Тесты из задачника 989898FF

86. Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

Б, Г, Д.

А. Являются белками с третичной структурой организации;

Б. Являются олигомерными белками;

В. Ингибируются необратимо;

Г. Имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных

протомерах;

Д. Аллостерическими эффекторами являются метаболиты этого

метаболического пути.

87. Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

А, Б, В,

А. Изменение первичной структуры фермента;

Б. Изменение вторичной и третичной структуры фермента;

В. Необратимую активацию;

Г. Необратимое ингибирование;

Д. Формирование активного центра.

88. Регуляция активности ферментов с помощью белокбелковых

Б, В.

взаимодействий сопровождается:

А. Необратимым ингибированием;

Б. Присоединением или отщеплением регуляторных белковых

субъединиц;

В. Присоединением или отщеплением белковрегуляторов;

Г. Фосфорилированием фермента;

Д. Дефосфорилированием фермента.

89. Аллостерические ферменты:

А, Б, Г,

А. Катализируют скорость лимитирующие реакции;

Б. Расположены вначале метаболического пути;

В. Редко встречаются в клетке ;

Г. Катализируют необратимые реакции;

Д. Катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути.

90. Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования

Б, Г.

дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа;

Б. Фосфопротеинфосфатаза;

В. Глюкокиназа;

Г. Протенкиназа;

Д. Аденилатциклаза.

91. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А, Б, Г.

А. Зависит от концентрации ряда гормонов в крови;

Б. Происходит с участием АТФ;

В. Сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов; Г.

Вызвана активацией протеинкиназ;

Д. Необратимый для клетки процесс.

92. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А, В, Д.

А. Это является ответом клетки на изменение концентрации ряда

гормонов в крови;

Б. Сопровождается диссоциацией субъединиц фермента;

В. Происходит с участием АТФ;

Г. Необратимый процесс ковалентной модификации фермента;

Д. Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А.

93. Фермент протеинкиназа А:

А, В

А. Олигомерный белок;

Б. Мономерный белок;

В. Активируется ц АМФ;

Г. Является холоферментом;

Д. Подвергается активации по механизму белок-белковых взаимодействий.

94. Фермент протеинкиназа А:

А,Б, В,

А. Активируется ц АМФ;

Б. Изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и

теофиллина;

В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы;

Г. Активная форма – олигомерный белок R2C2;

Д. Активная форма – каталитическая субъединица С.

95.Фермент креатинкиназа:

Б, В

А. Мономерный белок;

Б. Олигомерный белок;

В. Используется для диагностики инфаркта миокарда;

Г. Используется для диагностики гепатита;

Д. Относится к классу лиаз.

96. Фермент аспарагиназа:

А,Г

А. Уменьшает концентрацию аспарагина в крови;

Б. Увеличивает концентрацию аспарагина в крови;

В. Уменьшает синтез белков во всех клетках организма;

Г. Уменьшает синтез белков в лейкозных клетках;

Д. Уменьшает концентрацию аспарагиновой кислоты в крови.

97. Фермент лактатдегидрогеназа:

А, Б, Г,

А. Олигомерный белок;

Б. Используется для диагностики инфаркта миокарда;

В. Используется для диагностики гепатита;

Г. В разных тканях используются разные изоферменты;

Д. Относится к классу оксидоредуктаз.

98. Использование ферментов в медицине возможно:

А, Б, Д.

А. В качестве лекарственных препаратов;

Б. Для диагностики заболеваний;

В. Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования

ферментов;

Г. Для лечения миастений.

Д. В качестве аналитических реактивов.

99. Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

А, Б, Д.

А. Концентрацию аспарагина в крови;

Б. Синтез белков в лейкозных клетках;

В. Синтез белков во всех клетках организма; Г.

Синтез аспарагина в лейкозных клетках;

Д. Концентрацию аспартата в крови.

100. Использование протеолитических ферментов в медицине, возможно для:

В, Д

А. В лечении злокачественных заболеваний;

Б. В аппаратах «искусственная почка» для разрушения мочевины;

В. Для очистки ран;

Г. Для рассасывания рубцов;

Д. В качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения;

101. Определение активности ферментов в крови используется:

Б, В, Д.

