2.4. Незаменимые аминокислоты. Пищевая и биологическая ценность белков

Все живые организмы различаются по способности синтезировать аминокислоты, необходимые для биосинтеза белков. В организме человека синтезируется только часть аминокислот, другие должны доставляться с пищей. Первые из них называются заменимыми, вторые - незаменимыми (см. рис. 2.4). Заменимые аминокислоты способны заменять одна другую в рационе, так как они превращаются друг в друга или синтезируются из промежуточных продуктов углеводного или липидного обмена. Для незаменимых аминокислот такие пути обмена существуют только у растений и некоторых микроорганизмов, например Е. coli.

Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потреблением с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незаменимых аминокислот и две частично заменимые. Незаменимые представлены аминокислотами с разветвленной цепью углерода - лейцином, изо-лейцином и валином, ароматическими - фенилаланином, триптофаном и алифатическими - треонином, лизином и метионином. Так как из ме-тионина и фенилаланина в организме синтезируется цистеин и тирозин,

39

соответственно, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых предшественниках.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуждается молодой организм.

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические последствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.

Зависимость функционирования организма от количества незаменимых аминокислот используется при определении биологической ценности белков химическими методами. Наиболее широко используется метод X. Митчела и Р. Блока (Mitchell, Block, 1946), в соответствии с которым рассчитывается показатель аминокислотного скора (а.с.). Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представляющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты (а.к.) в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке. При расчете скора (в %) формула выглядит следующим образом:

Аминокислотный скор =

мг а. к. в 1 г белка

мг а. к. в 1 г эталона

  × 100

Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой кислоте, поэтому его еще называют "идеальным". В 1973 г. в докладе ФАО и ВОЗ опубликованы данные по содержанию каждой аминокислоты в эталонном белке. В 1985 г. они были уточнены в связи с накоплением новых знаний об оптимальном рационе человека (табл. 2.1).

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения белков. Наглядно показатель биологической ценности можно изобразить в виде самой низкой доски бочки Либиха на примере белков пшеницы (рис. 2.7). Полная емкость бочки соответствует "идеальному" белку, а высота доски лизина - биологической ценности пшеничного белка.

40

Таблица 2.1. Рекомендуемые составы и суточная потребность человека в незаменимых аминокислотах (мг/г белка)

Незаменимые аминокислоты	ФАО/ВОЗ (1985 г.)			ФАО/ВОЗ (1973 г.) Взрослые	Мг/кг массы тела
	Дети 2.. .5 лет	Дети 10.. .12 лет	Подростки
Изолейцин	28	28	13	40	10
Лейцин	66	44	19	70	14
Лизин	58	44	16	55	12
Метионин + цистин	25	22	17	35	13
Фенилаланин + тирозин	63	22	19	60	14
Треонин	34	28	9	40	7
Триптофан	11	9	5	10	3,5
Валин	35	25	13	50	10

Другой метод определения биологической ценности белков заключается в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Метод представляет собой модификацию метода химического скора (Oser, 1951) и позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот. Индекс рассчитывают по формуле:

где п - число аминокислот; индексы б,э - содержание аминокислоты в изучаемом и эталонном белке, соответственно.

Помимо химических методов на практике широко применяют биологические методы с использованием микроорганизмов и животных. Основными показателями оценки при этом являются привес (рост животных) за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициенты переваривае-мости и отложения азота в теле, доступность аминокислот. Показатель, определяемый отношением привеса животных (в г) к количеству потребляемого белка (в г), разработан П. Осбор-ном (Osborn, 1919) и носит название коэффициента эффективности белка (КЭБ). Для сравнения при определении показателя используют контрольную группу животных со стандартным Рис. 2.7. Бочка Либиха

Рис. 2.7. Бочка Либиха

41

белком - казеином, в количестве, обеспечивающем в рационе 10% белка. В опытах на крысах эффективность казеинового белка равна 2,5. Каждый из методов имеет как преимущества, так и недостатки.

