биохимия

9)классификации белков. Их биологические функции.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Порастворимости:  водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр. По конформационной структуре: фибриллярные, глобулярные, промежуточные

По химическому строению: протеины – состоят только из аминокислот, протеиды – помимо АК имеют в составе небелковую часть (углеводы, липиды, металлы, нуклеиновые кислоты) функции.

По биологической ценности: полноценные (сбалансированные), неполноценные

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ, или ферментативная; эта функция уникальна, так как многие процессы в клетке носят ферментативный характер. Эта функция несвойственна другим биополимерам. ТРАНСПОРТНАЯ - гемоглобин - транспорт кислорода. ЗАЩИТНАЯ - образование антител, свертывание белка крови при образовании фибрина. СОКРАТИТЕЛЬНАЯ - сократительные белки в мышечной ткани. СТРУКТУРНАЯ - белки обязательные компоненты всех клеточных мембран. ГОРМОНАЛЬНАЯ - наряду с нервной системой гормоны-белки управляют работой различных органов и организма в целом.ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ - белки наряду с липидами и углеводами являются источниками энергии в клетке.

Резервные, рецептурные, токсические

14) Распределительная хроматография — хроматографический метод, при котором неподвижная (стационарная) фаза химически связана с поверхностью неподвижного носителя. Подвижной фазой является жидкость, которая служит растворителем, или газ. Разделение происходит за счёт различия полярности разделяемых вещест

Гель-фильтрация— разновидность хроматографии, в ходе которой молекулы веществ разделяются по размеру за счёт их разной способности проникать в поры стационарной фазы. При этом первыми выходят из колонки наиболее крупные молекулы (бо́льшей молекулярной массы), способные проникать в минимальное число пор стационарной фазы. Последними выходят вещества с малыми размерами молекул, свободно проникающие в поры. В отличие от адсорбционной хроматографии, при гель-фильтрации стационарная фаза остается химически инертной и с разделяемыми веществами не взаимодействует

16. 19) Кинетика ферментативной реакции Уравнение Михаэлиса-Ментон. Константа Михаэлиса. Вещество, превращение которого катализирует фермент, полу­чило название с у б с т р а т При низких концентрациях суб­страта скорость реакции пропорцио­нальна концентрации субстрата и по отношению к нему - это реакция пер­вого порядка. С увеличением концен­трации субстрата приращение скорости с каждым разом уменьшается и, нако­нец, она становится практически неза­висимой от концентрации субстрата. В этих условиях реакция по отношению к субстрату - нулевого порядка, а весь фермент полностью насыщен субстра­том и не может функционировать быст­рее. Скорость ферментативной реакции при полном насыщении фермента суб­стратом называется м а к с и м а л ь н о й с к о р о с т ь ю.

V_max · [S ]

V =

К_m + [S ]

Это окончательное уравнение, выве­ден­ное для односубстратной реакции, на­зывают у р а в н е н и е м М и х а э л и с а - М е н т е н. Данное уравнение по­зволяет легко измерять максималь­ную скорость из экспериментальных дан­ных, полученных при любой фикси­ро­ванной концентрации фермента. Гра­фик зависимости скорости фермен­та­тивной реакции от концентрации суб­страта представляет собой гиперболу скорости реакции катализируемой ферментом, от 1/2 V_max концентрации субстрата При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторов ско­рость ферментативной реакции зависит от концентрации фермента

24) Моносахариды-простые углеводы, содержащие гидроксильные и альдегидную(альдозы) или кетонную (кетозы) группы. По числу атомов углерода различают триозы, тетрозы, пентозы и т. д. В живых организмах в свободном виде(кроме глюкозы и фруктозы) встречаются редко. В составе сложных углеводов(гликозидов, олиго- и полисахаридов и др.) присутствуют во всех живых клетках.Классификация: на стереоизомеры по конформации асимметричных атомов углерода – например, L- и D-формы,в зависимости от конформации НО-группы первого атома углерода – α- и β-формы,в зависимости от числа содержащихся в их молекуле атомов углерода – триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы, октозы,в зависимости от присутствия альдегидной или кетоновой группы – кетозыи альдозы.Биологическая роль. Ф-ции углеводов в живых организмах чрезвычайно многообразны. В растениях моносахариды являются первичными продуктами фотосинтезаи служат исходными соед. для биосинтеза гликозидов и полисахаридов, а также др. классов B-B (аминокислот, жирных K-T, фенолов и др.). Эти превращения осуществляются ферментами, субстратами для к-рых служат, как правило, богатые энергией фос-форилир. производные Сахаров, гл. обр. нуклеозиддифосфат-сахара

29)Фосфолипи́ды — сложные липиды, сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот. Содержат остаток фосфорной кислоты и соединенную с ней добавочную группу атомов различной химической природы.

Свойства Фосфолипиды входят в состав всех клеточных мембран. Между плазмой и эритроцитами происходит обмен фосфолипидами, которые играют важнейшую роль, поддерживая в растворимом состоянии неполярные липиды

Фосфолипиды — амфифильные вещества. Они состоят из полярной «головки», в состав которой входит глицерин или другой многоатомный спирт, отрицательно заряженный остаток фосфорной кислоты и часто несущая положительный заряд группа атомов, и двух неполярных «хвостов» из остатков жирных кислот. Главная особенность фосфолипидов состоит в том, что «головка» у них гидрофильна, а «хвосты» гидрофобны. Это позволяет при нахождении в толще водной среды образовывать бислой.

Это определяет многие физические и химические свойства фосфолипидов, например, способность формировать липосомы и биологические мембраны

Биологическая роль

Фосфолипиды являются важной частью клеточных мембран

Фосфолипиды участвуют в транспорте жиров, жирных кислот и холестерина, Фосфолипиды замедляют синтез коллагена и повышают активность коллагеназы

34)Цикл Кребса :локализация и основные реакции

Цикл лимонной кислоты ( цикл Кребса , цикл трикарбоновых кислот ) представляет собой серию реакций, протекающих в митохондриях, в ходе которых осуществляются катаболизм ацетильных групп и высвобождение водородных эквивалентов; при окислении последних поставляется свободная энергия топливных ресурсов тканей ( Цикл Кребса: метаболическая карта ). Ацетильные группы находятся в составе ацетил-CoA (CH3 - CO-S - CoA, активного ацетата), тиоэфира кофермента A. В состав CoA входит витамин - пантотеновая кислота .

Биомедицинское значение

Главная функция цикла лимонной кислоты (ЦК) состоит в том, что он является общим конечным путем окисления углеводов, липидов и белков, поскольку в ходе метаболизма глюкоза , жирные кислоты и аминокислоты превращаются либо в ацетил-CoA , либо в промежуточные соединения рассматриваемого цикла. ЦК играет также главную роль в процессах глюконеогенез а, переаминирования , дезаминирования и липогенеза

Энергобаланс

8АТФ

Глюкозаà2ПВК

2Ац.КоА

30АТФ

39. Цикл мочевины — последовательность биохимических реакций, в результате которой азотсодержащие продукты распада преобразуются в мочевину, которая в свою очередь выделяется почками. В большинстве случаев, таким образом, происходит превращение аммиака.