А. Для диагностики наследственных энзимопатий; Б. Для

постановки диагноза заболеваний; В. Для контроля

эффективности лечения ряда заболеваний; Г. При

воспалительных заболеваниях органов дыхания;

Д. При воспалительных процессах печени.

102. Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты:

Б, Г, Д.

А. Сукцинатдегидрогеназа;

Б. Лактатдегидрогеназа;

В. Гиалуронидаза;

Г. Креатинкиназа;

Д. Аминотрансферазы.

103. Принципы энзимодиагностики основаны на:

А, Б, Г,

А. Выходе ферментов в кровь при повреждении тканей;

Б. Органоспецифичности;

В. Высокой стабильности ферментов;

Г. Преобладании определенных изоферментов в разных тканях;

Д. Низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в

норме в крови.

104. Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной

А, В, Д.

структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение сродства активного центра к субстрату;

Б. Увеличение активности фермента;

В. Изменение концентрации метаболитов в

клетке; Г. Увеличение количества фермента в клетке;

Д. Уменьшение активности фермента.

105. Нуклеазы используются в медицине, потому что они:

А, В, Д.

А. Инактивируют ДНК-содержащие вирусы;

Б. Вызывают гибель бактерий;

В. Эффективны при вирусных конъюнктивитах;

Г. Эффективны при вирусных гепатитах;

Д. Эффективны при ринитах.

106.

1-Б; 2-Г;

1. Абсолютная субстратная специфичность

2. Относительная субстратная специфичность

3. Каталитическая специфичность

3-А. Предусматривает превращение субстрата по одному из путей

превращения

1-Б. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним

субстратом В. Предусматривает несколько разных превращений одного и

того же субстрата

2-Г. Предусматривает взаимодействие фермента с группой подобных

субстратов

Д. Предусматривает взаимодействие только с одним из стереоизомеров для

данного вещества

107.

1-Б; 2-А

Кофермент

1. Пиридоксальфосфат

2. Кофермент A (HSКoA)

3. NAD

Фермент

2-А. Ацилтраисфераза

1-Б. Аминотрансфераза

В.Декарбокснлаза

3-Г. Дегидрогеназа

Д. Карбоксилаза кетокислот

108.

1-В; 2-Г; 3-Б.

Кофермент

1. Тиаминдифосфат

2. ФАД

3. Пиридоксальфосфат

Фермент

А. Ацилтрансфераза

3-Б. Декарбоксилаза аминокислот

1-В. Декарбоксилаза кетокислот

2-Г. Дегидрогеназа

Д. Карбоксилаза

109.

1-Г; 2-Д; 3-А.

Кофермент

1. NAD

2. FAD

3. КоферментА (HSKoA)

Витамин

3-А. Пантотеновая кислота.

Б. В6

В. Ннкотинамид

1-Г. Биотип

2-Д. В2

110.

1-Б; 2-В; 3-Д.

Кофермент

1. Пиридоксальфосфат

2. Тиаминдифосфат

3. Биотии

Фермент

А. Дегидрогеназа

1-Б. Амннотрансфераза

2-В. Декарбокснлаза кетокислот

Г. Ацитилтрансфера 3-Д.

Карбоксилаза

111.

1-Г; 2-В; 3-Б.

Кофермент:

1.

CONH2

+

N

R

2.

O

CO2

3.

H3C

N

O H

3C

O

Активная группа

NH

А. B1

3-Б. B2

N

2-В. PP

1-Г. Биотин

Д. Пантотеновая кислота

112.

1-Б; 2-Д

Класс фермента:

1.

113.

1-Б; 2-А

Формула активности

115.

Глюкозо-6-фосфат + АДФ

Ответ: 1

Катализирует реакцию:

3-Г.

1.

COOH CH3

CH2

C O + CO2 + ÀÒÔ + H2O C O

2 Глюкоза

COOH

COOH

2.

Глюкоза +

АТФ + H2O

А. Оксидоредуктаза

2-Б. Трансфераза

В. Изомераза

3-Г. Гидролаза

1-Д. Лигаза

116. Установите соответствие:

Свойства лекарственного вещества:

1-Г; 2-Б

Лекарственное вещество:

А. Структурный аналог

парааминобензойной килоты;

1. Прозерин

2-Б. Ингибитор фосфодиэстеразы;

2. Теофиллин

В. Ингибитор ксантиноксидазы; 1-Г.

