Zachet_po_biohimii_za_3_semestr
.rtf##type 1
##time 0:00:00
При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:
-
Изменения конфигурации молекулы фермента
-
Изменения конфигурации молекулы субстрата
-
Гидролиза пептидных связей субстрата
+
Изменения ионизации функциональных групп фермента
-
Увеличения свободной энергии реакции
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:
-
Нарушается третичная структура энзима
-
Нарушается вторичная структура энзима
-
Нарушается конформация энзима
+
Нарушается конфигурация энзима
-
Разрушаются нековалентные связи
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.
моль
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.
{мкмоль;микромоль}
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.
удельн*
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.
катал*
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.
молекулой
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:
-
Изменения конформации субстрата
+
Изменения вторичной структуры фермента
-
Сближения функциональных групп, участвующих в катализе
+
Изменения конфигурации фермента
-
Усиления комплементарности между энзимом и субстратом
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
В активном центре фермента имеются участки:
+
Якорный
+
Каталитический
-
Коферментный
-
Кофакторный
+
Способствующий
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Коферментами являются:
+
Витамин К
+
Нуклеотиды
+
Металлы
-
Витамин Е
+
Глутатион
+
Убихинон
+
Витамин РР
-
Витамин Д
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Теория Кошленда предполагает:
-
Изменение конфигурации и фермента, и субстрата
+
Изменение конформации и фермента, и субстрата
-
Изменение конформации только фермента
-
Изменение конфигурации только субстрата
+
Пространственную комплементарность энзима и субстрата
+
Электростатическое соответствие энзима и субстрата
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:
-
Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе
+
Занимает значительную часть молекулы фермента
-
Комплементарен субстрату
+
В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты
+
В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты
-
Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие ферменты обладают относительной специфичностью?
-
Оксидаза L-аминокислот
+
Эстераза
-
Аргиназа
-
Мальтаза
-
Оксидаза D-аминокислот
+
Гликозидаза
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Конкурентным ингибиторам присущи все нижеперечисленные характеристики, кроме:
-
Похожи на субстрат
-
Взаимодействуют с активным центром фермента
-
Не влияют на Vmax реакции
+
Не изменяют величину Km
-
Их действие устраняется избытком субстрата
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Неконкурентным ингибиторам присущи все указанные ниже характеристики, за исключением:
-
Не похожи на субстрат
-
Взаимодействуют с аллостерическим центром энзима
+
Увеличивают Vmax реакции
-
Не изменяют величину Km
-
Их действие не устраняется избытком субстрата
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Константа Михаэлиса – Ментен – это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна:
-
Четверти максимальной
+
Половине максимальной
-
Максимальной
-
Трети максимальной
-
Минимальной
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все утверждения о ферментативной кинетике верны, кроме:
-
Высокое значение Кm свидетельствует о низком сродстве фермента к своему субстрату
-
Величина Кm не зависит от концентрации фермента
-
Фермент ускоряет реакцию, снижая энергию активации
-
При избытке субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента
+
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата подчиняется кинетике первого порядка
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Михаэлиса – Ментен имеет вид:
-
Параболы
+
Гиперболы
-
Колокола
-
S-образной кривой
-
Ломаной линии
-
Прямой линии
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Лайнуивера – Бэрка имеет вид:
-
Параболы
-
Гиперболы
-
Колокола
+
Прямой линии
-
S-образной кривой
-
Ломаной линии
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Аллостерическим ферментам присущи нижеприведенные характеристики, кроме:
-
Наличие четвертичной структуры
+
Гиперболическая форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
-
S-образная форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
-
Подвержены действию эффекторов
-
Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении
+
Катализируют обратимые реакции
+
Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Виды аллостерической регуляции:
-
Частичный протеолиз
-
Тотальный протеолиз
+
Ингибирование по принципу обратной связи
+
Активация предшественником
+
Перекрестная
-
Гликозилирование
-
Компартментализация
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите события, происходящие при аллостерической активации фермента:
+
Увеличивается скорость ферментативной реакции
-
Эффектор присоединяется в активном центре
+
Эффектор присоединяется в аллостерическом центре
+
Изменяется конформация аллостерического центра
-
Конформация аллостерического центра не изменяется
+
Изменяется конформация активного центра
-
Конформация активного центра не изменяется
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам:
-
Конкурентные
+
Специфические
-
Присоединяются в активном центре
+
Присоединяются в аллостерическом центре
+
Изменяют конформацию аллостерического центра
-
Не изменяют конформацию аллостерического центра
+
Их действие сопровождается изменением конформации активного центра
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Аллостерические эффекторы:
-
Похожи на субстрат
+
Не похожи на субстрат
+
Их действие не устраняется избытком субстрата
-
Увеличивают Vmax ферментативной реакции
+
Снижают Vmax ферментативной реакции
-
Увеличивают Km ферментативной реакции
-
Уменьшают Km ферментативной реакции
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Различают следующие типы изоэнзимов:
+
Образовавшиеся в результате нековалентного связывания разных субъединиц
+
Образовавшиеся в результате нековалентного связывания одинаковых субъединиц
-
Образовавшиеся в результате ковалентного связывания разных субъединиц
-
Образовавшиеся в результате ковалентного связывания одинаковых субъединиц
+
Образовавшиеся в результате мутации структурного гена
+
Клеточные
+
Органные
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные характеристики для изоферментов:
-
Кодируются одинаковыми (аллельными) генами
+
Имеют различную первичную структуру
-
Катализируют разные реакции
+
Катализируют одну и ту же реакцию
-
Имеют одинаковую первичную структуру
+
Отличаются по физико-химическим свойствам
+
Могут иметь в своем составе одинаковые субъединицы
+
Могут иметь в своем составе разные субъединицы
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите характеристики, присущие лактатдегидрогеназе:
+
Имеет четвертичную структуру
-
Участвует в реакциях переноса атомов водорода от субстрата на кислород
-
В качестве промежуточного акцептора атомов водорода использует НАДФ+
+
В качестве промежуточного акцептора атомов водорода использует НАД+
-
Имеет 4 изоферментные формы
+
Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат
-
Катализирует реакцию необратимого превращения лактата в пируват
+
Относится к классу оксидоредуктаз
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Собственно множественные формы ферментов образуются в результате постсинтетических модификаций путем:
+
Фосфорилирования
-
Дефосфорилирования
+
Частичного протеолиза
-
Тотального протеолиза
+
Гликозилирования
+
Аденилирования
-
Компартментализации
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Изоферменты лататдегидрогеназы:
+
ННММ
-
NMMM
-
НННN
+
НННМ
+
ММММ
+
НМММ
-
NNММ
-
ННННН
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие изоформы лактатдегирогеназы локализованы преимущественно в сердце?
+
ЛДГ1
+
ЛДГ2
-
ЛДГ3
-
ЛДГ4
-
ЛДГ5
##theme 27
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие изоферменты лактатдегирогеназы локализованы преимущественно в печени и скелетной мускулатуре?
-
ЛДГ1
-
ЛДГ2
-
ЛДГ3
+
ЛДГ4
+
ЛДГ5
##theme 29
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все нижеуказанные утверждения справедливы, за исключением:
-
Конкурентный ингибитор уменьшает скорость ферментативной реакции, при этом величина Km увеличивается
-
Конкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат
-
Результатом действия конкурентного ингибитора является уменьшение количества истинных фермент-субстратных комплексов
+
Неконкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат
-
Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию субстрата с активным центром фермента, в результате величина Km не меняется
##theme 29
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Антиметаболиты могут выступать в качестве:
-
Необратимых ингибиторов
+
Конкурентных ингибиторов
-
Неконкурентных ингибиторов
-
Неспецифических активаторов
-
Неспецифических ингибиторов
##theme 29
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Этиленгликоль, который входит в состав антифриза, нередко служит причиной отравления. Для оказания первой помощи вводят внутривенно этиловый спирт. Каков механизм лечебного эффекта этанола?
-
Конкурирует с этиленгликолем за аллостерический центр алкогольдегидрогеназы
+
Конкурирует с этиленгликолем за активный центр алкогольдегидрогеназы
-
Связывает этиленгликоль
-
Тормозит всасывание этиленгликоля
-
Ускоряет окисление этиленгликоля
##theme 29
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При исследовании влияния салицилатов на активность фермента глутаматдегидрогеназы установлено, что с увеличением концентрации субстрата (глутамата) степень ингибирования не изменяется. Удалив ингибитор, активность фермента можно восстановить. Определите тип ингибирования:
-
Неспецифическое
-
Необратимое
-
Обратимое конкурентное
+
Обратимое неконкурентное
-
Ингибирование по принципу обратной связи
##theme 29
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Гликогенситаза – ключевой фермента синтеза гликогена, катализирующий последнюю стадию данного процесса. Глюкозо-6-фосфат – первый метаболит в ходе синтезе гликогена и может активировать гликогенсинтазу. Определите тип такой регуляции:
-
Частичный протеолиз
-
Тотальный протеолиз
-
Ингибирование по принципу обратной связи
