59.Какое явление называется катализом? Отличие гомогенного от гетерогенного. Особенности ферментативного катализа.

Катализ (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются (катализаторов). Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Йёнсом Якобом Берцелиусом.

Для большинства химических процессов немаловажную роль играет скорость их протекания. Одним из широко применяемых методов управления скоростью химической реакции является использование катализаторов. Катализаторами называют вещества, которые изменяют скорость химической реакции, но в результате реакции не расходуются. «Отрицательные катализаторы» — вещества, которые понижают скорость химической реакции, но в процессе реакции не расходуются, — называют ингибиторами. Сам процесс влияния катализатора на скорость химической реакции называют катализом. В зависимости от того, в одинаковых или различных агрегатных состояниях находятся катализатор и реагирующие вещества, различают гомогенный и гетерогенный катализ. При гомогенном катализе катализатор находится в том же агрегатном состоянии, что и реагенты. Если катализатор находится в другом агрегатном состоянии, чем реагенты, то это гетерогенный катализ. Примером гетерогенного катализа является гидрогенизация непредельных жиров на никелевом катализаторе в процессе получения маргарина. Причины изменения скорости химической реакции в присутствии катализатора обычно связывают с предположением, что в этом случае реакция проходит по принципиально иному механизму, чем в отсутствие катализатора. Для многих реакций экспериментально было подтверждено образование в процессе реакции промежуточных продуктов с участием катализатора.

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ), ускорение биохим. р-ций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Ферментативный катализ- разновидность катализа, хотя термин "ферментация" (брожение)известен с давних времен, когда еще не было понятия хим. катализа.

Первое исследование ферментативного катализа как хим. процесса было выполнено К. Кирхгофом, к-рый в 1814 продемонстрировал фер-ментативную конверсию крахмала в растворимые углеводы.

Заметный вклад в представление о природе ферментативного катализа внесли работы И. Берцелиуса и Э. Мичерлиха, к-рые включили ферментативные р-ции в категорию хим. каталитич. процессов. В кон. 19 в. Э. Фишер высказал гипотезу о специфичности ферментативных р-ций и тесном стерич. соответствии между субстратом иактивным центром фермента. Основы кинетики ферментативных р-ций были заложены в работах Л. Михаэ-лиса (1913).

В 20 в. происходит интенсивное изучение хим. основ ферментативного катализа, получение ферментов в кристаллич. состоянии, изучение структуры белковых молекул и их активных центров, исследование большого числа конкретных ферментативных р-ций и ферментов.

В простейшем случае ур-ние р-ции с участием фермента имеет вид:

где E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратный комплекс (т. наз. комплекс Михаэлиса), P- продукт р-ции.

Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функц. группами активного центра, в т. ч. и с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодаря наличию имидазольных групп остатков гистидина и карбоксильных групп дикарбоно-вых аминокислот.

Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям. Ферменты увеличивают скорость хим. превращения субстрата по сравнению с неферментативной р-цией в 10⁹-10¹² раз. Столь высокая эффективность обусловлена особенностями строенияактивного центра. Принято считать, что активный центр комплементарен (см. Комплементарность)переходному состоянию субстрата при превращении его в продукт. Благодаря этому стабилизируется переходное состояние и понижается активац. барьер р-ции.

Большинство ферментов обладает высокой субстратной специфичностью, т. е. способностью катализировать превращение только одного или неск. близких по структуре в-в. Специфичность определяется топографией связывающего субстрат участка активного центра.

Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза (в т.ч. благодаря образованию изоферментов, к-рые катализируют идентичные р-ции, но отличаются строением и каталитич. св-вами), а также условиями среды (рН, т-ра,ионная сила р-ра) и многочисленными ингибиторами и активаторами, присутствующими в организме. Ингибиторамии активаторами могут служить сами субстраты (в определенных концентрациях), продукты р-ции, а также конечные продукты в цепи последоват. превращений в-ва (см. Регуляторы ферментов).

Ферментативные р-ции чувствительны к внеш. условиям, в частности к ионной силе р-ра и рН среды. Влияние т-ры на скорость ферментативной р-ции описывается кривой с максимумом, восходящая ветвь к-рой отражает обычную для хим. р-ций зависимость, выраженную ур-нием Аррениуса. Нисходящая ветвь связана с тепловой денатурациейфермента. Максимум кривой соответствует оптимальной т-ре T_опт, значение к-рой для большинства ферментовлежит в пределах 40-50 ⁰C. Для нек-рых ферментов, особенно ферментов термофильных микроорганизмов, T_опт 80-90 ⁰C. Подробнее о кинетике ферментативных р-ций см. Ферментативных реакций кинетика.

Осн. направления совр. исследований ферментативного катализа- выяснение механизма, обусловливающего высокие скорости процессов, высокую селективность (специфичность действия ферментов), изучение механизмов контроля и регуляции активности ферментов. Оказалось, в частности, что р-ции ферментативного катализа включают большое число стадий с участием лабильных промежут. соед., времена жизни к-рых изменяются в нано- и миллисекундном диапазонах. На активных центрах ферментов протекают быстрые (нелимитирующие) стадии, в результате чего понижается энергетич. барьер для наиб. трудной, лимитирующей стадии.

Установлен механизм регулирования ферментативной активности путем действия ингибитора (или активатора) на специфичный центр белковой молекулы с опосредованной передачей воздействия на активный центр ферментачерез белок. Обнаружены эффекты кооперативного взаимод. неск. молекул субстрата на белковой матрице. Найден способ "жесткого" выведения фермента из процесса посредством индуцированной субстратом необратимой инактивации.

Ферментативный катализ- основа мн. современных хим. технологий, в частности крупномасштабных процессов получения глюкозы и фруктозы, антибиотиков, аминокислот, витаминов и регуляторов, а также тонкого орг. синтеза. Разработаны методы, позволяющие проводить ферментативные р-ции в орг. р-ри-телях, обращенных мицеллах (см.Мицеллообразование). С ферментативным катализом связаны перспективы развития иммуноферментного и биолюминесцентного анализа, применения биосенсоров. Созданы методы, позволившие придать каталитич.активность антителам, обнаружена каталитич. активность у рибонуклеи-новой к-ты (абзимы, рибозимы соотв.).

60.Обратимые и необратимые реакции. Реакцию называют обратимой, если её направление зависит от концентраций веществ — участников реакции.Например, в случае гетерогенно-каталитической реакции

         N₂ + 3H₂ = 2NH₃ (1)

         при малой концентрации аммиака в газовой смеси и больших концентрациях азота и водородапроисходит образование аммиака; напротив, при большой концентрации аммиака он разлагается, реакцияидёт в обратном направлении. По завершении обратимой реакции, т. е. при достижении равновесияхимического (См. Равновесие химическое), система содержит как исходные вещества, так и продуктыреакции. Реакцию называют необратимой, если она может происходить только в одном направлении изавершается полным превращением исходных веществ в продукты; пример — разложение взрывчатыхвеществ. Одна и та же реакция в зависимости от условий (от температуры, давления) может бытьсущественно обратима или практически необратима.

         Простая (одностадийная) обратимая реакция состоит из двух происходящих одновременноэлементарных реакций, которые отличаются одна от другой лишь направлением химического превращения.Направление доступной непосредственному наблюдению итоговой реакции определяется тем, какая из этихвзаимно-обратных реакций имеет большую скорость. Например, простая реакция

         N₂O₄ ⇔ 2NO₂ (2)

         складывается из элементарных реакций

         N₂O₄ →2NO₂ и 2NO₂ →N₂O₄.