Занятие 4 (итоговое)

При подготовке к итоговому занятию проконтролировать усвоены ли Вами раздел «Строение и функции белков» с помощью следующих вопросов (при подготовке использовать материалы лекций и учебники):

1. Сформулировать понятие «Жизнь», включая в определение все элементы, являющиеся предметом биохимии.

2. Определить предмет биохимии и перечислить вопросы, которыми занимается эта наука.

3. Назвать важнейшие надмолекулярные образования живого и группы молекул, их составляющие

4. Дать определения класса «Белки»

5. ­Дать определение класса «Аминокислоты».

6. Написать структурные формулы всех трипептидов, которые можно построить из гистидина, аланина и валина.

7. Какие из приведенных ниже пептидов являются кислыми, основными или нейтральными и указать общий электрический заряд каждого из них. pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; his-glu.

8. Перечислить известные вам подходы к классификации белков

9. Назвать группы белков, различающиеся по составу.

10. Назвать группы белков, различающиеся по трехмерной структуре.

11. Назвать группы сложных белков.

12. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности - это .........»

13. Перечислить типы химических связей, разрушающихся при денатурации.

14. Перечислить в логической последовательности действия, необходимые для выделения белков из тканей.

15. Изобразить структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав мононуклеотидов.

16. Изобразить структурные формулы АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ и УМФ.

17. Изобразить способ связи между мононуклеотидами в полинуклеотиде.

18. Назвать различия между ДНК и РНК по составу, структуре, локализации и функции.

19. К какому типу белков относится гемоглобин?

20. Назвать структурные особенности глобина.

21. Изобразить структурную формулу гема, назвать связи между гемом и глобином.

22. Чем обусловлено многообразие функций белков?

23. Перечислить биологические функции белков.

Тема: «Природа и свойства ферментов» (занятия 5-9)

Цель:изучить химическую природу, функции и свойства биологических катализаторов – ферментов.

Значение темы. Обмен веществ – обязательная и важнейшая особенность живых организмов – слагается из множества разнообразных химических реакций, в которые вовлекаются соединения, поступающие в организм извне и соединения, имеющие эндогенное происхождение. В процессе изучения данного раздела дисциплины усваивается то, что все химические реакции в живом протекают при участии катализаторов, что катализаторы в живом (ферменты или энзимы) являются веществами белковой природы, что свойства ферментов, их поведение зависит от характеристик среды.

При изучении этого раздела приобретаются также сведения о том, как в целостном организме регулируется активность ферментов, и создаются общие представления о связи ряда патологических процессов с изменением активности или количества ферментов, сведения о принципах количественной характеристики ферментов, об их использовании в диагностических и терапевтических целях.

Занятие 5 (Влияние температуры и реакции среды на каталитическую активность ферментов. Специфичность ферментов)

Цель занятия: изучить свойства ферментов, обусловленные их белковой природой.

Студент должен знать:

1. Прямые и косвенные доказательства белковой природы ферментов а также то, что ферменты могут иметь структуру простых и сложных белков.

2. Соединения, выполняющие функцию простетической группы ферментов.

3. Принципы классификации ферментов, современную классификацию и номенклатуру.

4. Свойства ферментов и факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.

5. Как регистрируется активность фермента. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.

6. Что представляет собой активный и каталитический центры фермента

7. Способы выражения активности ферментов.

Студент должен уметь:

1. Расшифровать функцию фермента по его химическому наименованию.

2. Назвать субстрат фермента по химическому наименованию.

3. Рассчитать активность фермента по данным, полученным в экспериментальной системе, в которой после внесения исследуемого фермента через определенное время установили количество превращенного субстрата.

4. Распознать среди перечня химических соединений те из них, которые могут играть роль коферментов.

5. Определять температурный и рН-оптимум фермента.

6.. Строить графики зависимости скорости реакции от температуры, рН среды и концентрации субстрата, находить константу Михаэлиса.

Студент должен получить представление:

1) о существовании заболеваний, обусловленных наследуемыми дефектами генов, ответственных за продукцию белков-ферментов,

2) о возможностях, которые предоставляет энзимология практической медицине,

3) о лечебном применении энзимов в диагностике и терапии (энзимодиагностике и энзимотерапии),

4) о принципах хранения ферментативных препаратов

Сведения из базовых дисциплин, необходимые для изучения темы:

1) сведения о связи структуры и функции в молекуле белка;

2) сведения о факторах, стабилизирующих белковую молекулу, и факторах, повышающих лабильность белковой молекулы,

3) сведения о влиянии температуры и рН среды на диссоциацию.