Zachet_po_biohimii_za_3_semestr
.rtf###TITLE###
Биологическая химия (зачет за III семестр)
##theme 1
##score “[-1
##type 1
##time 0:00:00
Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина?
-
Содержит сульфгидрильную группу
-
Содержит разветвленную углеводородную цепь
+
Содержит ароматическое кольцо
-
Не имеет боковой цепи
-
Содержит положительно заряженную боковую цепь
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Что из указанного ниже относится к строению радикала цистеина?
+
Содержит сульфгидрильную группу
-
Содержит разветвленную углеводородную цепь
-
Содержит ароматическое кольцо
-
Не имеет боковой цепи
-
Содержит сульфометильную группу
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Что из указанного ниже относится к строению радикала треонина?
-
Содержит сульфгидрильную группу
-
Содержит разветвленную углеводородную цепь
-
Содержит ароматическое кольцо
-
Не имеет боковой цепи
+
Содержит гидроксильную группу
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
то из указанного ниже относится к строению радикала глутаминовой кислоты?
-
Содержит сульфгидрильную группу
-
Содержит разветвленную углеводородную цепь
+
Содержит отрицательно заряженную боковую цепь
-
Не имеет боковой цепи
-
Содержит положительно заряженную боковую цепь
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какая аминокислота из приведенных обладает кислотными свойствами?
-
Лейцин
-
Треонин
+
Глутамат
-
Триптофан
-
Метионин
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все аминокислоты оптически активны, за исключением:
-
Cерина
-
Аргинина
-
Изолейцина
+
Глицина
-
Гистидина
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Нейтральной аминокислотой является:
-
Аргинин
-
Лизин
+
Серин
-
Аспарагиновая кислота
-
Гистидин
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какая аминокислота в растворе дает щелочную реакцию?
-
Аспарагин
-
Глутаминовая
-
Лейцин
+
Аргинин
-
Триптофан
##theme 1
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите аминокислоту с незаряженным полярным радикалом:
-
Гистидин
-
Валин
-
Аланин
+
Глутамин
-
Пролин
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Первичная структура белка – это:
-
Аминокислотный состав полипептидной цепи
+
Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
-
Порядок чередования аминокислот, соединенных дисульфидными связями в белке
-
Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова
-
Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Основа первичной структуры белка:
+
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
-
Последовательность нуклеотидов в полинуклеотидной цепи
-
Последовательность доменов
-
Последовательность кетокислот
-
Набор субъединиц
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Первичную структуру белков определяют как:
-
Количество полипептидов
+
Порядок аминокислот
-
Взаимное расположение доменов
-
Чередование α-спиралей и β-структур
-
Пептидные связи между радикалами аминокислот
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?
-
Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот
+
Дисульфидные связи между SH-группами цистеина
-
Водородные связи между пептидными группировками
-
Водородные связи между радикалами аминокислот
-
Межрадикальные гидрофобные взаимодействия
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Пептидная связь в белках:
+
Копланарна
-
Является нековалентной
-
Возможно вращение атомов вокруг нее
-
Не является плоскостной
-
Имеет цис-конформацию в α-спирали
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:
-
α-Спираль стабилизируется прежде всего множественностью гидрофобных взаимодействий
+
β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи
-
Четвертичная структура формируется путем связывания глобулярных белков пептидными связями
-
Дисульфидные связи образуются при формировании вторичной структуры
-
Пространственная структура стабилизируется пептидными связями
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Что понимают под третичной структурой белка?
+
Конформацию всей полипептидной цепи
-
Локальную конформацию полипептидной цепи
-
Порядок аминокислот в полипептидной цепи
-
Совокупность нескольких протомеров в олигомерном белке
-
Локальную конформацию полинуклеотидной цепи
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?
-
Последовательность аминокислот в белке
+
Антипараллельная β-структура участка молекулы белка
-
Связь белков с небелковыми группами
-
Расположение всех аминокислот белка в трехмерном пространстве
-
Взаимодействие с другими полипептидами
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Третичная структура белка – это:
-
Пространственная структура участка полипептидной цепи, стабилизированная нековалентными связями
+
Конформация полипептидной цепи, которая стабилизируется нековалентными связями
-
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
-
Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот
-
Способ укладки протомеров в олигомерном белке
##theme 3
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Четвертичная структура белка – это:
-
Способ укладки полипептидной цепи в пространстве
-
Пространственное расположение участка полипептидной цепей
+
Пространственное расположение протомеров в олигомерном белке
-
Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
-
Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей и β-структур
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:
-
Первичная структура молекулы
+
Гидратация молекулы
-
Пространственная структура молекулы
-
Форма белковой молекулы
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Для получения нативных белков можно использовать метод:
-
Электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия
+
Осаждения с использованием сульфата аммония
-
Осаждения с использованием хлорида ртути
-
Осаждения с использованием концентрированной азотной кислоты
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Метод обратимого осаждения белка – это:
-
Ренатурация
-
Электрофорез
-
Хроматография
+
Высаливание
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Высаливание – это:
-
Осаждение белков солями тяжелых металлов
-
Связывание белка специфическим лигандом
-
Разрушение первичной структуры белка
+
Осаждение солями щелочных металлов
-
Отделение белка от низкомолекулярных примесей
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:
+
Хлорид натрия
-
Нитрат серебра
-
Хлорид цезия
-
Хлорид ртути
-
Ацетат свинца
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Конечные продукты гидролиза простых белков:
-
Дипептиды
-
Нуклеотиды
+
Аминокислоты
-
Аминосахара
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?
-
Реакция Миллона
-
Метод Акабори
-
Метод Эдмана
+
Метод формолового титрования
-
Метод гель-фильтрации
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Что происходит с белком под действием трипсина?