Реакции цикла мочевины локализованы исключительно в клетках печени и протекают частью в митохондриях, а частью в цитозоле, в результате чего возникает необходимость в переносчиках.

Суммарное уравнение реакций

2NH3 + CO2 + 3ATФ + аспарагиновая кислота + 3H2O → мочевина + фумарат + 2AДФ +2Фн+ АМФ + ФФн

Энергетический выход цикла составляет затрату четырёх макроэргических связей на одну молекулу мочевины, поскольку пирофосфат далее превращается до фосфата.

Необходимость в данном цикле реакций возникает вследствие того, что высокие концентрации аммиака, образующиеся в больших количествах в результате деградации нуклеотидов, оказывают угнетающее воздействие на нейроны. Мочевина же, являясь нейтральным соединением с небольшими размерами и высокой растворяемостью в физиологических жидкостях, способна легко проникать через биологические мембраны, легко переноситься кровью и выделяться с мочой.

44) взаимосвязь между обменом. 1)взаимозависимость

2) сходные этапы

3)способность к взаимопревращению

В обмене этих веществ можно выделить три основные стадии: 1) подготовительную, стадию универсализации, 3) стадию окисления в цикле трикарбоновых кислот.

В первой стадии представлены реакции гидролиза. Ди- и полисахариды преобразуются до моносахаридов или их эфиров с фосфорной кислотой, жиры расщепляются на глицерин и жирные кислоты, белки - на аминокислоты.

На стадии универсализации из углеводов, глицерина, жирных кислот, некоторых аминокислот образуется один и тот же продукт - КоА. Пути превращения моносахаридов, глицерина, жирных кислот в ацетил КоА достаточно хорошо разобраны в предыдущих разделах курса. Превращения аминокислот в ацетил КоА проходит через стадию дезаминирования и некоторые другие превращения. Например, превращения аланина проходит через стадию образования пировиноградной кислоты (ПВК):

Превращения других аминокислот смыкаются с превращениями жиров, белков, углеводов на третьей стадии, стадии окисления ацетил КоА в цикле трикарбоновых кислот. Так, глютаминовая кислота в результате дезаминирования превращается в промежуточный продукт цикла:

1.Нуклеотиды: состав, строение, биологическая роль.Молекула каждого нуклеотида (мононуклеотида) состоит из трёх химически различных частей. Во-первых, это пятиуглеродный сахар (пентоза) – рибоза (в этом случае нуклеотиды называются рибонуклеотидами и входят в состав рибонуклеиновых кислот, или РНК) или дезоксирибоза (нуклеотиды называются дезоксирибонуклеотидами и входят в состав дезоксирибонуклеиновых кислот, или ДНК). Во-вторых, это пуриновое или пиримидиновое азотистое основание. Связанное с углеродным атомом сахара, оно образует соединение, называемое нуклеозидом. И наконец, один, два или три остатка фосфорной кислоты, присоединённые эфирными связями к углероду сахара, образуют молекулу нуклеотида. Азотистые основания нуклеотидов ДНК – это пурины аденин и гуанин и пиримидины цитозин и тимин. Нуклеотиды РНК содержат те же основания, что и ДНК, но тимин в них заменён близким по химическому строению урацилом.  Соединение двух нуклеотидов называется динуклеотидом, нескольких – олинонуклеотидом, множества – полинуклеотидом, или нуклеиновой кислотой. Н. входят в состав нуклеиновых к-т (полинуклеотиды), важнейших коферментов (НАД, НАДФ, ФАД, КоА). Свободные Н. в виде нуклеозидмоно-, ди- и трифосфатов в значительных кол-вах содержатся в живых клетках. Нуклеозидтрифосфаты, содержащие 3 остатка фосфорной к-ты, являются богатыми энергией (макроэргическими) соединениями, источниками и переносчиками химич. энергии фосфатной связи. Особую роль играет АТФ — обеспечивающий разл. процессы жизнедеятельности. Высокоэнергетич. фосфатные связи нуклеозидтрифосфатов используются в синтезе полисахаридов, белков, липидов. Нуклеозидтрифосфаты являются также субстратами для синтеза нуклеиновых к-т. Уридиндифосфат участвует в обмене углеводов в качестве переносчика остатков моносахаридов, цитидиндифосфат (переносчик остатков холина и этаноламина) — в обмене липидов. Важную регуляторную роль в организме играют циклические нуклеотиды. Свободные нуклеозидмонофосфаты образуются путём синтеза или при гидролизе нуклеиновых к-т под действием нуклеаз. Последовательное фосфорилирование нуклеозидмонофосфатов приводит к образованию соответствующих нуклеозидди- и нуклеозидтрифосфатов. Распад Н. происходит под действием нуклеотидаз (при этом образуются нуклеозиды),

6. ДНК: строение, биологическая роль.Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), присутствующая в каждом организме и в каждой живой клетке, главным образом в её ядре, нуклеиновая кислота, содержащая в качестве сахара дезоксирибозу, а в качестве азотистых оснований аденин, гуанин, цитозин и тимин. Играет очень важную биологическую роль, сохраняя и передавая по наследству генетическую информацию о строении, развитии и индивидуальных признаках любого живого организма. Препараты ДНК можно получить из различных тканей животных и растений, а также из бактерий и ДНК-содержащих вирусов.  Строение ДНК  ДНК - биополимер, состоящий из многих мономеров - дезоксирибонуклеотидов, соединённых через остатки фосфорной кислоты в определённой последовательности, специфичной для каждой индивидуальной ДНК. Уникальная последовательность дезоксирибонуклеотидов в данной молекуле ДНК представляет собой кодовую запись биологической информации. Две такие полинуклеотидные цепочки образуют в молекуле ДНК двойную спираль, в которой комплементарные основания - аденин (А) с тимином (Т) и гуанин (Г) с цитозином (Ц) - связаны друг с другом при помощи водородных связей и так называемых гидрофобных взаимодействий

50) Специфическую группу составляют биохимические процессы – химические превращения, протекающие с участием субъектов живой природы. Биохимические процессы составляют основу жизнедеятельности всех живых организмов растительного и животного мира. На их использовании построена значительная часть сельскохозяйственного производства и пищевой промышленности, например биотехнология. Продуктом биотехнологических превращений, протекающих с участием микроорганизмов, являются вещества неживой природы. Спиртовое брожение Брожение - это процессы получения энергии, при которых отщепляемый от субстрата водород переносится, в конечном счете, на органические акцепторы Разложение жира и жирных кислот. Молочно-кислое брожение, Гниение

10) Физико-химические свойства белков: физическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, ограниченная способность к диффузии, способность к значительному набуханию, оптическая активность, подвижность в электрическом поле.

1)высокомолекулярные

2)Кислотно-основные свойства

3) Белки обладают большой гидрофильностью, чем обусловлено высокое онкотическое давление белков. Растворы белков имеют низкое осмотическое давление. 4)Денатурация белков — нарушение общего плана строения белковой молекулы, приводящее к потере характерных для нее свойств под влиянием различных физических и химических факторов. Внешне денатурация проявляется потерей растворимости, повышением вязкости, резким снижением биологической активности белка. 5)Ренатурация белка (обратный процесс с полным восстановлением структуры и функции молекулы белка) возможна при непродолжительном действии денатурирующеего агента.. 6) растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ.

