6. Белки, биологическая роль, функциональная классификация белков.

Белки - основной материал клетки, составляют до половины и более сухой массы животной клетки. Все белки состоят в основном из 20 d-аминокислот. Существует несколько классификаций белков.

Функциональная классификация (биологическая роль):

• Ферменты - биологические катализаторы.

• Транспортные белки, трансферазы.

• Пищевые и запасные.

• Сократительные и двигательные белки.

• Структурные белки.

• Защитные (иммуноглобулины и антитела у животных и лектнны у растений).

• Регуляторные (гормоны, ФРТ, антибиотики, рецепторные белки). Классификация по составу:

Простые белки состоят только из аминокислотных остатков.

Сложные белки содержат протеолитическую группу (м еталлопротеины содержат атомы металлов, гемопротеины - железопротопорфирин, фосфопротеины - фосфатные группы, гликопротеины - олигосахариды, простые сахара, протеогликаны - полисахариды, липопротеины - липиды, нуклеопротеины - ДНК или РНК). Классификация по третичной структуре:

• а-белки, преобладают а- спирали.

• Р-белки из антипараллельных Р-слоев.

• а+Р-белки, участки только из й- или только из р-спиралей.

• d/jj-белки, а-р-а-Р-а-р.

• Белки, содержащие домены без выраженной вторичной структуры. Классификация по растворимости:

• Протеннонды не растворяются в обычных растворителях, растворители -специфические агенты.

• Альбумины растворяются в воде и крепких солевых растворах.

• Глобулины не растворимы в воде, но растворимы в разбавленных солевых растворах.

• Проламины не растворимы в воде, растворимы в 60-80% спирту.

• Протамины сильно щелочные, не осаждаются при кипячении.

• Гистоны растворимы в слабых кислотах.

• Глютемины растворимы в щелочных растворах. Выделяют также другие белки:

• Фибриллярные белки - белки цитоскелета и межклеточного пространства

• Глобины - семейство эволюционно родственных белков, которые способны обратимо связывать кислород и обеспечивать его хранение и транспорт в биологических системах.

• Иммуноглобулины - белки, синтезируемые в организме и способные распозновать и специфически связывать чужеродные молекулы (антигены), а также включать механизмы их удаления, выполняя функцию антител.

• G-белки (гуанозинтрифосфат связывающие) осуществляют передачу сигналов в клетку и внутри клетки.

• Белки плазмы крови.

• Рибосомальные белки.

7.Ферменты, их химическая природа.

Под множеств, молекулярн. формами ферментов (ММФФ) понимают группу ферментов, выполняющих идентичную каталитическую функцию у одного биологического вида, но отлич-ся по структуре и ряду физ-хим св-в. Наличие ММФФ имеет определенное биол. значение. При изменении условий существования спектр ММФФ в клетке может меняться, в рез-те чего организм лучше приспосабливается к внешним условиям. Различные молекулярные формы ферментов играют важную роль в процессе дифференцировки развития. Сдвиги в соотношении ММФФ (их число, активность каждой из них, стабильность) являются одним из механизмов регуляции обменных процессов. наст, время известно большое число ферментов, представленных в организме несколькими молекулярн. формами. Причины, приводящие к появлению ММФФ, могут быть различными, в соответствии с чем международн. комиссией по биохим. номенклатуре была разработана классификация ММФФ. Среди ММФФ есть как генетически детерминированные, их принято называть изоферментами (отлич-ся др. от др. по первичной стр-ре) так и формы, возникшие в рез-те эпигенетических изменений (на посттрансляционном уровне).

Все ММФФ делят на 6 классов:

1.Генетически независимые белки - это ферменты, синтезирующиеся на разных генах. У многоклет. орг-мов они часто хар-ся различной внутриклеточной, тканевой локализацией (# енолаза, пируваткиназа - в тканях мышц и печени, малатдегндрогеназа - в MX и цитозоле).

2.Гетерополимеры (гибриды) двух и более полипептидных цепей, связанных ковалентно (# лактатдегидрогеназа, алкогольдегидрогеназа).

3.Генетические варианты (аллелозимы) - встреч-ся у организмов, гетерозиготных по генам, кодирующим данный фермент. В этот класс входят мутантные формы ферментов. Это оч. многочисленный класс (аденознндезаминаза).

4.Сопряженные или производные белки - формы ферментов, образующиеся в результате клвалентного присоединения или отщепления специфических групп к (от) белку. Такие

модификации как правило сопровожд-ся изменением ферментативной акт-ти и некоторых физ-хим сво-в фермента. Модификация может закл-ся в фосфорилировании -дефосфорилир. (# гликоген-фосфорилаза, гликоген -син таза), аденилировании-деаденилированни (глутамин-сннтаза у Е. coli), окисление сульфгидрильных групп (ксантиноксидаза), гликозилировании (варьирование число углеводных остатков показано для р-глюкуронндазы из печени быка), расщепление пептидных связей протеазами (альдолаза).

б.Олигомеры единственной субъединицы. При наличии у фермента четвертичн. стр-ры различные молекулярные формы могут возникать за счет объединения в четвертичную структуру разного числа одинаковых полипептидных цепей. Так р-глюкозидаза активна в виде мо!Ю-_г ди-, тетра- и октамера. Различная степень олигомерности, 'как причина появления ММФФ была установлена для глутаматдегидрогеназы, холннэстеразы и др. 7,Конформационно различающиеся формы (конформеры). Белки, отличающиеся по конформации при одной и той же аминокисл. послед-ти. Различия в пространств, стр-ре белка, связанные с числом заряженных групп на поверхности мол-лы, приводят к неодинаковой электрофоретической подвижности. К этому классу относятся и все аллостерические модифицируемые ферменты.

Т.о., термин ММФФ может быть нсольэован, как наиболее общий для группы ферментов, встречающихся у одного биологического вида и обладающих одинаковой специфичностью действия. Его следует использовать независимо от причины их появления.