Обмен дикарбоновых аминокислот.

Глутаминовая кислота – моноаминодикарбоновая, заменимая, глюкогенная.

1. Необходима для трансдезаминирования аминокислот:

2. Связывает NH₃ в нервных клетках, прямо на месте, по мере образования:

+ NH₃ + АТФ

Глн входин в полипептидную цепь белка, это продукт обезвреживания NH₃.

Это процесс сохранения кислотно-щелочного равновесия.

Основной щелочной эквивалент Na⁺, его нельзя терять с мочой. Na⁺ реабсорбируется, процесс регулируется гормонально. Вместо Na⁺ выводится .

3. Глутамин является возбудительным медиатором, в процессе метаболизма превращается в тормозной медиатор.

-аланин – заменимая, глюкогенная АМК, много в машечной ткани.

Здесь существует 2 цикла глю – лак и глю – ала.

Пируват аминируется или трансаминируется и образуется ала. Благодаря этому:

1. меньше образуется лактата

2. связывается определенное количество NH₃ (его много в работающей мышце за счет дезаминирования).

В виде аланина NH₃ идет в печень, где обезвреживается путем синтеза мочевины.

Аргинин – диаминомонокарбоновая кислота, заменимая, гликогенная.

1. Отдача гуанидиновой группы в виде NH₂-CО-NH₂ (мочевины)

2. Отдача на гли гуанидиновой группы и образование креатина. При этом образуется орнитин NH₂-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH. Его мало в пищевых продуктах, он не входит в белки, но он необходим для синтеза мочевины.

Основа для синтеза орнитина – аргинин.

Аспарагиновая кислота – моноаминодикарбоновая кислота, заменимая, гликогенная.

1. Участвует в обезвреживании NH₃ с образованием аспарагина (связыв. NH₃ в 10 раз меньше, чем глу). Асн входит в полипептидную цепь (в геноме есть триплет).

2. При дезаминировании превращается в ЩУК.

Два источника ЩУК

а) асп (энергонезависимый путь)

б) Карбоксилирование пирувата (энергозависимый путь).

Без ЩУК не идет ЦТК, невозможен для многих веществ путь превращения в глю, т.е. глюконеогенез.

3. Асп – основа для синтеза пиримидиновых оснований. 4 положения из асп кислоты (по Лениджиру только 3) 2 остальных положения из карбомаилфосфата. Обезвреживание NH₃ связано с синтезом пиримидиновых оснований.

4. Асп источник и -аланина (встречается в КоА, кранозин, ансериндипептиды – находится в мышечной ткани.)

В других тканях таких дипептидов мало, нужны для функционирования мышечной ткани и повышения физической работоспособности.

Обмен триптофана.

Триптофан – незаменимая кислота.

В физиологических условиях 95% триптофана окисляются по кинурениновому пути и не более 1% по серотониновому.

Основной обмен триптофана приводит к синтезу НАД, уменьшая потребность организма в витамине РР.

Обмен фенилаланина и тирозина.

Фен – незаменимая аминокислота. Тирозин может синтезироваться из фенилаланина. Глюко-кетогенные аминокислоты.

Синтез катехоламинов (адреналина, норадреналина)

Синтез тироксина.

Обмен разветвленных аминокислот.

Вал, лей, илей.

Незаменимые аминокислоты.

Вал глю (пропионил-КоА сукцинил-КоА глю)

Лейкетокислота

Илей глю + кето (ацетил-КоА + пропионил-КоА)

фумарат

глю

Лейцин

-ОМГ-КоА

Ацетоацетат Ацетил-КоА

Структура и свойства нуклеопротеидов.

Функция нуклеопротеидов заключается в хранении и передаче наследственной информации.

Состоят из белков и нуклеиновых кислот. Простетической группой нуклеопротеидов является нуклеиновая кислота.

При легком гидролизе белок дает пептиды, а нуклеиновые кислоты дают нуклеотиды или нуклеозиды.

При жестком гидролизе образуются аминокислоты, азотистые основания (аденин, гуанин, урацил, цитозин, тимин), рибоза, дезоксирибоза.