- •1.Живое и неживое.Фундаментальные свойства,уровни организации и функции живых систем.
- •2.Клеточные органеллы
- •3.Типы животных и растительных тканей
- •4.Белки. Структура, функции. Биосинтез белка
- •Уровни организации
- •Первичная структура
- •Вторичная структура
- •Третичная структура
- •Четвертичная структура
- •Функции белков в организме
- •Каталитическая функция
- •Структурная функция
- •Защитная функция
- •Регуляторная функция
- •Сигнальная функция
- •Транспортная функция
- •Запасная (резервная) функция
- •Рецепторная функция
- •Моторная (двигательная) функция
- •Биосинтез
- •Универсальный способ: рибосомный синтез
- •5.Нуклеиновые кислоты. Строение, функции. Принцип матричного синтеза как основа наследственных свойств живых систем. Генетический код
- •6.Углеводы, липиды. Функции, строение
- •Строение
- •Биологические функции Энергетическая (резервная) функция
- •Функция теплоизоляции
- •Структурная функция
- •Защитная (амортизационная)
- •Увеличения плавучести
- •Простые и сложные
- •Моносахариды
- •Дисахариды
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •7.Биологическое преобразование энергии. Фотосинтез, хемосинтез, дыхание
- •8.Самовоспроизведение клетки. Клеточный цикл, митоз и мейоз
- •Фазы мейоза
- •9.Основные типы клеток. Прокариотическая и эукариотическая клетка.
- •10.Принципы систематики и таксономии. Методы установления биологического родства.
Четвертичная структура
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Функции белков в организме
Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов[55]. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками[56]. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента)[57]. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называютсясубстратами.
Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе[58]. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называетсяактивным центром фермента.