Тесты из задачника 989898FF

57.

1-В, 2-Б

1.

Арг гуанидиновую группу

2.

Гис имидозольное кольцо

3.

Сер Гидроксильную группу

А. карбоксильную группу

Б. имидозольное кольцо

В. гуанидиновую группу

Г. Гидроксильную группу

Д. Амидную группу

58.

1-В, 2-Д

1.

Глу карбоксильную

2.

Лиз Амино

3.

Асн амидную

А. амидную

Б. гуанидиновую

В. карбоксильную

Г. тиольную

Д. амино

59.

59. 1-Б,

1.

Про – Лей – Тре Пептид, с N концевой иминокислотой

А

2.

Мет – Ала - Про Пептид, плохо растворимый в воде

3.

Асн – Глу – Гис Пептид, хорошо растворимый в воде

А. Пептид, хорошо растворимый в воде

Б. Пептид, с N концевой иминокислотой

В. Пептид с суммарным отрицательным зарядом

Г.

Пептид, плохо растворимый в воде

Д. Пептид с С- концевой ароматической аминокислотой

60.

1-Д, 2-Г

1.

Мет- Сер-Глн Пептид с N-коневой серусодержащей

аминокислотой

2.

Тре – Арг –Гис Пептид с суммарным положительным зарядом

3.Три – Иле – Про Пептид, плохо растворимый в воде

А. Пептид с суммарным отрицательными зарядом

Б. Пептид, плохо растворимый в воде

В. Пептид с ароматической аминокислотой

Д. Пептид с N-коневой серусодержащей аминокислотой

61.

1-Б, 2-В

1.

Лей, Три гидрофобную

2.

Глн, Сер водородную

3.

Гис, Асп ионную

А. ионную

Б. гидрофобную

В. водородную

Г. дисульфидную

Д. пептидную

62.

1-В, 2-Б

1.

Асн, Глн водородную

2.

Мет, Про гидрофобную

3.

Лиз, Асп ионную

А. ионную

Б. гидрофобную

В. водородную

Г. дисульфидную

Д. пептидную

63.

1-Б, 2-В

1.

первичная структура определяет конформацию белка

2.

вторичная структура пространственная укладка пептидного

остова

3.

третичная структура образована межрадикальными

взаимодействиями

А. специфический порядок чередования вторичных структур

Б. определяет конформацию белка

В. пространственная укладка пептидного остова

Г. состоит из нескольких полипептидных цепей

Д. образована межрадикальными взаимодействиями

64.Связи образуются между:

1-В, 2-Д

1.

Водородные

2.

Гидрофобные

3.

Дисульфидные

А. α амино и α карбоксильными группами соседних а.к

Б. остатками цистеина

В. атомами пептидного остова

Г. радикалами Асп и Гис

Д. Радикалами Мет и Три

65.

1-Б, 2-В

66.

1-В, 2-Д

А. Пространственная структура,

образованная укладкой пептидного

остова

Б. Специфический порядок чередования вторичных структур

В. Структура, образованная межрадикальными взаимодействиями

Г. Участок белка, комплементарный лиганду

Д. Пространственная структура белка.

67. 1. Ацетилхолин

1-В, 2-А

2. Атропин

3. Дитидин

А. Конкурентный ингибитор функций М-холинорецепторов

Б. Агонист М-холинорецепторов

В. Лиганд М и Н-холинорецепторов

Г. Агонист Н-холинорецепторов

Д. Конкурентный ингибитор Н-холинорецепторов

68.Содержит:

1-В, 2-Б

А. несколько полипептидных цепей

Б.

небелковую часть

В.

только белковую часть

Г. несколько участков цепи, свернутых как отдельные белки

Д. сложное чередование вторичных структур

69.Миоглобин

1-Г, 2-Б

А.Расположен между α спиралями С и Д

Б. Глобула с гидрофобным ядром

В. Присоединяет гем

Г. Имеет 8 α спиралей

Д. Содержит Fe 3+

70. Лиганды гемоглобина

1-Д, 2-В

1.

О2

2.

Н+

3.

2,3, БФГ

А. Присоединяется в центральной полости окси Нb

Б. Повышает сродство Нb к О2

В. Образуется при диссоциации угольной кислоты

Г. Аллостерический лиганд

Д. Присоединяется в активном центре Нb

71.Лиганды гемоглобина

1-Г, 2-В

72. Гемопротеины

1-А, 2-

1.

Миоглобин

2.

Гемоглобин А

3.