7)Гидролиз (расщипление пептидных связей)

8)Сопсобность белков.раств. превращаться в студни

9)Высаливание

Хим. Св-ва: способность вступать в цветные кач.реакци

Реагировать с вещ-ми др.классов образуя сложные макромолекулы

Оптич. Св-ва: поляризация, поглащение света

15) Ферменты – это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это биологические катализаторы.

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ небелковой природы – кофакторов. Различают 2 группы кофакторов – ионы металлов (а также некоторые неорганические соединения) и коферменты, которые представляют собой органические вещества.

Фермент, содержащий кофермент, называется холофермент, его белковая часть называется апофермент (двухкомпонентные, или сложные ферменты). Кроме этого различают простые (однокомпонентые ферменты) – состоят только из белковой части.

В отличие от белков у ферментов имеется активный центр (АЦ). АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. В АЦ различают субстратный и каталитический участки. Субстратный – это «руки» фермента. Он обуславливает субстратную специфичность фермента, т.е. сродство фермента к субстрату

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

сложность строения;

высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;

специфичность;

это вещества с регулируемой активностью;

действуют в мягких условиях организма.

20) И н г и б и т о р а м и называют ве­щества, вызывающие частичное или полное торможение химических реак­ций, включая и ферментативные. Раз­личают о б р а т и м о е и н е о б р а т и м о е ингибирование фермента. При обратимом ингибировании активность фермента восстанавливается по мере удаления свободного ингибитора диа­лизом или иным способом, т.е. при об­ратимом ингибировании существует равновесие между свободным ингиби­тором и ферментом. При необратимом ингибировании равновесие между сво­бодным ингибитором и ферментом не устанавливается и активность фермента не удается восстановить диализом. На­против, если ингибитор присутствует в избытке по сравнению с ферментом, то со временем наступает полное тормо­жение активности фермента. Обратимое ингибирование ферментативных реак­ций бывает к о н к у р е н т н ы м и н е к о н к у р е н т н ы м.

Конкурентное ингибирование может быть вызвано веществами, похожими по своей структуре на субстрат. Эти вещества, конкурируя с субстратом, соединяются с активным центром фер­мента, но не подвергаются фермента­тивному превращению и новые про­дукты из них не образуются.

25.Олигосахариды. Строение. Биологическая роль. Основные пути синтеза и распада олигосахаридов.Олигосахариды — это олигомеры, состоящие из нескольких (не более 10) мономеров — моносахаридов, связанных между собой гликозидной связью. Основная масса олигосахаридов представлена дисахаридами, среди которых важную роль для организма животных играют сахароза, мальтоза и лактоза. Дисахарид целлобиоза имеет важное значение для жизни растений.Мальтоза – (2 глюкозы) – связь 1-4. Является основным продуктом гидролиза крахмала. Биосинтез олигосахаридов идет путем переноса гликозильных остатков на моносахариды с разнообразных субстратов при участии в каждом конкретном случае соответствующих гликозилтранс-фераз. При этом новообразование химических связей сопряжено с распадом их в тех соединениях, с которых идет перенос гликозильных остатков.

30) Стероиды — вещества животного или реже растительного происхождения, обладающие высокой биологической активностью. Особенностью строения стероидов является наличие конденсированной тетрациклической системы гонана (прежнее название — стеран). Ядро гонана в стероидах может быть насыщенным или частично ненасыщенным, содержать алкильные и некоторые функциональные группы — гидроксильные, карбонильные или карбоксильную Стероидную природу имеют половые гормоны, витамин D, гормоны надпочечников, желчные кислоты, гормоны линьки и метаморфозаИ природные, и синтетические стероиды при сходном строении проявляют сильно различающееся физиологическое действие, поэтому они широко применяются в медицине в качестве противовоспалительных, сердечных, противозачаточных и других средств. Во́ски — распространённые в растительном и животном мире сложные эфиры высших жирных кислот и высших высокомолекулярных спиртов. Очень устойчивы, нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в бензине, хлороформе, эфире Воски у растений предохраняют поверхностную ткань от гнилостного повреждения, а также от испарения воды. Из восков животного происхождения наибольшую роль играют спермацет и спермацетовое масло, шерстяной жир, из восков насекомых - пчелиный.

.

35) Сопряжение окисления и фосфорилирования позволяет объяснить, почему О.ф., в отличие от гликолитич. ("субстратного") фосфорилирования, протекающего в р-ре, возможно лишь в замкнутых мембранных структурах, а также почему все воздействия, снижающие электрич. сопротивление и увеличивающие протонную проводимость мембраны, подавляют ("разобщают") О.ф. Энергия , помимо синтеза АТФ, может непосредственно использоваться клеткой для др. целей - транспорта метаболитов, движения (у бактерий), восстановления нико-тинамидных коферментов и др. Окислительное фосфорилирование, синтез АТФ из аденозиндифосфата и неорганического фосфата, осуществляющийся в живых клетках, благодаря энергии, выделяющейся при окислении орг. веществ в процессе клеточного дыхания. В общем виде окислительное фосфорилирование и его место в обмене веществ можно представить схемой:

АН2-орг. в-ва, окисляемые в дыхат. цепи (т. наз. субстраты окисления, или дыхания), АДФ-аденозиндифосфат, Р-неорг. фосфат.

40. Фотосинтез — процесс образования органических веществ из углекислого газа и воды на свету при участии фотосинтетических пигментов, например превращение углекислого газа в органические вещества.

Биологическая роль:

Фотосинтез является основным источником биологической энергии, фотосинтезирующие автотрофы используют её для синтеза органических веществ из неорганических, гетеротрофы существуют за счёт энергии, запасённой автотрофами в виде химических связей, высвобождая её в процессах дыхания и брожения. Фотосинтез является главным входом неорганического углерода в биологический цикл.

Локализация:

Фотосинтез растений осуществляется в хлоропластах: обособленных двухмембранных органеллах клетки. Основным органом фотосинтеза, анатомически приспособленным к его ведению, является лист. Вода доставляется из корня по развитой сети сосудов. Углекислый газ поступает отчасти посредством диффузии через кутикулу и эпидермис.

Строение:

Фотосинтез проходи в 2 стадии:

1. Световая стадия. В ходе световой стадии фотосинтеза образуются высокоэнергетические продукты: АТФ, служащий в клетке источником энергии, и НАДФН, использующийся как восстановитель. В качестве побочного продукта выделяется кислород. В общем роль световых реакций фотосинтеза заключается в том, что в световую фазу синтезируются молекула АТФ и молекулы-переносчики протонов, то есть НАДФ Н2.

2. Темновая стадия. В темновой стадии с участием АТФ и НАДФН происходит восстановление CO2 до глюкозы (C6H12O6). Хотя свет не требуется для осуществления данного процесса, он участвует в его регуляции.

45)Анаболи́зм — совокупность химических процессов, составляющих одну из сторон обмена веществ в организме, направленных на образование составных частей клеток и тканей.

Катаболи́зм— процесс метаболического распада, разложения на более простые вещества или окисления какого-либо вещества, обычно протекающий с высвобождением энергии в виде тепла и в виде АТФ.

Этапы катаболизма.

1. подготовительный

-гидролиз

-фосфоролиз. сложных углеводов

2. универсализация

3. аэробное дыхание

Взаимосвязь процессов катаболизма и анаболизма основывается на единстве биохимических превращений, обеспечивающих энергией все процессы жизнедеятельности и постоянное обновление тканей организма

2. Восстановительные эквиваленты клетки: НАД, НАДФ, ФАД. Структура и роль в организме.

 Никотинамидадениндинуклеотид (НАД), называемый также дифосфопиридиннуклеотидом (ДПН), состоит из никотинамида, рибозы и фосфата, присоединенных к адениннуклеотиду (состоящему из фосфата, рибозы и аденина). НАД имеет первостепенное значение как первичный акцептор электронов и водорода в окислительных реакциях, протекающих внутри клетки. Ферменты дегидрогеназы отнимают электроны и водород от молекул таких веществ, как, например, молочная кислота, и переносят их на НАД, который в свою очередь передает их другим акцепторам электронов. Отличие его от другого важнейшего кофермента — никотинамидадениндинуклеотидфосфата, или NADP, в том, что последний содержит в молекуле ещё один остаток фосфорной кислоты, связанной с 21-углеродным атомом рибозы.

Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т (НАДФ) — широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. НАДФ принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества. НАДФ — кофермент, отличающийся от НАД содержанием ещё одного остатка фосфорной кислоты, присоединённого к гидроксилу одного из остатков D-рибозы. Обнаружен во всех типах клеток.

Флавинадениндинуклеотид (ФАД) (состоящий из соединенных в цепочку рибофлавина, рибита, двух фосфатных групп, рибозы и аденина) служит акцептором водорода и электронов для некоторых других дегидрогеназ.

Следует особо отметить, что в состав этих динуклеотидов входят витамины — никотинамид и рибофлавин. Такие вещества, как НАД, НАДФ и ФАД, называются коферментами; они необходимы для функционирования определенных ферментных систем, но очень непрочно связаны с молекулой фермента и легко отщепляются от нее. Присоединяя электроны и атомы водорода, они переходят из окисленной формы в восстановленную, передав электроны следующему акцептору в цепи дыхательных ферментов, кофермент снова переходит в окисленную форму.

7) РНК – это полинуклеотиды, но состоят только из одной цепи, их мол.масса меньше, чем у ДНК. Кроме этого, они отличаются следующим: 1) количество РНК в клетке зависит от возраста, физиологического состояния, органной принадлежности клетки; 2) в мононуклеотидах РНК содержатся рибоза,3) вместо тимина урацил;. Все РНК синтезируются на ДНК, этот процесс называется транскрипцией типы:Матричная (информационная) РНК — РНК, которая служит посредником при передаче информации, закодированной в ДНК к рибосомам,. Кодирующая последовательность мРНК определяет последовательность аминокислот полипептидной цепи белка . некодирующие РНК могут транскрибироваться с отдельных генов (например, рибосомальные РНК) или быть производными интронов . Классические, хорошо изученные типы некодирующих РНК — это транспортные РНК (тРНК) и рРНК, которые участвуют в процессе трансляции РНК играют важнейшую биологическую роль во всех живых организмах, участвуя в реализации генетической информации и биосинтезе белков. Макромолекулярная структура РНК представлена в основном однонитчатыми полинуклеотидными цепями, которые образуют двуспиральные участки по принципу комплементарности оснований. Многие вирусы содержат РНК в качестве единственного нуклеинового компонента.

11. первичная , вторичная структуры белка.

1стр-ра- последоват. Аминокисл ост-ов в виде цепочки. Ам.к-ты в полипептидной цепочке соед. Ковалентными(пептидн) связями CO-NH. Особенности пепт.связей: атомы располаг.в одной пл-ти, конфигурация наз-ся планарной(плоской). Кислород карбокс группы и водород аминогр.могут нах-ся в цис и транс положении. В белках ам.к-ты чаще связаны транс-пептидной связью(более прочная),редко цис пептидной (остатки пролина)

Большинство белков имеет более сложную пространств расположение - 2 структуру.

- 2стр-ра стабилизирована водородн связями.

- кислород кажд пептидн группы образ водородн связь с NH группой и образ a спираль , b структура , b изгиб.

- в a спирали каждая карбонильная группа образ водор.связь с NH группой 4 по ходу цепи пептидн связи.

- энергия связей не велика , но больш их кол-во приводит к образован дост прочной белков мол-лы в виде спирали.

16) Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Роль кофактора в основном сводится к следующему:

изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом;

непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

Кофермент Общая роль Витамин предшественник

NAD+, NADP+ Перенос водорода (электронов) Никотиновая кислота — витамин РР

FAD Перенос водорода (электронов) Рибофлавин — витамин В2

Кофермент А Активация и перенос ацильных групп Пантотеновая кислота

21) Неконкурентное ингибирование вызы­вают вещества, не имеющие структур­ного сходства с субстратом. Причем эти вещества обратимо присоединяются к ферменту не в активном центре, где обычно связывается субстрат, а совсем в другом месте и, следовательно, кон­куренция между субстратом и ингиби­тором отсутствует. Связываясь с фер­ментом, неконкурентные ингибиторы вызывают изменение пространственной структуры активного центра, и, хотя присоединение субстрата к такому ак­тивному центру происходит, тем не ме­нее катализ становится невозможным. Неконкурентные ингибиторы связыва­ются обратимо как со свободным фер­ментом, так и с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивные фер­мент-ингибитор (ЕJ) и (или) фермент-субстрат-ингибитор (ESJ).

26.Физико-химические свойства сахаров.Химические свойства:1.Типы изомеризации- межклассовая, эпимеризация, зеркальная. Аномеры 2.Способность восстанавливаться с образованием сахаро-спиртов ( ксилоза-ксилитол) 3. Способность окисляться с образованием соответствующих кислот( обр. уроновой к-ты при 6 атоме, обр. альдоновой к-ты при 1 атоме, обр. альдаровые к-ты, при 1и 6 атоме) 4. Способность взаимодействовать с кислотами обр. эфиров, и фосфор. Кислоты 5. Подвергаются действию ферментов, катализаторов 6. Способность взаимодействовать с азотсодержащими в-вами с обр.мелонаидина Химические свойства:1.Цвет бесцветный 2. Сладкий вкус 3. Хорошо растворим 4. При высокой влажности - гидроскопичен 5. Кристаллизуется

31. Витамины, их классификация, биологическая роль. Антивитамины, витаминоподобные соединения.

Низкомолекулярные органические вещества

Имеют различную хим.структуру

Большинство являются незаменимыми(может образовываться в организме витамин Д. Бета-каротин----àвитамин А)

Обладают очень высокой биологической активностью,.

Каждый витамин выполняет свою функцию

Участвуют в биохимических реакциях в качестве кофакторов ферментов либо обеспечивает регуляцию ферментов

Классификация витаминов

1. ВИТАМИНЫ, РАСТВОРИМЫЕ В ЖИРАХ.