-
Обратимое осаждение
-
Изменение заряда
-
Изоэлектрическое осаждение
-
Полный гидролиз
+
Неполный гидролиз
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Для разделения пептидов гидролизата белков наиболее широко используется:
-
Ультрацентрифугирование
-
Гель-хроматография
+
Высоковольтный электрофорез
-
Аффинная хроматография
-
Блот-анализ
##theme 5
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:
+
Эластазы
-
Дипептидазы
-
Аминопептидазы
-
Карбоксипептидазы
-
Нуклеазы
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Скорость гель-фильтрации белков зависит от:
-
рН среды, в которой проводят гель-фильтрацию
-
Растворимости белковых молекул
-
Величины оптического вращения молекул
+
Размера разделяемых молекул
-
Специфичности разделяемых молекул
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:
-
Высаливание
-
Изоэлектрическое осаждение
+
Гель-фильтрация
-
Ионообменная хроматография
-
Аффинная хроматография
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?
-
Гидролиз
-
Фосфоролиз
+
Диализ
-
Протеолиз
-
Гликолиз
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Разделение белков методом диализа основано на:
-
Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов
-
Способности белков связываться со специфическим лигандом
-
Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония
-
Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса
+
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:
-
Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов
-
Способности белков связываться со специфическим лигандом
-
Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония
+
Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза на ацетатцеллюлозе?
-
Способность изменять структуру в зависимости от рН раствора
+
Наличие заряда у молекулы белка
-
Способность к ренатурации
-
Изменение растворимости под действием спирта или ацетона
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагин, гистидин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот будет располагаться ближе к линии старта?
-
Аспарагин
-
Гистидин
+
Аланин
-
Глутаминовая
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН < ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
+
Мигрирует к катоду
-
Мигрирует к аноду
-
Остаются на старте
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН = ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
-
Мигрирует к аноду
-
Мигрирует к катоду
+
Останется на линии старта
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу
##theme 7
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН > ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
-
Мигрирует к катоду
+
Мигрирует к аноду
-
Остается на линии старта
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:
-
Способности белков осаждаться под действием центробежной силы
-
Способности белка специфически связываться с лигандом
-
Способности белков осаждаться в насыщенном и полунасыщенном растворе сульфата аммония
+
Способности заряженных групп белка взаимодействовать с заряженными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Способности белков передвигаться в электрическом поле
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?
-
Способность изменять пространственную структуру при изменении рН
-
Способность денатурировать в концентрированных растворах неорганических кислот
+
Способность изменять заряд в зависимости от рН среды
-
Способность растворяться в органических растворителях
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Связывание белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру, используется при разделении белков методом:
-
Ионообменной хроматографии
+
Аффинной хроматографии
-
Гель-фильтрации
-
Блот-анализа
-
Распределительной хроматографии
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Метод распределительной хроматографии позволяет разделить белки по:
-
Величине заряда
-
Молекулярной массе
-
Размеру и форме
+
Растворимости в различных растворителях
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:
-
Нагреванием
-
Ультрацентрифугированием
+
Избытком свободного лиганда
-
Избытком аналогов белка
-
Воздействием солей тяжелых металлов
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В образовании сложноэфирной связи между белком и простетической группой в молекуле липопротеинов участвует аминокислота:
-
Глицин
-
Цистеин
-
Гистидин
+
Треонин
-
Глутамат
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:
-
Валин
+
Треонин
-
Триптофан
-
Фенилаланин
-
Цистеин
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?
-
Рибоза
-
Остаток фосфорной кислоты
-
Ионы цинка
+
Галактоза
-
Лецитин
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:
-
Гликозидная
-
Фосфоэфирная
+
Ионная
-
Дисульфидная
-
Пептидная
##theme 9
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:
-
Аланин
-
Аргинин
-
Гистидин
+
Аспарагин
-
Триптофан
##theme 11
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:
-
Блот-анализ
-
Ионообменная хроматография
+
Гель-хроматография
-
Изоэлектрофокусирование
+
Ультрацентрифугирование
##theme 11
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:
-
Адсорбционная хроматография
-
Изоэлектрофокусирование
+
Двухмерный электрофорез
-
Ионообменная хроматография
+
Гель-хроматография
##theme 11
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?
-
Молекулярноя масса
+
Заряд молекулы
+
Форма молекулы
-
Вторичная структура
-
Первичная структура
##theme 11
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите среды, в которых можно разделять белки методом электрофореза:
+
Буферный раствор
+
Полиакриламидный гель
-
Нитроцеллюлоза
-
Желатиновый гель
+
Ацетатцеллюлоза
##theme 11
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Белки на электрофореграмме можно выявить путем:
-
Нагревания электрофореграммы при высокой температуре
+
Окрашивания специфическими красителями
-
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами к искомому белку
+
Использования блотинга с радиоактивным молекулярным зондом
-
Проведения изоэлектрофокусирования
##theme 12
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Что понимают под изменением конформации белков?
-
Гидролиз полипептидной цепи
+
Изменение вторичной и третичной структур полипептидных цепей
-
Замену остатка фосфорной кислоты в сложном белке на молекулу глюкозы
+
Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка (фермента) при взаимодействии с ингибитором
##theme 12
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:
+
Антигена с антителом
+
Протомеров в олигомерном белке
-
Белка с диполями воды в растворе
+
Субстрата с активным центром фермента
-
Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка
##theme 12
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:
+
Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы
-
Оксигенация одной группы гема снижает аффинность к кислороду другой группы
-
Углекислый газ взаимодействует с железом гема, изменяет конформацию молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду
+
Оксигенация одной группы гема вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина