18. Ферменты: значение и строение. Влияние условий среды на активность ферментов. Эндоферменты, экзоферменты, изоферменты.

Ферменты- специфические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции и играющие важную роль в обмене веществ. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называется субстратом, а получившиеся вещества- продуктами. Ферменты специфичны к субстратам, например, АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилирует только фосфорилазу. Ф. способны образовывать коллоидные растворы и имеют высокий молекулярный вес. Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами. Белковые ферменты синтезируются на рибосомах , а РНК – в ядре. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определенным способом. Каждая последовательность сворачивается определенным способом и образовывает белковую глобулу, обладающую уникальными свойствами. На поверхности белковой глобулы фермента или, чаще, в специальной щели, углублении и т. п. выделяют относительно небольшой участок, называемый активным центром. Он представляет собой совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. В активный центр фермента, кроме функциональных групп, могут входить небелковые составляющие - коферменты. Такой комплекс называют холоферментом, а его белковую часть - апоферментом. Аминокислотные остатки, входящие в активный центр, относятся к наиболее консервативным в данной группе ферментом.

Влиян ие условий среды: 1. Температура: при повышении температуры увеличивается скорость реакции и активность; температура, при которой наблюдается наиболее интенсивное действие фермента, называется оптимальной! У растений- 40 -60 град. У животных 40-50. Если темп. Превышает оптимальный уровень то происходит денатурация – падает интенсивность, и при понижении температуры тоже падает. Оптимальная температура постоянно изменяется в зависимости от времени воздействия температура.

2. Влияние кислотности сред: Каждый фермент наиболее активен в определенном интервале пАШ. Такое влияние связано с изменением состоянием ионизации фермента. В молекулах фермента как белка содержатся множества ионизирующих групп; и тк область пАШ узка для активности фермента- каталитически активна только одна ион. Группа. Изменение активности фермента определяется следующими факторами: необратимые изменение структуры белка ; изменения в прочности и связывании основной белковой части с субстратом; влияние на степень ионизации фермента; влияние на реакционную способность.

3.Концентрация субстрата и фермента: зависимость активности от количества фермента и субстрата в среде. Когда в среде достаточное кол-во субстрата , скорость реакции возрастает пропорционально увеличению кол-ва фермента. При избытке субстрата активность падает тк лимитирующим фактором оказывается кол-во фермента.

4. Активаторы и ингиборы:

Активаторы- вещества, которые усиливают каталитичискую активность фермента; их роль обычно выполняют ионы различных металлов: калий кальций магний кобальт марганец железо цинк.

Ингибиторы- вещества, подавляющие активность ферментативной реакции. Общие ингибиторы- соли тяжелых металлов(свинец серебро ртуть вольфрам); Специфические ингибиторы- которые действуют на одну реакцию или на группу подобных. Они действуют по принципу конкурентного ингибирования : когда ингтбитор близок по строению к субстрату данного фермента. Присоединяясь к ферменту ингибитор инактивирует его действие.

Экзоферменты выделяются во внешнюю среду, осуществляют процессы расщепления высокомолекулярных органических соединений. Способность к образованию экзоферментов во многом определяет инвазивность- способность проникать через слизистые, соединительнотканные и другие тканевые барьеры.

19. Механизм действия ферментов.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что бы на поверхности глобулы образовалась щель или впадина , где связываются субстраты. Эта область –сайт связывания. Он обычно совпадает с активным центром фермента или находиться вблизи него. Так же некоторые ферменты имеют сайты связывания кофакторов или ионов метала. Фермент, соединяясь с субстратом: очищает субстрат от водяной шубы, располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом, подготавливает к реакции(например поляризует) молекулы субстратов. Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей. В конце реакции ее продукт отделяется от фермента.

Активный центр- часть молекулы фермента, с помощью которой фермент присоединяется к субстрату и от которой зависят каталитические свойства фермента. АЦ представляет собой определенные, специфические для каждого фермента группировки аминокислот, расположенные в определенном порядке. При взаимодействии АЦ с частью молекулы субстрата образует комплекс Фермент- Субстрат, что является неприменным условием для осуществления ферментативной реакции. (еще куча всего в учебнике)

20. Аллостерическими называют ферменты, действие которых «по определению» связано с изменением формы (alios — иной, другой; stereos — форма). Аллостерические ингибиторы связываются с отдельными участками фермента вне активного центра. Такое связывание влечет за собой конформационные изменения в молекуле фермента, которые приводят к уменьшению его активности.

Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одноморганизме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения активные центры молекул изоферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом.

Влияние среды выше и в учебнике!!!