Витамин A (антиксерофталический).

Витамин D (антирахитический).

Витамин E (витамин размножения).

Витамин K (антигеморрагический).

2. ВИТАМИНЫ, РАСТВОРИМЫЕ В ВОДЕ.

Витамин В₁

Витамин В₂ рибофлавин).

Витамин PP.

Витамин В₆

Пантотен фактор.

Биотин (витамин Н, фактор роста для грибков, дрожжей и бактерий,

Инозит.

Парааминобензойная кислота

Фолиевая кислота).

Витамин В₁₂

Витамин В₁₅ Витамин С.

Витамин P

Биологическая роль

Биологическая роль водорастворимых витаминов определяется их участием в построении различных коферментов. Биологическая ценность жирорастворимых витаминов в значительной мере связана с их участием в контроле функционального состояния мембран клетки и субклеточных структур. Витаминоподобные соединения: соедин. Облад. Витаминными св-ми, незаменимость недоказана (холин, F, B₁₂₎

Антивитамины –соединения конкурирующие с витаминами вкл. и выкл

36) B- окисление жирных кислот

Процесс b-окисления является циклическим. За каждый оборот цикла от жирной кислоты отщепляется 2 углеродных атома в виде ацетильного остатка.

После этого укороченный на 2 углеродных атома ацил-КоА снова подвергается окислению (вступает в новый цикл реакций b-окисления). Образующийся Ацетил-КоА может дальше вступить в цикл трикарбоновых кислот.

При распаде ненасыщенных жирных кислот образуется меньше АТФ. Каждая двойная связь в жирной кислоте - это потеря 2-х молекул АТФ.

b-окисление наиболее интенсивно протекает в мышечной ткани, почках, печени.

В результате b-окисления ЖК образуется Ацетил-КоА.. Ускорение липолиза характерно для состояния углеводного голодания и интенсивной мышечной работы. Ускорение b-окисления наблюдается во многих тканях, в том числе и в печени. В печени образуется больше Ацетил-КоА, чем ей требуется. Печень - "орган-альтруист" и поэтому печень отправляет глюкозу в другие ткани.

в печени из Ацетил-КоА синтезируются специальные вещества, которые называются "кетоновые тела". Кетоновые тела - это особая транспортная форма ацетил-КоА. Энерг.Баланс линолевой кислоты

так как число атомов углерода равно 18, то количество молекул ацетил-S-КоА равно 9. Значит при его окислении в ЦТК образуется 9×12=108 молекул АТФ.

исходя из формулы (n/2 - 1) число циклов β-окисления равно 8. При расчете получаем 8×5=40 молекул АТФ.

в кислоте имеются 2 двойные связи. Следовательно, в двух циклах β-окисления не образуется 2 молекулы ФАДН₂, что равноценно потере 4 молекул АТФ.

на активацию жирной кислоты тратятся 2 макроэргические связи.

таким образом, энергетический выход 108 + 40 - 4 - 2 =142 молекулы АТФ

41. Фотосинтетические пигменты: классификация, строение, биологическая роль.

Способность растений осуществлять фотосинтез связана с наличием у них пигментов. Главнейшим из них является магнийсодержащий пигмент — хлорофилл.

 Классификация: Хлорофилл А присутствует у всех водорослей и высших растений; хлорофилл b — у зеленых, харовых и эвглеповых и у высших растений; хлорофилл с — у бурых водорослей, золотистых, диатомей и динофлагеллат; хлорофилл d — у красных водорослей; наконец, различные виды бактериохлорофилла — у фотосинтезирующих бактерий. Для синезеленых и красных водорослей характерно наличие билипротеинов: фикоцианина и фикоэритрина.

Дополнительными рецепторами световой энергии являются также входящие в состав фотосинтетических мембран желтые пигменты — каротиноиды. Они отличаются от хлорофилла по положению максимумов поглощения и используют непоглощаемую хлорофиллом часть видимого спектра. Предполагают также, что каротиноиды выполняют защитную функцию, предотвращая распад хлорофилла под действием молекулярного кислорода.

Строение: изучен хлорофилл а. Молекула его состоит из четырех пиррольных колец, с азотом которых связан атом магния, а к одному из колец присоединен одноатомный ненасыщенный спирт фитол. Молекула хлорофилла встроена в мембрану — погружена гидрофобной фитольной цепью в ее липидную часть.. Высокая эффективность поглощения света хлорофиллами обусловлена наличием в их молекуле большого числа сопряженных двойных связей.

Биологическая роль: Благодаря пигментам, осуществляется сбор световой энергии, необходимой для процесса фотосинтеза.

46) Реплика́ция ДНК — процесс синтеза дочерней молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты, идущий во время синтетической фазы жизненного цикла клетки на матрице родительской молекулы ДНК. При этом генетический материал, зашифрованный в ДНК, удваивается и в процессе последующего деления делится между дочерними клетками. Репликацию ДНК осуществляет сложный ферментный комплекс, состоящий из 15-20 различных белков.

3.Понятие макроэргической связи.

Макроэргические связи - это ковалентные связи которые гидролизуются с выделением значительного количества энергии. В АТФ - связь между тремя остатками фосфорной кислоты. АТФ представляет собой аденозинфосфорную кислоту, содержащую 3 остатка фосфорной кислоты (или фосфатных остатка), служит универсальным переносчиком и основным аккумулятором химической энергии в живых клетках, кофермент многих ферментов. Макроэргическими в молекуле АТФ являются две пирофосфатные связи: между α- и β- и между β- и γ-фосфатными остатками. Все процессы в организме, сопровождающиеся накоплением энергии, в конечном счете ведут к образованию АТФ, который выполняет роль связующего звена между процессами, протекающими с потреблением энергии, и процессами, сопровождающимися выделением и накоплением энергии.

Аденозинмонофосфорная кислота ( АМФ ) входит в состав всех РНК; при присоединении еще двух молекул фосфорной кислоты (Н3РО4) она превращается в АТФ и становится источником энергии, которая запасается в двух последних остатках фосфатов. Реакции отщепления каждой молекулы фосфорной кислоты сопровождаются освобождением. Значение АТФ в жизни клетки велико, она играет центральную роль в клеточных превращениях энергии. В реакциях с участием АТФ она, как правило, теряет одну молекулу фосфорной кислоты и переходит в АДФ.

фосфорилирование субстратное - синтез АТФ, при котором остаток фосфорной кислоты (Н₂РО₃) переносится на АДФ от высокоэнергетического (фосфорилированного) соединения. Для ряда анаэробов (осуществляющих брожение) является единственным способом получения энергии. синтез богатых энергией фосфорных соединений за счёт энергии окислительно-восстановительных реакций гликолиза и при окислении a-кетоглутаровой кислоты (под действием     a-кетоглутаратдегидрогеназы и сукцинаттиокиназы).

8)Аминокислоты в организме: строение, классификация, биохимическая роль.Аминокислоты органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы,присоединённые к какому-либо радикалу. Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, обычно растворимые в воде. Благодаря пептидным связям аминокислоты объединяются друг с другом, образуя полипептиды (белки).

