СтрБ3_4

Структура белков

БЕЛКИ являются носителями информации

БЕЛКИ —природные высокомолекулярные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Белки являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности

•2 — 10 а/к — олигопептиды

•<80 а/к — полипептиды

•>80 а/к — белки

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

I. По функциям (см. лекцию 1)

II. По форме молекулы:

III.По степени сложности молекулы

1.Простые (состоят только из АК)

2.Сложные: небелковая часть(простетическая группа) + белок

IV. По пищевой ценности

1.Полноценные

2.Неполноценные

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Молекулы белков состоят из аминокислотных остатков

Протеиногенные аминокислоты

Полярные, незаряженные R-группы L-серин; L-цистеин; L-глутамин;

L-треонин; L-метионин; L-аспарагин

Отрицательно заряженные R-группы L-глутаминовая к-та; L-аспарагиновая к-та

Положительно заряженные R-группы L-лизин; L-гистидин, L-аргинин

Ароматические R-группы

L-фенилаланин; L—тирозин; L-триптофан

Л.Полинг и Р.Кори проводили рентгеноструктурные исследования аминокислот и

пептидов (30-е г.г. XX-го века)

В пептиде:

(C – N) 1.32 Å

(С – N) 1,49 Å

(С = N) 1,27 Å

Постулаты Л.Полинга и Р.Кори

(30-е г.г. XX-го века)

1.Вращение атомов вокруг пептидной связи невозможно

2.Все атомы лежат в одной плоскости (копланарность)

3.Все аминокислоты (искл. пролин) вносят одинаковый вклад в образование пептидной связи (эквивалентность)

4.Обеспечивает максимум водородных связей

Стремление к образованию максимума водородных связей: