Питання для поточного тематичного контролю

1. Питання до контрольних робіт

КР1. Загальні відомості про протеїни

1. Значення протеїнів у природі, науці та техніці.

2. Що таке: а) поліпептидний ланцюг; б) пептидний зв'язок; в) протеїд; г) протеїн та власне

протеїн?

3. Методи аналізу (дослідження) протеїнів (назва, призначення).

4. Загальні ознаки протеїнів (перелік; докладно описати 2-3 ознаки).

5. Амінокислоти як основна складова протеїнів.

6. Кольорові реакції протеїнів.

7. Реакції осадження протеїнів.

8. Уявлення про амфотерність та ізоелектричну точку протеїнів.

9. Розчини протеїнів (збіжність з властивостями інших ВМС; уявлення про розчинність та

осадження протеїнів).

10. Денатурація протеїнів.

11. Будова протеїнів.

12. Які чинники визначають будову протеїнів?

13. Первинна структура протеїнів.

14. Вторинна структура протеїнів.

15. Третинна і четвертинна структура протеїнів.

16. Уявлення про теорію пептидної будови протеїнів.

17. Типи зв’язків у структурі протеїнів.

18. Класифікація протеїнів.

19. Прості та складні протеїни (уявлення та окремі представники).

20. Глобулярні та фібрилярні протеїни (уявлення, окремі представники).

21. Що таке: а) протамін; б) проламін; в) склеропротеїн?

22. Протеїди (уявлення, окремі представники).

23. Оксикислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг).

24. Ала, вал, цис, про, три (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

25. Неполярні амінокислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

26. Оксипро, оксиліз-, ізл, глу, мет (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

27. Сірковмісні та дикарбонові кислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг

/якщо він є/).

28. Азотовмісні амінокислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

29. Циклічні амінокислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

30. Іміно- та діаміномонокарбонові кислоти (повна та скорочена назва, формула, бічний

ланцюг /якщо він є/).

31. Оксипролін, цистин, цистеїн, гуанідин, аспарагінова кислота (повна та скорочена назва,

формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

32. Тер, тир, тре, гіс, сер (повна та скорочена назва, формула, бічний ланцюг /якщо він є/).

33. Біологічні властивості протеїнів.

34. Уявлення про замінні та незамінні амінокислоти.

КР2. Білкові речовини шкури. Колаген

1. Сполучна тканина (уявлення, типи, призначення).

2. Колаген як протеїн та основна складова частина шкур тварин.

3. Загальні ознаки та елементарний склад колагену.

4. Типи та форми колагену.

5. Типи колагену, їх відношення до дії гарячої води.

6. Особливості амінокислотного складу колагену.

7. Структурні рівні колагену.

8. Особливості поліпептидного ланцюга α1[I].

9. Особливості середнього відрізку поліпептидного ланцюга α1[I].

10.Уявлення про тілопептиди колагену.

11.Чому колаген належить до природних співполімерів?

12.Третинна структура колагену. Уявлення про тропоколагенову частинку.

13.Уявлення про фібрили. Фібрилоутворення.

14.Мікроструктура колагену дерми.

15.Значення води та вуглеводів (ГАГ) для будови та властивостей колагену.

16.Чим зумовлені компактність та стійкість структури колагену?

17.Фізико-механічні властивості колагену.

18.Пояснення суті процесу зварювання.

19.Три ендотермічні ефекти при сухому нагріванні колагену.

20.Вплив обробок колагену на його термостійкість.

21.Змінення в структурі колагену при гідратації.

22.Взаємодія колагену з кислотами.

23.Взаємодія колагену з лугами.

24.Вплив природи та концентрації кислоти (лугу) на колаген.

25.Поняття про набухання та бубняву колагену.

26.Вплив солей на ступінь обводнення колагену (три групи солей).

27.Змінення колагену нативного та зміненого при дії ферментів (на прикладі трипсину).

КР3. Білкові речовини шкури. Кератин

1. Будова волосу.

2. Будова кератину волосу.

3. Типи та форми кератину.

4. Елементарний та амінокислотний склад кератину.

5. Типи зв’язків у структурі кератину.

6. Реакції перетворення дисульфідного зв’язку.

7. Значення сірковмісних амінокислот кислот для структури та властивостей кератину.

8. Порівняльна характеристика амінокислотного складу колагену та кератину.

9. Особливості будови матрикса кератину.

10.Особливості будови мікрофібрил.

11.Особливості будови протеїнів серцевини як морфологічної структури волоса.

12.Особливості будови коркового шару волосу як морфологічної структури волоса.

13.Особливості будови та властивості кутикули волосу.

14.Уявлення про окремі елементи структури кератину: а) поліпептидний ланцюг;

б) прото-, мікро- та макрофібрили; в) матрикс; г) кортикальну клітину.

15. Фізичні властивості кератину.

16. Механічні властивості кератину.

17. Надскорочення кератину.

18. Електричні та фрикційні властивості кератину.

19. Вплив води і температури на кератин.

20. Сухе нагрівання кератину.

21.Зміна кератину при дії кислот.

22.Зміна кератину при дії лугів.

23.Імунізація волосу.

24.Зміна кератину при дії відновників.

25.Зміна кератину при дії окиснювачів.

26.Зміна кератину при дії формальдегіду та інших чинників.

27.Порівняльна характеристика будови колагену та кератину.

28.Обробки‚ які сприяють ослабленню зв’язку волосу з дермою.

29.Обробки‚ які сприяють закріпленню волосу в дермі.

30.Обробки‚ які сприяють пластифікації волосу.

КР4. Інші білкові речовини шкури. Ферменти як специфічні

протеїни з особливими біологічними функціями

1. Виділення протеїнів зі шкури тварин.

2. Уявлення про прості та складні глобулярні протеїни шкури.

3. Альбуміни (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

3. Глобуліни (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

4. Порівняльна характеристика альбумінів та глобулінів.

5. Еластин (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

6. Ретикулін (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та амінокислотного

складу, будова, властивості).

7. Мукоїди та інші протеїди (місце знаходження у шкурі, особливості елементарного та

амінокислотного складу, будова, властивості).

8. Що уявляють собою ферменти та ферментні препарати?

9. Номенклатура ферментів.

10.Яким чином класифікують ферменти?

11.Класифікація ферментів за хімічною реакцією, яку вони каталізують.

12.Прості та складні ферменти.

13.Одержання ферментів та ферментних препаратів.

14.Уявлення про будову ферментів.

15.Уявлення про протеїнову складову ферментів.

16.Уявлення про простетичну групу ферментів.

17.Уявлення про активний центр ферментів.

18.Що таке: а) фермент; б) кофермент; в) апофермент; г) ензим?

19.Активність ферментів. Уявлення про інактивацію та інгібування ферментів.

20.Властивості ферментів.

21.Ферменти як протеїни та як каталізатори.

22.Специфічність ферментів.

23.Що розуміють під термолабільністю та специфічністю ферментів?

24.Уявлення про протеолітичні ферменти.

25.Пепсин.

26.Трипсин.

27.Дія ферментів на білкові речовини шкури: а) колаген; б) кератин; в) еластин; в) ретикулін.

28.Значення ферментів для живих організмів. Уявлення про автоліз.

29.Застосування ферментів та їх препаратів у різних галузях науки і техніки.

30.Що можна сказати про фермент (ферментний препарат), якщо це: а) протосубтилін П15х;

б) протосубтилін Г10х; в) панкреатин; г) 3,4 пептид-гідролаза?