Строение аминокислот: В каждой молекуле аминокислоты присутствует атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них - атом водорода, второй -карбоксильная группа - СООН. От карбоксильной группы легко отделяется ион водорода Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель - аминогруппа - NH₂. Четвертый элемент аминокислоты - группа атомов, которую в общем случае обозначают R

12) третичная и четвертичн стр-ры, биологич роль.

При 3 стр-ре полипептидн цепь уложена в виде клубка, такие белки наз-ют глобулярными( хорошо растворимы в воде –яичн белок, козеин молока) или фибриллярными (не раствор в воде белки мышц, костей; фибрин) Связи учавств в 3 стр-ре:

-ионные м/д разряж гр. NH3⁺ и COO^-

-водородные через водород нах-ся м/у двумя электроотрицат атомами радикала стаби

- ковалентные (дисульфитные) м/у двумя мол-ми цистеина лизир

- вандерваальсовые связи

- гидрофобные отталкиваются от мол-л воды внутрь белковой мол-лы (эффект слипания)

- электростатические м/у разряжен радикалами

4 стр-ра представл собой симметр построенные комплексы, образованные за счет нековал взаимодействий. Она хар-ся только для больших белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Гемоглобин 4 -2a и 2b

Биологич.смысл

1 экономия гинетического материала

ДНК и РНК

2 сведение к минимуму ошибок синтеза

Существование 4стр-ры позаоляет регулировать активность ферментор-сп

ец белки

17) механизм действия. фермент-субстратный комплекс,. Фермент биологические катализаторы белковой природы, способные ускорять биохимические реакции. Вещество, превращение которого катализирует фермент, полу­чило название с у б с т р а т (Общее уравнение биохимической реакции, катализируемой ферментом, можно записать в следующем виде: E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P, где Е — фермент, S — субстрат, ES, EP — комплекс фермента и субстрата, фермента и продукта реакции, соответственно, P — продукт реакции) Участок молекулы фермента, где происходит связывание и превращение субстрата, называют активным центром. Активный центр фермента функционально неоднороден. Контактный участок обеспечивает присоединение субстрата, каталитический – принимает непосредственное участие в химическом катализе. Кроме активного центра у ферментов есть аллостерический, или регуляторный центр, посредством которого осуществляется регуляция активности данного фермента. К нему могут присоединяться гормоны и их производные, различные метаболиты, медиаторы и др. Их называют либо активаторами, либо ингибиторами, в зависимости от того, повышают или понижают они скорость ферментативной реакции. Механизм действия ферментного катализа можно условно разделить на три стадии. Первая стадия – связывание фермента с субстратом, т.е. образование первичного фермент-субстратного комплекса. Вторая стадия – превращение первичного комплекса в один или несколько активированных промежуточных комплексов и образование продукта реакции. Третья стадия отщепление от активного центра конечных продуктов ферментативной реакции.

Энергией активации называется энергия, необходимая для перевода всех молекул моля вещества в активированное состояние при данной температуре

22)Углеводы составляют большую часть пищи человека, около 60-70% пищевого рациона. В среднем количе­ство углеводов в суточном рационе че­ловека составляет 450—600 г. Организм человека и животных получает угле­воды с различными пищевыми вещест­вами, главным образом, растительного происхождения. Окисление углеводов в тканях является одним из основных ис­точников энергии, необходимой орга­низму для осуществления разнообраз­ных функций.

Избыток углеводов в пище ведет к пре­вращению их в жиры. Избыточное вве­дение углеводов может привести к не­желательному ожирению у человека, т. е. отложению жира в жировых депо. Недостаточное потребление углеводов для человека также нежелательно. Оно может закончиться нарушением обмена веществ.

. Углеводы принято делить на моносахариды, олигосаха­риды и полисахариды

Олигосахариды — это олигомеры, состоящие из нескольких (не более 10) мономеров — моносахаридов, связанных между собой гликозидной связью. В отличие от них полисахариды состоят из десятков, сотен или тысяч моносахаридов.

27) Липи́ды— гидрофобные органические вещ-ва, больш-во которых представляет собой сложные эфиры ВЖК с некоторыми спиртами простые (2х компонентные ВЖК+спирт) ацилглицеролы(жиры), воски, церамиды сложные >2х компон фосфолипиды, гликолипиды, липопротеины Липиды Ацилглицерины и липоиды (жироподобные вещества ) ВЖК – монокарбоновые кислоты с длиной углеводородной цепочкой, состоящие из четного кол-ва углеродов насыщенные (предельные) С nH2n O2 ненасыщенные (непредельные) СnH2n-2m (число двойных связей) Строение.Молекулы простых липидов состоят из спирта, жирных кислот, сложных — из спирта, высокомолекулярных жирных кислот, возможны остатки фосфорной кислоты, углеводов, азотистых оснований и др. Строение липидов зависит в первую очередь от пути их биосинтеза 1. Структурная функция заключается в том, что они являются материалом для мембран клеток.2. Регуляторная функция заключается в том, что жиры входят в состав гормонов, витаминов, а также участвуют в движении нервных импульсов.3. Транспортная функция заключается в том, что с помощью липопротеинов и соединений с альбумином переносятся различные вещества по организму.4. Терморегуляторная функция – жиры помогают защитить тело от переохлаждения.5. Энергетическая функция – жир представляет собой «склад» сырья для дальнейшей переработки и получения энергии в случае недостаточного поступления ее с пищей гидролиз, окисление, эмульгирование, гидрогинезация, гидрофобность, низкая плотность показатели: число омыления, кислотное число, эфирное число.

32. гликолиз : локализация и основные реакции

Глико́лиз ферментативный процесс последовательного расщепления глюкозы в клетках, сопровождающийся синтезом АТФ.

Гликолиз при аэробных условиях ведёт к образованию пировиноградной кислоты (пирувата), гликолиз в анаэробных условиях ведёт к образованию молочной кислоты (лактата).

Гликолиз является основным путём катаболизма глюкозы в организме животных.

. Первый этап, протекающий с расходом энергии 2 молекул АТФ, заключается в расщеплении молекулы глюкозы на 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата. На втором этапе происходит НАД-зависимое окисление глицеральдегид-3-фосфата, сопровождающееся синтезом АТФ. Локализация

В клетках эукариотических организмов десять ферментов, катализирующих распад глюкозы до ПВК, находятся в цитозоле, все остальные ферменты, имеющие отношение к энергетическому обмену, — в митохондриях и хлоропластах. Поступление глюкозы в клетку осуществляется двумя путями: натрий-зависимый симпорт и облегчённая диффузия глюкозы с помощью белков-переносчиков. Работа этих белков-транспортёров контролируется гормонами и, в первую очередь, инсулином. Сильнее всего инсулин стимулирует транспорт глюкозы в мышцах и жировой ткани.

Результатом гликолиза является превращение одной молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) и образование двух восстановительных эквивалентов в виде кофермента НАД∙H.

Полное уравнение гликолиза имеет вид:

Глюкоза + 2НАД⁺ + 2АДФ + 2Ф_н = 2НАД∙Н + 2ПВК + 2АТФ + 2H₂O + 2Н⁺.

При отсутствии кислорода пировиноградная кислота подвергается восстановлению до молочной кислоты, тогда общее уравнение гликолиза будет таким:

Глюкоза + 2АДФ + 2Ф_н = 2лактат + 2АТФ + 2H₂O.

Энергобаланс

НАД*Н à 3АТФ 4АТФ

2 НАД*Н à 6 АТФ

-2АТФ 8АТФ

37)Азотистый обмен — совокупность хим. превращений азотсодержащих веществ в организме. Включает белковый обмен, а также обмен нуклеиновых кислот, продуктов их распада, азотсодержащих липидов, аминосахаров, гормонов, витаминов и др. Показателем уровня Азотистого обмен организма является азотистый баланс — разность между количеством азота, поступающего с пищей, и выводимого из организма с мочой, калом, потом

ферментативный гидролиз, — это сложный процесс, протекающий в несколько этапов. В полости желудка белки набухают, происходит грубая ломка их молекул под влиянием соляной кислоты и ферментов желудочного сока. Основной гидролиз белков происходит в полости кишечника, где под влиянием ферментов пищеварительного сока поджелудочной железы и кишечного сока из длинных полипептидных цепей белка образуются короткие олигопептиды

переваривание пищи

42. Световая стадия.

В ходе световой стадии фотосинтеза образуются высокоэнергетические продукты: АТФ, служащий в клетке источником энергии, и НАДФН, использующийся как восстановитель. В качестве побочного продукта выделяется кислород. В общем роль световых реакций фотосинтеза заключается в том, что в световую фазу синтезируются молекула АТФ и молекулы-переносчики протонов, то есть НАДФ Н2.

Фотосинтетическое фосфорилирование - присоединение неорганического фосфата к АДФ с использованием лучистой энергии. Различают циклическое и нециклическое фотосинтетическое фосфорилирование.

Циклическое фотосинтетическое фосфорилирование - фотосинтетическое фосфорилирование, которое происходит с восстановлением молекул хлорофилла за счет возвращения их собственных электронов, ранее сорванных с орбиты квантом света. При этом АТФ образуется за счет энергии электронов активированного светом хлорофилла.

Нециклическое фотосинтетическое фосфорилирование - фотосинтетическое фосфорилирование, которое происходит за счет восстановления хлорофилла электронами гидроксильных ионов воды, которая предварительно подверглась фотолизу

47) Транскри́пция — процесс синтеза РНК с использованием ДНК в качестве матрицы, происходящий во всех живых клетках. Другими словами, это перенос генетической информации с ДНК на РНК.

 РНК, содержащая информацию о первичной структуре (аминокислотной последовательности) белков. мРНК синтезируется на основе ДНК в ходе транскрипции, после чего, в свою очередь, используется в ходе трансляции как матрица для синтеза белков. Тем самым мРНК играет важную роль в «проявлении»  генов

4. Структура и биохимическая роль КоА. Значение ацетилКоА в обмене веществ организма. Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп. Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина. В живых клетках участвует в реакциях окисления, синтеза жирных кислот, липидов. С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основеокисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты. АцетилКоА - макроэргический продукт конденсации коэнзима А с уксусной кислотой; в форме ацетилкоэнзима А уксусная кислотаучаствует в различных обменных реакциях в организме, напр. в синтезе холестерина, стероидных гормонов, кетоновых тел.

8)Классификации: Существуют заменимые и незаменимые (не создаются внутри человеческого организма) аминокислоты. Незаменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин. Их называют незаменимыми на том основании, что они не могут синтезироваться человеческим организмом и. Заменимые аминокислоты: аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, серин, пролин, аспарагин, цистеин, тирозин, аланин, глицин. Разделение аминокарбоновых кислот по R-группам:  Неполярные (лейцин, изолейцин, валин, аланин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан, глицин), отрицательно заряженные (глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота), положительно заряженные (гистидин, аргинин, лизин). Разделение по функциональным группам:  алифатические (моноаминодикарбоновые, амиды, моноаминомонокарбоновые, оксимоноаминокарбоновые,    серосодержащие, диаминомонокарбоновые), ароматические, гетероциклические. Аминокарбоновые кислоты (аминокислоты) могут обладать кислотными или основными свойствами

Биохимическая роль: суточный расход аминокислот человеком составляет около 1г. При отсутствии хотя б одного из этих восьми аминокислот синтез белка не возможен, поэтому аминокислоты очень важны для нормального функционирования нашего организма. Аминокислоты являются структурными звеньями пептидов и полипептидов. Белки всех живых организмов на Земле построены из 20 видов аминокислот. Некоторые аминокислоты и их производные входят в состав пуриновых и пиримидиновых оснований, коферментов, желчных кислот, антибиотиков и др.

13. кислотно-основные св-ва аминокислот. Ионообменная хромотография, электрофорез.

Кислотные св-ва – способность отдавать атомы водорода

COOH – H⁺ = COO^- COO^- + H⁺ =COOH

Основные св-ва – способность принимать атомы водорода

NH3⁺ – H⁺ =NH2⁺ NH2^{­­ -} +H⁺ = NH3

Ионообменная хромотография,

В кач-ве носителя использ высокомолекул полимеры, имеющие заряженную группу –ионообменные смолы

-катионообменные заряжены отрицательно, происходит обмен катионов (+)

-анионообменные заряжены положительно происх обмен анионов (-)

Титруют. Берут ph =3 что бы белок был заряжет +, ам.к-ты вытесняют Na⁺ и притяг к сульфидн группам смолы ионными связями. Далее постепенно повышают ph (добавляют NaOH) когда ph достигает значение изоэлектр точки белков или ам.к-т они становятся электронейтральнимы и стоком жидкости вытекают из колонки т.к все ам.к-ты и белки имеют разные значения изоэл точек то на выходе получают отдельные фракции ам.к-т или белков. Разделение происходит по заряду их мол-л.

Электрофорез белков — это электрокинетическое явление перемещения частиц дисперсной фазы (коллоидных или белковых растворов) в жидкой или газообразной среде под действием внешнего электрического поля.

способ разделения смеси белков на фракции или индивидуальные белки. Электрофорез белков применяют как для анализа компонентов смеси белков, так и для получения гомогенного белка

18) Международная классификация ферментов и номенклатура. Название фермента формируется из следующих частей: 1.      название субстрата с которым он взаимодействует 2.      характер катализируемой реакции 3.      наименование класса ферментов (но это необязательно) 4.      суффикс -аза- пируват - декарбоксил - аза,  сукцинат - дегидроген – аза Поскольку  уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. Выделяют 6 классов, 1. Оксидоредуктазы.  окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В₂ФАД, В₅.HSCoA Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода. (лактатдегидрогеназа) 2.  Трансферазы - переносит функциональныетгруппы от одно в-ва к другому Аминотрансферазы (АлАТ) - перенос аминогрупп коферментом являнтся В6 : пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат 3.  Гидролазы - реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части) липаза.  Лиазы - реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде В₁и В₆. Лиазы связи С-С. декарбоксилазы. С-О.гидратазы-дегидратазы енолаза. С-N. С-S. Изомеразы – внутримолекулярный перенос функциональных групп одного атома углерода к другому

Лигазы  реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза".

