- •Новосибирский государственный медицинский университет применение ферментов в медицине
- •1. Энзимодиагностика
- •Функциональные и нефункциональные ферменты и причины изменения их активности
- •1.2. Повышение специфичности энзимологических исследований
- •1. Интерпретацией результатов исследований в свете клинической картины;
- •2. Выполнением набора тестов;
- •3. Определением изоферментов.
- •1.3. Множественные формы ферментов.
- •Лактатдегидрогеназа
- •Креатинкиназа
- •1.4. Единицы активности ферментов
- •1.5. Правила определения активности ферментов
- •1.6. Биохимические констелляции
- •Инфаркт миокарда
- •Повреждения нервной ткани
- •Панкреатит
- •Гепатит
- •Костная ткань
- •2. Использование ферментов в качестве лекарственных препаратов
- •2.1. Заместительная терапия
- •2.2.Удаление некротирующих тканей
- •2.3. Применение ферментов в лечении келлоидных рубцов
- •2.4. Фибринолитические средства
- •2.5. Ферменты как противовирусные препараты
- •2.6. Применение ферментов в комплексной противоопухолевой терапии
- •2.7. Системная энзимотерапия
- •2.8. Иммобилизованные ферменты и преимущества их применения
- •2.9. Ограничения к применению ферментных препаратов
- •3. Использование ферментов в качестве аналитических реагентов Ферментные реагенты
- •Ферментные электроды
- •Автоматические анализаторы
- •Технология «сухой химии»
- •Иммуноферментный анализ
- •Тесты для контроля самоподготовки
Креатинкиназа
Креатинкиназа катализирует реакцию образования креатинфосфата из АТФ и креатина. Молекула креатинкиназы (КК) представляет собой димер, состоящий из субъединиц двух типов: М (от англ, muscle - мышца) и В (от англ, brain - мозг). Из этих субъединиц образуются 3 изофермента – КК-ВВ, КК-MB, КК-MM.
Изофермент |
КК-ВВ |
КК-MB |
КК-MM |
Субъединицы |
ВВ |
MB |
MM |
Изофермент КК-ВВ находится преимущественно в головном мозге, КК-ММ - в скелетных мышцах и КК-MB – в сердечной мышце (табл. 7).
Изоформы креатинкиназы имеют разную электрофоретическую подвижность. Определение активности фермента в плазме крови имеет диагностическое значение при инфаркте миокарда (происходит повышение уровня МВ-изофермента). Количество изофермента КК-ММ может повышаться при травмах и повреждениях скелетных мышц.
Таблица 7
Общая и изоферментная активность креатинкиназы (КК) в некоторых тканях человека
Ткань |
Активность КК, МЕ/г ткани |
Изоферментная активность (%) |
||
КК-ММ, % |
КК-МВ, % |
КК-ММ, % |
||
Скелетная мускулатура |
1080-2050 |
96-100 |
0-4 |
0 |
Сердце |
190-692 |
58-86 |
15-42 |
0-1 |
Мозг |
73-200 |
0 |
0 |
100 |
Лёгкие |
13-24 |
0-39 |
0-7 |
58-100 |
Почки |
10-50 |
0-13 |
0 |
87-100 |
Селезёнка |
2-7 |
0-74 |
0 |
26-100 |
Печень |
3-4 |
72 |
8 |
20 |
Поджелудочная железа |
3 |
14 |
1 |
85 |
Изофермент КК-ВВ не может проникать через гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не определяется даже при инсультах и диагностического значения не имеет.
1.4. Единицы активности ферментов
В противоположность большинству других биохимических компонентов количество фермента не может быть измерено, за некоторым исключением, в единицах массы. О количестве фермента косвенно судят по его активности, т.е. по производимому ферментом действию. Таким образом, присутствие и количество фермента распознаётся по специфичности и скорости катализируемой им реакции.
Каталитическую активность ферментов выражают в единицах активности. Наиболее часто используют международные единицы активности.
Международная единица активности (МЕ, U, Е, Ед) – это количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата или получение 1 мкмоля продукта в минуту в стандартных оптимальных условиях.
Единица активности в системе СИ – катал (кат.). Она соответствует количеству фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата или получение 1 моля продукта в секунду.
1 кат. = 6 • 107 МЕ.
1 МЕ = 16, 67 • 10–9 кат.
В медицине концентрацию ферментов в биологических жидкостях принято выражать в единицах активности на литр (МЕ/л, кат./л).