Гемоглобин S

А. мономер

Б. фосфопротеин

В. мутантная форма гемоглобина

Г. содержит Fe 3+

Д. основной белок эритроцитов

Вопрос

Ответ

1. Ферментами называют:

Г

А. Вещества, катализирующие как прямую, так и обратную реакции.

Б. Вещества - участники химических реакций.

В. Белки, комплементарно связывающие лиганды.

Г. Биологические катализаторы белковой природы.

Д. Белки, способные соединяться только с одним субстратом.

2. Ферменты в отличие от небелковых катализаторов: А.

Д

Соединяются с субстратом обратимо.

Б. Не изменяют состояние равновесия реакции.

В. После реакции обнаруживаются в неизменном виде и количестве.

Г. Уменьшают энергию активации.

Д. Узнают свой субстрат при наличии множества других соединений.

3.Субстратная специфичность ферментов обусловлена:

А

А. Комплементарностью активного центра фермента и субстрата.

Б. Химическим соответствием активного центра фермента субстрату.

В. Наличием кофермента.

Г. Набором определенных функциональных групп в активном центре

фермента.

Д. Пространственным соответствием активного центра фермента субстрату.

4. Ферменты, обладающие каталитической специфичностью:

Б

А. Способны взаимодействовать только с одним субстратом.

Б.

Катализируют различные превращения одного и того же субстрата.

В. Катализируют только одно превращение субстрата из всех возможных. Г.

Способны к соединению субстрата с активным центром по принципу

комплементарности.

Д. Катализируют один тип реакции с более чем одним структурноподобным

субстратом.

5. Ферменты, обладающие относительной субстратной специфичностью: А.

В

Присоединяют субстрат к активному центру по принципу

комплементарности.

Б. Катализируют только одно превращение субстрата из всех возможных.

В. Катализируют один тип реакции с более чем одним

структурноподобным субстратом.

Г.Способны взаимодействовать только с одним субстратом.

Д.Изменяют конформацию фермента в процессе химической реакции

6. Глюкокиназа в отличие от гексокиназы:

Г

А. Имеет более высокое сродство к глюкозе.

Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АТФ

Глюкозо-6-фосфат + АДФ. В.

Содержится в клетках многих органов.

Г. Имеет более высокое значение KM.

Д. Катализирует обратимую реакцию.

H3C

O

Б

N

NH

7

N

OH3C . Эта структура является компонентом

кофермента:

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+.

Г. Пиридоксальфосфата. Д.

KoA.

8. Эта структура является компонентом кофермента:

В

9. Эта структура является компонентом кофермента:

А

10. Эта структура является компонентом кофермента:

Г

20. Аспирин по механизму действия является:

Б

А. Является обратимым ингибитором;

Б. Является необратимым ингибитором;

В. Структурно похож на субстрат;

Г. Вызывает конкурентное ингибирование активности фермента;

Д. Является антиметаболитом.

21. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

Б

А. Vmax катализируемой реакции;

Б. Км реакции;

В. Vmax и Км реакции;

Г. Специфичность к субстрату;

Д. Первичную структуру фермента.

22. Лекарственный препарат прозерин в отличие от отравляющего вещества

Д

зарина:

А. Уменьшает активность ацетилхолинэстеразы;

Б. Связывается в активном центре фермента;

В. Образует с ферментом ковалентную связь;

Г. Ингибирует ферменты с остатком серина в активном центре;

Д. Является обратимым ингибитором.

23. Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать:

А

А. Ингибиторы фосфодиэстеразы;

Б. Ингибиторы аденилатциклазы;

В. Ингибиторы протеинкиназы А;

Г. Активаторы фосфодиэстеразы; Д.

Активаторы протеинфосфатазы.

24. Примером необратимой регуляции активности ферментов является:

Д

А. Фосфорилирование под действием протеинкиназ;

Б. Аллостерическая регуляция;

В. Дефосфорилирование под действием фосфопротеинфосфатаз; Г.

Ингибирование конкурентными ингибиторами;

Д. Частичный протеолиз ферментов.

25. К активации аллостерических ферментов приводит:

В

А. Химическая модификация фермента;

Б. Гидролиз пептидных связей,

В. Кооперативное взаимодействие субъединиц;

Г. Разрыв связей между субъединицами;

Д. Фосфорилирование молекулы фермента.

26. По механизму частичного протеолиза активируется фермент:

Б

А. Лактатдегидрогеназа;

Б. Пепсин;

В. Креатинкиназа;

Г. Аспарагиназа;

Д. Щелочная фосфатаза.