обладающими близкими катали. св-вами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменённые участки и вариабельные последовательности.
- В первичной структуре полипеп. цепи детерминированы вторичная, 3-ая, 4-ая структуры белковой молекулы, определяющие её общую пространственную конформацию.
2) Вторичная структура - это способ свертывания, скручивания, упаковки полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Она возникает самопроизвольно, автоматически, что зависит от набора аминокислот и их последовательности. Различают 2 типа вторичной структуры: 1-α-спираль и 2 - слоисто-складчатая (β-структура).
α-спираль имеет винтовую симметрию:
а) ход спирали стабилизируется водородными связями между пептидными группами каждого 1-го и 4-го остатка аминокислот.
б) регулярность витков спирали.
в) равнозначность всех аминокислотных остатков независимо от строения их боковых радикалов.
г) боковые радикалы не участвуют в образовании α-спирали.
Высота одного витка (шаг спирали) равна 0,54 нм, в него входят 3,6 аминокислотных остатка, период регулярности равен 5 виткам (18 аминокислотных остатка). Длина одного периода - 2,7 нм.
Другой тип вторичной структуры называется β-структурой. Этот вид обнаружен в белках волос, мышц, ногтей и других фибриллярных белках. Состав таких полипептидных цепей имеет складчатую структуру. Её стабилизируют водородные связи между пептидными группировками отдельных участков цепи, чаще двух или нескольких полипептидных цепей, расположенных параллельно. В β-складчатых слоях отсутствуют S-S-связи (в этих участках нет цистеина). Боковые радикалы выступают наружу по обе стороны складчатого слоя. Бывают параллельные и антипараллельные.
3) Третичная структура - это трехмерная пространственная организация полипептидной спирали, или способ укладки полипептидной цепи в объеме.
Стабилизируют эту структуру 4 типа внутримолекулярных связей:
1 - ковалентные дисульфидные связи между остатками цистеина;
2 - нековалентные водородные связи (между С=О и – ОН, –NH2, –SH-группами);
3 – электростатич. взаимодействие заряженных групп в боковых радикалах аминокислот (NН3+ и СОО-);
4- гидрофобные ван-дер-ваальсовые взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот.
По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (ферменты, транспортные белки, антитела, гормоны) и фибриллярные (структурные) (кератин волос, ногтей; коллаген соединительной ткани, эластин связок; миозин и актин мышечной ткани).
Третичная структура определяет нативные свойства белка.
Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру получил название «фолдинг белков». Для многих белков, имеющих высокую Mr и сложную пространственную структуру, фолдинг протекает при участии специальной группы белков, которые называют «шапероны». Синтез и фолдинг бедков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончания формирования нативной структуры. Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков. В специфической среде этой полости, в изоляции от других молекул клетки происходит перебор возможных конформаций белка пока не будет найдена единственная энергетически наиболее выгодная конформация. При действии различных стрессовых факторов (температура, гипоксия, инфекция, УФО, изменение pH, действие тяжелых металлов и т.д) в клетках усиливается синтез БТШ. Имея высокое сродство к гидрофобным участкам частично денатурированных белков, они могут препятствовать их полной денатурации и восстанавливать нативную конформацию белков.
4) Четвертичная структура - это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, которые могут быть как одинаковыми, так и разными. Примеры белков, обладающих четвертичной структурой: гемоглобин - 4 субъединицы; пируватдегидрогеназа - 72 субъединицы. Субъединицы связаны между собой ионными, водородными, дисульфидными связями.