3. Аспирин

Структурный аналог

ацетилхолина;

3-Д. Является необратимым

ингибитором

117. Установите соответствие:

1-А; 2-Д

Механизм ингибирования:

Свойства ингибитора:

1. Конкурентный ингибитор

А. Является структурным аналогом

2. Неконкурентный ингибитор

субстрата;

3. Специфический необратимый

Б. Взаимодействует с ОНгруппами сер

ингибитор

активного центра;

В. Является структурным аналогом

продукта;

Г. Является структурным аналогом

кофермента;

Д. Взаимодействует с ферментом в месте

отличным от активного центра.

118. Установите соответствие:

1-В; 2-Б

Лекарственное вещество:

Применение при заболевании:

1.Сульфаниламидные препараты

А. Инфаркт миокарда.

2.Аллопуринол

Б. Подагра;

3.Трасилол

В. Инфекционные (микробные);

Г. Панкреатит;

Д. Гепатит.

119. Регулировать активность ферментов можно:

А, Б, В.

А. С помощью аллостерического лиганда;

Б. Путем фосфорилирования/дефосфорилирования;

В.

Специфическим гидролизом пептидных связей; Г. С

помощью лекарственных веществ – ингибиторов Д. С

помощью токсинов.

Вопрос

Ответ

1. Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет:

А

А. Водородных связей

Б. Ионных связей

B. Сложноэфирных связей

Г. Дисульфидных связей

Д. Ковалентных связей

2. В формировании третичной структуры ДНК принимают участие:

Б

А. ТАТА-фактор

Б. Гистоны

В. SSB-белки

Г. РНК

Д. Альбумины

3.Гистоны – белки с высоким содержанием:

Б

А. Глу, Асп

Б. Лиз, Apг

В. Лей, Фен

Г. Сер, Тре

Д. Мет, Гли

4. Гистоны входят в состав:

Б

А. Рибосом

Б. Нуклеосом

В. Репликативного комплекса

Г. Сплайсосом

Д. Репаративного комплекса

5. Нуклеосомы участвуют в:

Б

А. Репликации

Б. Компактизации ДНК

В. Повышении отрицательного заряда ДНК

Г. Транскрипции

Д. Сплайсинге

6. Минорные основания:

Г

А. Образуются в результате дезаминирования урацила

Б. Образуют ковалентные связи, стабилизирующие 3-ю структуру РНК

В. Снижают устойчивость РНК к действию нуклеаз

Г. Препятствуют спирализации определенных участков РНК

Д. Участвуют в образовании комплементарных пар

7. Денатурация ДНК сопровождается:

Г

А. Образованием ковалентных «сшивок» между цепями

Б. Гидролизом 3',5'-сложноэфирной связи между мономерами

В. Нарушением первичной структуры цепей ДНК

Г. Разрывом водородных связей между цепями ДНК

Д. Гидролизом N-гликозидной связи в мономерах

8. ДНК-лигаза:

В

А. Не входит в состав репликативного комплекса

Б. Синтезирует фрагменты цепей ДНК

В. «Сшивает» фрагменты Оказаки

Г. Катализирует гидролиз 3',5'-фосфодиэфирной связи

Д. Активируется ТАТА-фактором

9. К накоплению повреждений в ДНК приводит снижение скорости:

Б

А. Репликации

Б. Репарации

В. Транскрипции

Г. Сплайсинга

Д. Образования минорных нуклеотидов

10. В процессе репарации:

В

А. Устраняются повреждения в комплементарных парах

Б. Вырезаются дезаминированные нуклеотиды из цепей РНК

В. Синтезируются новые цепи ДНК, идентичные матрице

Г. Устраняются повреждения в ДНК

Д. Метилируются остатки аденина в последовательности -GATC-

11.Транскрипция:

Д

А. Происходит в S-фазу клеточного цикла

Б. Начинается с кодона AUG

В. Инициируется образованием праймера

Г. Не требует локального расплетения двойной спирали ДНК

Д. Протекает при участии ТАТА-фактора