Тесты из задачника 989898FF

27. Протеинкиназы:

А

А. Катализируют реакцию фосфорилирования белков;

Б. Катализируют реакцию дефосфорилирования белков;

В. Являются аллостерическими ферментами;

Г. Относится к классу ферментов лигаз;

Д. Относятся к классу ферментов гидролаз.

28.Концентрация цАМФ в клетке:

Г

А. Снижается при действии на клетку теофиллина;

Б. Уменьшается при активации аденилатциклазы;

В. Увеличивается при активации фосфодиэстеразы; Г.

Увеличивается при действии на клетку кофеина;

Д. Уменьшается при активации протеинкиназы А.

29. Ферменты с аллостерической регуляцией:

А

А. Имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные в

разных протомерах.

Б. Подвергаются белок-белковым взаимодействиям.

В. В результате активации изменяется первичная структура фермента.

Г. При активации происходит фосфорилирование фермента.

Д. При активации происходит дефосфорилирование фермента.

30. Фермент аденилатциклаза :

В

А. Активирует фосфодиэстеразу;

Б. Не влияет на концентрацию цАМФ в клетке;

В. Катализирует образование цАМФ;

Г. Вызывает гидролиз цАМФ;

Д. Ингибируется под действием протеинкиназы А.

31. Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:

Д

А. Глутаминовой кислоты;

Б. Ацетилхолина;

В. цАМФ;

Г. Фолиевой кислоты;

Д. Парааминобензойной кислоты.

32. Причиной активации фермента пепсина является:

Г

А. Изменение рН;

Б. Отщепление субъединиц;

В. Фосфорилирование;

Г. Изменение первичной структуры;

Д. Метилирование.

33. Лекарства - ингибиторы ферментов:

В

А. Являются исключительно необратимыми ингибиторами;

Б. Являются структурными аналогами субстратов;

В. Уменьшают активность фермента;

Г. Взаимодействуют с несколькими ферментами;

Д. Изменяют структуру образованного продукта.

34. Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях:

Б

А. Для рассасывания рубцов;

Б. В качестве аналитического реактива;

В. В качестве лечебного препарата;

Г. Для очистки гнойных ран;

Д. Для лечения опухолевых заболеваний.

35. Фермент холестеролоксидаза используется в лаборатории для определения в

Б

крови:

А. Мочевины;

Б. Холестерола;

В. Глюкозы;

Г. Белка;

Д. Липидов.

36. Фермент глюкозооксидаза используется в лаборатории для определения в

В

крови:

А. Мочевины;

Б. Холестерола;

В. Глюкозы;

Г. Белка;

Д. Липидов.

37. Фермент Уреаза используется в лаборатории для определения в крови:

А

А. Мочевины;

Б. Холестерола;

В. Глюкозы;

Г. Белка;

Д. Липидов.

38.

Для диагностики рака предстательной железы в крови

определяют

Б

активность фермента:

А. Уреаза;

Б.

Кислая фосфатаза;

В.

Лактатдегидрогеназа;

Г.

Сукцинатдегидрогеназа;

Д.

Липаза.

39. Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

В

А.

Удаления токсинов;

Б.

Лечения злокачественных образований;

В. Рассасывания рубцов;

Г. Улучшения пищеварения;

Д. Предотвращения тромбообразования.

40. Фермент пепсин используется в медицине для:

В

А. Обработки гнойных ран;

Б.

Предотвращения тромбообразования;

В. Улучшения пищеварения;

Г.

Рассасывания рубцов;

Д. Лечения вирусного конъюнктивита.

41. Фермент -амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:

Б

А. Сердца;

Б. Поджелудочной железы;

В. Печени;

Г. Простаты;

Д. Мозга.

42. В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего

А

возрастает активность:

А. Креатинкиназы;

Б. Лактатдегидрогеназы (ЛДГ);

В. Аланинаминотрансферазы (АЛТ); Г.

Аспартатаминотрансферазы (АСТ);

Д. Кислой фосфатазы.

43. Для лечения лейкозов используют фермент:

Г

А.Пепсин;

Б. Трипсин;

В. Урокиназу; Г

Аспарагиназу Д.

Уреазу.

44. Для определения концентрации глюкозы в крови используют фермент:

Д

А. Глюкокиназу;

Б. Глюкозо-6-фосфатазу;

В.Гексокиназу;

Г.Гликогенфосфорилазу;

Д. Глюкооксидазу.

45. Для определения концентрации холестерина в крови используют фермент:

В

ГМГ-КоA-редуктазу;

Холестеролсинтазу;

Холестеролоксидазу;

Гликогенфосфорилазу;

Глюкооксидазу.

46. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент:

Б

А. Пепсин;

Б. Протеинкиназа А;

В. Креатинкиназа;

Г. Щелочная фосфатаза;

Д. Аспарагиназа.

47. По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования активируется

В

фермент:

А. Аденилатциклаза;

Б. Пепсин;

В Гликогенфосфорилаза; Г.

Креатинкиназа;

Д. Аспарагиназа.

48. Аллостерической регуляции подвергается фермент:

В

А. Аденилатциклаза;

Б. Протеинкиназа А;

В. Фосфофруктокиназа;

Г. Уреаза;

Д. Аспарагиназа

49.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: А.

А, Г, Д

Очень чувствительны к небольшим изменениям pH.

Б. Не расходуются в процессе химической реакции.

В. Как правило, не теряют каталитических свойств при высоких температурах.

Г. Обладают способностью к регуляции.

Д. Обладают высокой эффективностью действия.

50. Ферменты также как и небиологические катализаторы: А.

А, В, Г

Ускоряют энергетически возможные реакции.

Б. Изменяют энергию химической системы.

В. Не расходуются в процессе реакции.

Г. Не изменяют направление реакции.

Д. Обладают специфичностью действия.

51. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А, Б, В,

А. Обладают высокой эффективностью действия.

Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях.

В. Способны к регуляции.

Г. В ходе реакции расходуются.

Д. Обладают высокой специфичностью.

52.Активный центр фермента:

А, Б, Д

А. Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне

третичной структуры.

Б. Связывает субстрат.

В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата.

Г. Всегда содержит простетическую группу.

Д. Катализирует химическое превращение субстрата.

53.Активный центр фермента:

А,Б, Г

А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе.

Б. Комплементарен субстрату.

В. Всегда соединяется только с одним единственным субстратом.

Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента.

Д. Состоит только из полярных аминокислот.

54. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

Б, В,Г

А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами. Б.

Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим

изменениям.

В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата.

Г. Соединение субстрата с активным центром происходит по принципу

комплементарности.

Д. Способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата.

55.Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А, Г

А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными

субстратами.

Б. Имеют гибкую конформацию активного центра.

В. Ускоряют единственную реакцию.

Г. Связывают субстрат комплементарно.

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата.

56. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с

А,Б

небольшим количеством структурно похожих субстратов:

А. Трипсин.

Б. Липаза.

В. Уреаза.

Г. Аргиназа.

Д. Карбоангидраза.

57. Специфичность пути превращения:

А, Б, Г

А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру

фермента. Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном

метаболическом пути.

В. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним определенным

субстратом.

Г. Возможна благодаря способности образовывать фермент-субстратный

комплекс.

Д. Предусматривает возможность превращения группы подобных субстратов.

58. Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному

В, Д

субстрату:

А. Трипсин.

Б. Липаза.

В. Уреаза.

Г. Аргиназа.

Д. Химотрипсин.

59. Сериновые протеазы:

А, Б, Г,

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках.

Б. Различаются по субстратной специфичности.

В. Проявляют абсолютную специфичность к субстрату.

Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой.

Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату.

60. Сериновые протеазы:

А, Г, Д

А. Имеют одинаковую первичную структуру.

Б. Ускоряют реакцию протеолиза с участием Асп, Гис и Сер.

В. Взаимодействуют только с определенным субстратом.

Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках. Д.

Имеют похожую пространственную структуру и общий

каталитический механизм.

61. Для сериновых протеаз характерно:

А,Б,В, Д

А. Однотипное строение каталитического участка активного центра.

Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер.

В. Групповая специфичность к субстратам.

Г. Однотипное строение субстратсвязывающего участка активного центра.

Д. Разная первичная структура.

62. Константа Михаэлиса (KM):

А, Б, В

А. Параметр кинетики ферментативных реакций.

Б. Может иметь разное значение для изоферментов.

В. Концентрация субстрата, при которой достигается половина

максимальной скорости реакции (Vmax).

Г. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES.

Д. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату.

63. Холоферменты:

А, Б,В,Д

А. Это сложные ферменты.

Б. Содержат коферменты-производные витаминов.

В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью.

Г. Имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются от

белка.

Д. Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент.

64. Апофермент:

А,Б, Г, Д

А. Синтезируется из аминокислот.

Б. Белковая часть холофермента.

В. Обладает каталитической активностью.

Г. Комплементарен субстрату.

Д. Образует комплекс с коферментом.

65. Апофермент:

Г, Д

А. Представляет собой комплекс белка и кофактора.

Б. Обладает высокой каталитической активностью.

В. Представляет собой неорганический ион или органическое соединение,

являющееся производным витамина.

Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен.

Д. Представляет собой белковую часть холофермента.