Животные и растительные белки заметно отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека. Животные белки являются полноценными, тогда как растительные - из-за относительно низкого содержания в них лизина, триптофана, треонина и других по сравнению с мясом, молоком и яйцами - неполноценны. В табл. 2.2 приводится содержание незаменимых аминокислот, включая лимитирующие, в наиболее распространенных пищевых продуктах. С помощью этих данных можно ориентировочно составлять пищевой рацион, комбинируя белки различного происхождения в целях дополнения их по аминокислотному составу. Белки пшеницы, например, содержат недостаточное количество лизина (первая лимитирующая кислота) и треонина (вторая лимитирующая кислота), но эти аминокислоты в избытке присутствуют в казеине молока. С другой стороны, нехватка в казеине серосодержащих аминокислот компенсируется содержанием их в белках пшеницы. Важно помнить, что при избыточном потреблении животных белков в организм поступает повышенное количество насыщенных жирных кислот и холестерина. Поэтому целесообразнее составлять диету, содержащую достаточное количество растительного белка, но из разных его источников. Например, смесь кукурузы с фасолью обеспечит комплементарный состав белка и ликвидирует дефицит триптофана, лизина, метионина. Следует помнить, что сохранение нормального веса и работоспособности человека обеспечивается не только количеством и соотношением незаменимых аминокислот, но и содержанием общего азота. При его недостаточном количестве биологическая ценность белков понижается.

Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется и степенью их усвоения после переваривания. Степень переваривания, в свою очередь, зависит от структурных особенностей, активности ферментов, глубины гидролиза в желудочно-кишечном тракте и вида предварительной обработки белков в процессах приготовления пищи (тепловой, гидротермической, в поле СВЧ и т. д.). Так, белки кожи и кератин волос из-за фибриллярной структуры вообще не используются человеком, несмотря на их близкий аминокислотный состав к составу белков тела. Тепловая обработка, разваривание, протирание и измельчение ускоряют переваривание белка, особенно растительного, тогда как нагревание при очень высоких температурах (свыше 100^°С) затрудняет его.

Животные белки имеют более высокую усвояемость, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, а из растительных - только 60-80%. В порядке убывания

42

Таблица 2.2. Биологическая ценность важнейших белоксодержащих продуктов питания и содержание в них незаменимых аминокислот (мг/100 г)

 

Пищевые продукты	Белок, %	Лимитирующие аминокислоты		Иле	Лей	Лиз	Мет	Цис	Фен	Тир	Три	Тре	Вал
		первая	вторая
Молоко	3,2	Мет 97	-	189	283	261	83	26	175	184	50	153	191
Говядина	21,6	Вал 92	-	939	1624	1742	588	310	904	800	273	875	1148
Куры	18,2	Иле 95	Вал 96	693	1412	1588	471	224	744	641	126	885	877
Рыба (треска)	16	-	-	700	1300	1500	500	200	800	600	210	900	900
Яйцо (белок)	11,1	-	-	628	917	683	413	277	673	397	169	483	735
Картофель	2	Мет 68	Лей 90	86	128	135	26	97	98	90	28	97	122
Соя	34,9	Мет 87	-	1810	2670	2090	520	550	1610	1060	450	1390	2090
Мука пшеничная (высший сорт)	10,3	Лиз 43	Тре 75	430	806	250	153	200	500	250	100	311	471
Мука ржаная (обойная)	10,7	Лиз 61	Тре 74	400	690	360	150	210	600	290	130	320	520
Крупа рисовая	7	Лиз 67	Тре 85	330	620	260	160	137	370	290	100	240	420
Крупа гречневая	12,6	Лиз 76	Тре 79	460	745	530	320	330	592	430	180	400	590

 

43

скорости усвоения белков в желудочно-кишечном тракте пищевые продукты располагаются следующим образом: рыба > молочные продукты > мясо > > хлеб > крупы. Одной из причин более низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами (целлюлозой, гемицеллюлозами), которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

При недостатке в пище углеводов и жиров требования к белку (как носителю пищевой ценности) особенно возрастают, так как наряду с биологической ролью он начинает выполнять и энергетическую роль. С другой стороны, при избыточном содержании белков (на фоне необходимого количества основных энергетических компонентов) возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма.

44

39 :: 40 :: 41 :: 42 :: 43 :: 44 :: Содержание

44 :: 45 :: 46 :: 47 :: 48 :: 49 :: 50 :: 51 :: 52 :: 53 :: 54 :: 55 :: Содержание