- •Содержание
- •1 Обзор литературы
- •1.1 Характеристика крови
- •1.2 Показатели общего анализа крови
- •1.3 Основные биохимические показатели крови
- •1.3.1 Ферменты
- •1.3.2 Субстраты и белки
- •1.4 Желчь
- •1.5 Характеристика сердечно-сосудистой системы
- •1.5.1 Инфаркт миокарда
- •А - постинфарктный крупноочаговый кардиосклероз (показано стрелкой); б - рассеянный очаговый кардиосклероз (рубцы показаны стрелками).
- •1.5.2 Атеросклероз
- •2 Объект, программа и методика исследований
- •2.1 Объект и программа исследований
- •2.2 Методика исследований
- •3 Результаты исследований и их обсуждение
- •3.1 Статистический анализ биохимических показателей крови при заболеваниях желчевыводящих путей
- •3.1.1 Статистический анализ данных у женщин
- •3.1.2 Статистический анализ данных у мужчин
- •3.1.3 Сравнительная характеристика
- •Достоверности различия нормальных показателей АлАт у мужчин и женщин
- •Достоверности различия нормальных показателей связанного билирубина у мужчин и женщин
- •3.2 Статистический анализ на выявление риска развития атеросклероза
- •3.2 Статистический анализ на выявление риска развития инфаркта миокарда
- •Приложение а
- •Приложение б
1.3 Основные биохимические показатели крови
Результаты лабораторных исследований, без характерной клинической картины, без инструментальных данных, порой взятые однократно, еще ни о чем не говорят. Для постановки правильного диагноза необходимо проводить полное обследование пациента [3].
1.3.1 Ферменты
Щелочная фосфатаза (ЩФ)
Щелочная фосфатаза – фосфогидролаза моно эфиров ортофосфорной кислоты. Присутствует во всех органах человека, высокая активность определяется в печени, остеобластах, плаценте и кишечном эпителии. Каждая из этих тканей содержит специфичные изоферменты ЩФ.
Кислая фосфатаза: 67-167 нмоль/(с·л), повышается в активности у больных с тяжелыми, осложненными инфарктами миокарда [6].
Аминотрансферазы
Аминотрансферазы катализируют реакции переаминирования между амино- и α-кетокислотами, участвуя таким образом в синтезе и распаде собственных белков организма. В крови здоровых людей активность аминотрансфераз незначительна. АЛТ (аланинаминотрансфераза): до 68Е/л, при оценке уровня данного фермента, стоит учитывать, что он содержится не только в миокарде, но в большей степени, в печени, поэтому АСТ и АЛТ всегда определяют вместе, что помогает в разграничении поражения сердца и печени. Сроки повышения АЛТ аналогичные АСТ.
АСТ (аспартатаминотрансфераза): до 45Е/л, данный фермент в большом количестве содержится в миокарде, и его повышение, в большинстве случаев, говорит о повреждении кардиомиоцитов – мышечных клеток сердца; повышение АСТ в сыворотке крови наблюдается при инфаркте миокарда (95-98%) случаев уже через 6-12 часов от начала заболевания. Максимальное возрастание отмечается на 2-4 сутки, и на 5-7 сутки уровень фермента приходит к норме. Имеется четкая зависимость между цифрами АСТ и величиной очага некроза сердечной мышцы. Поэтому при величине некроза менее 5мм диаметром, возможно сохранение уровня этого фермента в пределах нормы, что тоже надо учитывать [3,6].
α-Амилаза
α-Амилаза – фермент, гидролизующий внутренние α-1-4-гликозидные связи крахмала, гликогена и других углеводов. В организме человека основными источниками α-амилазы являются слюнные и поджелудочная железы. Соответственно, выделяют две основные изоформы фермента: С-амилаза (слюнная) и П-амилаза (панкреатическая).
П-тип амилазы образуется только в поджелудочной железе, С-тип амилазы синтезируется в различных органах и тканях. Высокая активность С-амилазы определяется в ткани фаллопиевых труб, содержимом кисты яичников, женском молоке. Клиническое значение определения активности фермента связано в первую очередь с дифференциальной диагностикой «острого живота».
