- •Строение и механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций.
- •1. Какова химическая природа ферментов? Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент?
- •2. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы?
- •3. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции?
- •4. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет?
- •5. Какой витамин входит в структуру тиаминовых коферментов? Опишите химическое строение и функции тиаминдифосфата (тдф)?
- •6. Какой витамин входит в состав никотинамидных коферментов? Опишите химическое строение над и надф.
- •7. Какой витамин входит в состав флавиновых коферментов? Опишите химическое строение фмн и фад, их функции.
- •8. Какой витамин входит в состав пантотеновых коферментов? Из каких компонентов состоит коэнзим а и какие функции он выполняет?
- •9. Какой витамин входит в состав пиридоксиновых коферментов? Опишите химическое строение фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, каковы их функции?
- •Классификация и номенклатура ферментов. Регуляция активности ферментов
- •Какие вещества называются ингибиторами ферментов? Приведите примеры.
- •Понятие об обратимом и необратимом ингибировании. Что такое конкурентное и неконкурентное ингибирование? Приведите примеры.
- •В чем заключается механизм аллостерического ингибирования.
- •Объясните роль аллостерических ферментов в регуляции обмена веществ. Приведите примеры. Какие ферменты называют ключевыми, регуляторными ферментами в последовательной цепи реакций?
- •В чем заключается ингибирование по типу обратной связи? Приведите примеры.
- •Как используется в практической медицине свойство ингибирования ферментов?
- •На чем основана номенклатура ферментов? Как формируется рабочее (тривиальное) и систематическое названия ферментов?
- •Как классифицируют ферменты? Перечислите классы и подклассы ферментов, укажите типы реакций, катализируемых этими ферментами. Что такое шифр фермента? Приведите примеры.
- •На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов (е-мкмоль/мин, катал – моль/с)
- •Универсальная концепция энзимопатологии
- •Использование ферментов в энзимодиагностике и энзимотерапии.
- •Как можно доказать влияние различных факторов на активность фермента (pH среды, активаторов и ингибиторов)?
- •Витамины: строение, свойства, биологическая роль
- •Что такое витамины? Укажите общие черты и свойства витаминов, источники витаминов для человека.
- •Охарактеризуйте классификацию витаминов.
- •Раскройте понятия «авитаминоз», «гиповитаминоз», «гипервитаминоз». Укажите причину их возникновения и возрастные особенности.
- •Раскройте понятия «авитамины», приведите их примеры и использование в медицине.
- •Что такое провитамины (бета-каротин) и синтетические витамины (викасол).
9. Какой витамин входит в состав пиридоксиновых коферментов? Опишите химическое строение фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, каковы их функции?
В состав пиридоксиновых коферментов входит витамин B6 (пиридоксин, пиридоксаль, антидерматитный).
Фосфопиридоксаль (пиридоксальфосфат) образован:
А) Кольца пиридоксаля (можно написать ИЮПАК)
Б) Остатка фосфорной кислоты
Фосфопиридоксамин (пиридоксаминфосфат) образован:
А) Кольца пиридоксамина
Б) Остатка фосфорной кислоты
Функции фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина:
А) Исключительно важная роль в метаболизме аминокислот. Коферменты участвуют в переносе аминогрупп (р-ция трансаминирования) и карбоксильных групп (р-ция декарбоксилирования) в составе декарбоксилаз и аминотрансфераз.
Б) Синтез гема и сфинголипидов
В) Кофермент фосфорилазы гликогена
10. Какой витамин входит в состав биотиновых коферментов? Опишите химическое строение биотина и его роль.
В состав биотиновых коферментов входит витамин B7/H (биотин, антисеборейный).
Биотин образован:
А) Имидазольного цикла
Б) Тиофенового цикла
В) Валериановой кислоты, связывающейся с лизином белковой части молекулы
Биоцитин – биотин-лизиновый комплекс.
Функции биотина:
А) Перенос CO2 из HCO3– (р-ция карбоксилирования) или из R–COOH (р-ция транскарбоксилирования) в составе карбоксилаз
11. Что такое изоферменты? Чем отличаются по строению, свойствам изоферменты ЛДГ?
Изоферменты – это ферменты
12. Что такое полиферментные системы, как они действуют? Приведите примеры.
13. Что такое термолабильность ферментов? Как это свойство используется в медицине? Как его можно доказать?
14. Какова зависимость активности ферментов от pH среды? Какие изменения активности ферментов могут возникнуть при ацидозе и алкалозе?
15. Что подразумевают под понятиями «энергетический барьер реакции» и «энергия активации»? Какими приемами можно повысить скорость химической реакции?
16. Какие имеются сходства и различия в механизм действия ферментов и неорганических катализаторов?
17. Изложите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов (гипотезы Бейлиса-Варбурга и Михаэлиса-Ментен). Что такое кислотно-основный и ковалентный катализ?
18. Перечислите факторы, изменяющие скорость химических реакций, катализируемых ферментами?
19. Опишите зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата (кривая Михаэлиса-Ментен).
20. Какие свойства ферментов характеризует константа Михаэлиса-Ментен? Какова биологическая роль ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию и имеющих разные значения Km (на примере действия гексокиназы и глюкокиназы).
21. Опишите зависимость скорости химической реакции от количества фермента. Как эту зависимость можно использовать в медицине?
22. Что такое специфичность действия ферментов. Какие виды специфичности действия характерны для ферментов? Как можно доказать данное свойство? Приведите примеры.
Классификация и номенклатура ферментов. Регуляция активности ферментов
Какие вещества называются активаторами ферментов? Расскажите об активировании ферментов. Приведите примеры других механизмов активирования ферментов в организме (субстраты, коферменты, ионы металлов)
Активаторы ферментов – это вещества, повышающие активность ферментов. Активация ферментов может происходить путем нескольких механизмов.
Активация фермента может осуществляться путем белок-белковых взаимодействий, а именно присоединением регуляторного белка (присоединение альфа-ГТФ к аденилатциклазе) или диссоциацией или ассоциацией протомеров фермента (диссоциация протеинкиназы А после связывания с цАМФ).
Процессы фосфорилирования-дефосфорилирования служат для активации ферментов. Эти процессы обратимы. Они основаны на конформационных изменениях молекулы фермента после присоединения молекулы ортофосфорной кислоты к OH-группе активного центра (фосфорилирование фосфорилазы гликогена после нагрузки).
Частичный протеолиз служит для образования активных форм фермента из неактивных путем гидролиза одной или нескольких пептидных связей (гидролиз гексопептида трипсиногена в 12-перстной кишке).
Присоединение ионов металлов в активный центр или к субстрату приводит к конформационным изменениям, повышению сродства между ними, облегчению присоединения и увеличению активности фермента (ионы Ca+2 и ДНК-полимераза).
В качестве коферментов выступают не только ионы металлов, но и витамины и их коферментные формы. Механизм действия уже описан выше.