66. Кофермент:

А, В, Г,

А. Небелковая часть молекулы холофермента.

Б. Белковая часть фермента.

В. Содержит витамин.

Г. Находится в активном центре фермента.

Д. Участвует в превращении субстрата в продукт.

67. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях: А.

В, Д

Карбоксилирования.

Б. Ацилирования.

В. Трансаминирования.

Г. Окислительно-восстановительных.

Д. Декарбоксилирования.

68. Лактатдегидрогеназа:

А, Г,Д

69. Фермент, катализирующий реакцию

Б, Д

:

2OH

H2C

R1

H C O

CO R1

HC

O CO R

HC

+ R2

OH

OH

R3 COOH

2 + 3H2O

H2C O CO R3

H2C

70. События, которые происходят на 1 этапе ферментативного катализа:

А, В, Г

E + S → ES → ES* → E + P

А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и

активным центром фермента.

Б. Нарушение комплементарности и выход продуктов из области активного

центра.

В. Образование фермент-субстратного комплекса.

Г. Изменение конформации фермента.

Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата и изменение конформации

фермент-субстратного комплекса.

71. При образовании фермент-субстратного комплекса: А.

А, Б, Д

Изменяется конформация субстрата.

Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом.

В. Сближаются функциональные группы, участвующие в катализе.

Г. Изменяется порядок соединения аминокислот.

Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

72. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит: А.

А, Б, Г,

Изменение степени ионизации групп фермента.

Б. Изменение конформации молекулы фермента.

В. Разрушение пептидных связей.

Г. Изменение активности фермента.

Д. Изменение межрадикальных взаимодействий.

73. Регуляторные ферменты метаболических путей:

А,Б, В,Г

А. Являются олигомерными белками. Б. Состоят из

двух или более протомеров.

В. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный

центры.

Г. Способны к кооперативным конформационным изменениям.

Д. Катализируют, как правило, необратимые реакции.

74. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

В, Д

А. Биотин

Б. Пиридоксальфосфат

В.НАД+

Г.Тиаминдифосфат

Д. ФАД

Б, Г, Д

75. Фермент, катализирующий реакцию:

COOH

C O

HO C H

CH 2

COOH COOH

+2H

Оксалоацетат

CH2 -2H

COOH

Малат

Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью.

76. Фермент, катализирующий реакцию:

CH

А, Г, Д

2

CO2

N

2

CH2

CH CH COOH

NH2

NH2

N

гистидаза

N

H

H

гистидин

гистамин

А. Относится к классу лиаз.

Б. Относится к классу оксидоредуктаз.

В. Является простым ферментом.

Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью.

77. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

А, Б, В.

А. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами

аминокислот активного центра;

Б. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами

аминокислот вне активного центра;

В. Уменьшения количества фермент-субстратного комплекса;

Г. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами кофермента;

Д. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами субстрата.

78. Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он:

А, Б, Д.

А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа; Б.

Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента

циклооксигеназы;

В. Взаимодействует с аллостерическим центром;

Г. Является конкурентным ингибитором;

Д. Является неконкурентным ингибитором.

79. Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:

А, Б, Г, Д

А. Обратимыми ингибиторами;

Б. Необратимыми ингибиторами;

В. Аллостерическими регуляторами;

Г. Конкурентными ингибиторами;

Д. Неконкурентными ингибиторами.

80. Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений,

А, Б, Г.

являются:

А. Структурными аналогами ацетилхолина;

Б. Конкурентными ингибиторами;

В. Неконкурентными ингибиторами;

Г. Обратимыми ингибиторами;

Д. Необратимыми ингибиторами.

81. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

Б, Д.

А. Vmax реакции;

Б. Км реакции;

В. Vmax и Км реакции;

Г. Специфичность к субстрату;

Д. Активность фермента.

82. Сульфаниламидные препараты:

Б, В, Д.

А. Снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках

Б. Являются антиметаболитами;

В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты;

Г. Влияют на метаболизм эукариотических клеток;

Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях.

83. Лекарственный препарат трасилол:

А, Б, Г.

А. По химической структуре является пептидом;

Б. Используется при панкреатитах;

В. Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин; Г.

Является структурным аналогом природного

ингибитора;

Д. Используется для лечения гнойных ран.

84. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных

А, Г.

средств:

А. При лечении астмы;

Б. В качестве противовоспалительного средства;

В. При подагре;

Г. Как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной

недостаточности;

Д. При панкреатитах.

85. Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих

А, Б, В,

механизмов:

А. Аллостерическая регуляция;

Б. Частичный протеолиз;

В. Фосфорилирование/дефосфорилирование;

Г. Необратимого ингибирования с помощью специфических ингибиторов;

Д. Белок-белкового взаимодействия.