+
Активация предшественником
-
Перекрестная
-
Фосфорилирование молекулы фермента
-
Компартментализация
##theme 29
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Фермент пируваткиназа активируется путем отщепления фосфорной кислоты от ее молекулы. Данный механизм активации называется:
-
Аллостерическая регуляция
+
Ковалентная модификация молекулы фермента
-
Присоединение или отщепление белков-ингибиторов
-
Фосфорилирование
-
Ограниченный протеолиз молекулы фермента
-
Изостерическая регуляция
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Активность ферментов в сыворотке крови при патологии может повышаться вследствие нижеуказанных причин, кроме:
-
Гиперпродукции фермента клетками
+
Увеличения активности фермента
-
Некроза клеток
+
Усиления скорости кровотока
-
Повышения проницаемости клеточных мембран
+
Отека тканей
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Использование ферментов в терапии осложнено:
-
Высокой специфичностью
+
Антигенными свойствами биологических катализаторов
+
Низкой стабильностью
+
Трудностями получения чистых ферментных препаратов
-
Наличием кумулятивного эффекта
+
Сложностью проникновения фермента в клетку
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
На выход энзимов в кровь влияют приведенные ниже факторы, кроме:
-
Градиента концентрации энзимов на границе раздела ткань – кровь
-
Размера молекул энзимов
+
Наличия активаторов энзимов
-
Внутриклеточной локализации энзимов
+
Продолжительности жизни энзимов
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Иммобилизованным ферментам присущ целый ряд преимуществ перед неиммобилизованными, кроме:
-
Высокой специфичности действия
-
Простоты в обращении
+
Возможности только однократного использования
-
Возможности многократного использования
-
Повышенной стабильности
+
Высокой антигенности
-
Возможности направленного транспорта
-
Легкости удаления из реакционной среды
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Для лечения различных заболеваний используют:
+
Коэнзимы
+
Энзимы
+
Абзимы
-
Летозимы
+
Ингибиторы энзимов
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
В комплексном лечении бронхолегочных заболеваний применяются:
+
Химотрипсин
-
Пепсин
-
Амилаза
+
Трипсин
-
Липаза
-
Мальтаза
-
Аргиназа
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Для заместительной терапии при болезнях желудочно-кишечного тракта используются:
+
Химотрипсин
+
Амилаза
+
Липаза
-
Лактатдегидрогеназа
+
Пепсин
-
Аланинаминотрансфераза
+
Трипсин
##theme 31
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Приведённые утверждения характеризуют панкреатическую амилазу, за исключением:
-
расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы
+
расщепляет α-1,6-гликозидные связи
-
расщепляет α-1,4-гликозидные связи
-
присутствует в крови и моче
-
имеет диагностическое значение
##theme 31
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
К раствору, содержащему сахарозу, лактозу и крахмал, добавили сок поджелудочной железы и инкубировали в оптимальных условиях. Укажите продукт переваривания:
-
глюкоза
-
манноза
+
мальтоза
-
галактоза
-
фруктоза
-
лактулоза
##theme 31
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Непереносимость молочного сахара возникает при недостаточности фермента:
-
сахаразы
-
мальтазы
-
трехалазы
-
амилазы
-
α-декстриназы
+
лактазы
##theme 31
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В пристеночном переваривании углеводов участвуют ферменты, кроме:
+
амилазы
-
мальтазы
-
сахаразы/ изомальтазы
-
лактазы
-
трехалазы
-
α-декстриназы
##theme 31
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Укажите механизм всасывания фруктозы в кишечнике:
-
пиноцитоз
-
рецептором опосредованный эндоцитоз
-
пассивная диффузия
+
облегчённая диффузия
-
активный транспорт
##theme 32
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Гексокиназа катализирует реакцию:
-
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Глюкоза + НАДФН.Н+ → Сорбит + НАДФ+
-
Пируват + НАД + + НS-КоА → Ацетил-КоА + НАДН.Н+ + СО2
+
Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ
-
Глюкозо-6-фосфат + Н2О → Глюкоза + Н3РО4
##theme 32
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Укажите фермент, катализирующий реакцию: Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ.
-
фруктокиназа
-
фосфогексоизомераза
-
альдолаза В
-
фосфоглюкомутаза
+
фосфофруктокиназа
##theme 32
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Гликолитический фермент фосфоглицераткиназа катализирует реакцию субстратного фосфорилирования:
+
1,3-Дифосфоглицерат + АДФ ↔ 3-Фосфоглицерат + АТФ
-
Сукцинил-КоА + ГДФ + Н3РО4 ↔ Сукцинат + ГТФ + НS-КоА
-
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат
##theme 32
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Пируваткиназа катализирует реакцию субстратного фосфорилирования:
-
1,3-Дифосфоглицерат + АДФ ↔ 3-Фосфоглицерат + АТФ
+
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-
Сукцинил-КоА + ГДФ + Н3РО4 ↔ Сукцинат + ГТФ + НS-КоА
-
Оксалоацетат + ГТФ → Фосфоенолпируват + ГДФ + СО2
-
Глицеральдегид-3-фосфат + НАД++ Н3РО4 ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + НАДН.Н+