Лактатдегидрогеназа
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент, обратимо катализирующий окисление лактата в пируват. Известны 5 изоформ ЛДГ, из них большее диагностическое значение имеют ЛДГ 1 и ЛДГ 5 . ЛДГ 1 участвует в окислении лактата в пируват и преобладает в тканях с аэробным типом метаболизма (миокард, почки, мозг, эритроциты, тромбоциты). ЛДГ 5 напротив, способствует превращению пирувата в лактат и активна в тканях с высоким уровнем гликолиза (печень, скелетные мышцы). Основная роль общей ЛДГ заключается в выявлении тканевого повреждения. Выявлена высокая специфическая активность для печени, миокарда, скелетной мускулатуры, почек и эритроцитов.
Креатинкиназа
Креатинкиназа (до 190 Ед/л, КК) катализирует обратимый перенос фосфатного остатка между АТФ и креатином с образованием АДФ и креатин фосфата. КК играет важную роль в энергетическом обмене мышечной, нервной и других тканей. Наиболее богаты ею скелетная мускулатура, миокард и мозг, поэтому определение общей активности КК требуется в основном для диагностики миопатий, инфаркта миокарда, заболеваний центральной нервной системы [3]. Креатинфософокиназа – считается специфическим маркером (особенно повышение более чем в 10 раз) при остром инфаркте миокарда. Повышается в остром периоде (в первые 4-8 часов от начала заболевания), намного опережая активность выше перечисленных ферментов и является маркером ранней диагностики ОИМ, особенно изофермент КФК-МВ. Через 8-14 час величина КФК может достигать максимального значения, а нормализация может наступить через 3-4 суток. Также значение КФК может повышаться при миокардитах [6].
γ-Глутамилтрансфераза
γ-Глутамилтрансфераза (гаммаглутамилтранспептидаза, ГГТ) – фермент, катализирующий перенос γ- глутамила на аминокислоту или пептид, или на другую молекулу. При участии ГГТ происходит транспорт аминокислот через клеточную мембрану. Так, например, с помощью ГГТ происходит реабсорбция аминокислот из первичной мочи. Биологическая роль фермента также связана с регуляцией уровня глутатиона в тканях [3].
тропонин-тест: до 0,4 мкг/л. Тропонин является специфическим сократительным белком, входящим в структуру сердечной мышцы и мышц скелета [6].
Два вида тропонинов, тропонин-I и тропонин-T, структурно различаются в скелетной и сердечной мышцах, поэтому кардиоспецифичные формы тропонина-I и тропонина-T можно изолированно выявить методами иммуноанализа. Для тропонинов отношение концентрации внутри мышечных клеток к концентрации в плазме крови намного выше, чем для ферментов и миоглобина, что делает эти белки высокочувствительными маркерами поражения миокарда.
Около 5% тропонина-I внутри мышечных клеток находится в свободном виде в цитоплазме, что объясняет его появление в плазме крови уже через 3 - 6 часов после повреждения сердечной мышцы (этому способствует также и малый размер молекул тропонина). Основное же количество тропонина-I в клетке связано с мышечными филаментами и при поражении сердечной клетки освобождается медленно, вследствие чего увеличенная концентрация тропонина в крови сохраняется в течение 1 — 2 недель после повреждения миокарда.
Пик концентрации тропонина-I наблюдается на 14 — 20 часах после появления болей в груди, через 7 часов после развития острого инфаркта миокарда концентрация тропонина-I увеличена у 95% пациентов.
Исследование тропонина-I целесообразно проводить при обследовании пациентов как в ранние, так и в поздние сроки после появления клинической симптоматики. При остром коронарном синдроме повышенный уровень тропонина-I расценивают как признак ишемии миокарда, обусловленной активацией и агрегацией тромбоцитов и ведущей к некрозу.
Повышение концентрации тропонина-I у пациентов с нестабильной стенокардией говорит о неблагоприятном прогнозе и риске развития инфаркта миокарда в ближайшие 4 - 6 недель. Увеличенный уровень тропонина изолированно не может служить основанием для диагноза инфаркта миокарда. В редких случаях уровень тропонина-I может возрастать при почечной недостаточности [7];