23) Полисахариды- высокомол. соед., линейные или разветвленные мо­лекулы к-рых построены из остатков моносахаридов, связанных гликозид­ными связями. В состав полисахаридов могут входить также заместители неуг­леводной природы (остатки алифатич. к-т, фосфат, сульфат).

Если полисахарид содержит остатки моносахарида одного вида, его называют гомополисахаридом. В том случае, когда полисахарид составлен из моносахаридов двух видов или более, регулярно или нерегулярно чередующихся в молекуле, его относят к гетерополисахаридам.

Структурные полисахариды придают клеточным стенкам прочность.

Водорастворимые полисахариды не дают клеткам высохнуть.

Резервные полисахариды по мере необходимости расщепляются на моносахариды и используются организмом.

Ферментативный гидролиз крахмала и гликогена осуществляется с помощью ферментов класса гидролаз, подкласса карбогидраз, называемых амилазами: a-амилазы, b-амилазы. Различаются они по свойствам, распространению в природе и способу действия на крахмал. Наиболее активные амилазы содержатся в слюне и соке поджелудочной железы животных и человека, в плесневых грибах, проросшем зерне. Обычно препараты амилазы получают из высушенного проросшего зерна (солод).

28. Нейтральные жиры – сложные эфиры глицерина и жикных кислот Нейтральные жиры выполняют запасающую функцию, у морских животных жив. Жиры выполняют теплоизоляционную функциюНейтральные жиры вступают во все химические реакции, свойственные сложным эфирам (продуктам замещения атомов водорода в ОН-группах минеральных или карбоновых кислот) и прежде всего — в реакцию омыления, в результате которой из триглицеридов образуются глицерин и жирные кислоты. Омыление Ж. может происходить как при каталитическом Ги дролизе, так и при действии на Ж. кислот или щелочей. Для получения из растительных масел жиров более твердой консистенции, использующихся в качестве жировой основы при производстве маргаринов, применяется гидрогенизация (гидрирование), т.е. насыщение молекул этих масел водородом. Гидролиз жиров протекает при наличии в них воды. При обычной температуре скорость гидролиза ничтожна, так как в жире растворено мало воды (десятые доли процента). Ускоряется гидролиз жира под действием катализаторов, как-то: фермента липазы, щелочей, кислот. Усиливается гидролиз жира при повышении температуры, давления и др. Ферментативный гидролиз жира возникает под действием ферментов плесеней на поверхности соприкосновения жира и воды. Степень расщепления жира в этом случае пропорциональна поверхности контакта.

33)Пути метаболизма ПВК. Биологическое значение реакций у аэробных и анаэробных организмов.Под метаболизмом понимают постоянно происходящий в клетках живых организмов обмен веществ и энергии

Молекулы ПВК под действием ферментов (и кофермента НАД — никотинамидадениндинуклеотида) поэтапно окисляются сначала до уксусной кислоты, а затем, в так называемом цикле Кребса (или трикарбоновых кислот), до углекислого газа и воды (медленное горение). В процессе окисления образуются сложные молекулярные соединения с присоединенными к ним атомами водорода. Молекулы-переносчики подхватывают и перемещают электроны этих атомов по длинной цепи ферментов от одного к другому. На каждом шаге электроны вступают в окислительно-восстановительные реакции и отдают свою энергию, которая идет на перемещение протонов на внешнюю сторону внутренней мембраны митохондрии.

Пути метаболизации- аэробный и анаэробный

В отличие от анаэробного процесса, осуществляемого ферментами цитоплазмы, окислительные процессы протекают в митохондриях. В митохондриях пировиноградная кислота – промежуточный продукт, образовавшийся в анаэробной фазе – окисляется до СО2 в шести последовательных реакциях, в каждой из которых пара электронов переносится на общий акцептор – кофермент (НАД)

40) Азотистый обмен — совокупность хим. превращений азотсодержащих веществ в организме.

Катаболизм аминокислот включает два этапа:

дезаминирование , заключающееся в отщеплении аминогруппы с образованием a —кетокислоты

катаболизм углеродного скелета , то есть a —кетокислоты

синтез: реакция трансаминирования

Процесс биосинтеза — это не только построение макромолекул из простых предшественников, но и «сборка» из них различного рода мембран, образующих наружные границы клетки и внутриклеточных органелл

43. В темновой стадии с участием АТФ и НАДФН происходит восстановление CO2 до глюкозы (C6H12O6). Хотя свет не требуется для осуществления данного процесса, он участвует в его регуляции.

Восстановительный пентозофосфатный цикл — серия биохимических реакций, осуществляемая при фотосинтезе растениями цианобактериями, прохлорофитами и пурпурными бактериями, а также многими бактериями-хемосинтетиками, является наиболее распространённым из механизмов автотрофной фиксации CO2.

В цикл вовлекаются АТФ и НАДФ·Н, образованные в ЭТЦ фотосинтеза, углекислый газ и вода; основным продуктом является глицеральдегид-3-фосфат. Поскольку АТФ и НАДФ·Н могут образовываться в разных метаболических путях, цикл не следует рассматривать строго привязанным к световой фазе фотосинтеза.

Общий баланс реакций цикла можно представить уравнением:

3 CO2 + 6 НАДФ·Н + 5 H2O + 9 АТФ → C3H7O3-PO3 + 3 H+ + 6 НАДФ+ + 9 АДФ + 8 Фн + 3 H2O

Две молекулы глицеральдегид-3-фосфата используются для синтеза глюкозы

48)Генетический код- система кодирования 20-ти протеиногенных аминокислот, строго определенными наборами из трех мононуклеотидов (триплет)свойства генетического кода

Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно. Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов. Однозначность — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте. Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов. Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человек Биосинтез белка — сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислотных остатков, происходящий на рибосомах клеток живых организмов с участием молекул мРНК и тРНК.

5.Полинуклеиновые кислоты: общий план строения, роль в организме. Различия между ДНК и РНК. Полинуклеиновые кислоты представляют собой биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды (азотистое основание + моносахарид + остаток фосфорной кислоты). ДНК включает в себя азотистые основания аденин, гуанин, цитозин и тимин и дезоксирибозу; в состав РНК входит урацил вместо тимина и рибоза вместо дезоксирибозы.  Полинуклеиновые кислоты ответственны за хранение, воспроизведение и передачу наследственной информации. ДНК находится в основном в ядре, митохондриях и хлоропластах, РНК является цитоплазматической нуклеиновой кислотой.

49)Биохимические процессы процессы, вызывающие превращения химических составных частей продуктов под влиянием находящихся в них биологических катализаторов — ферментов или внесенных извне ферментных препаратов. Биохимическими процессами являются дыхание, автолиз, гликолиз и др. В ходе этих процессов сложные органические вещества подвергаются распаду, при этом выделяется заключенная в них энергия.

Дыхание сопровождается потерей массы продукта, выделением влаги и теплоты, изменением состава окружающей атмосферы. Дыхание происходит в плодах, овощах, зерне, крупе, муке. При интенсивном дыхании продукты теряют много Сахаров, кислот и других питательных веществ. При этом возникают увлажнение и самосогревание продукта (зерно, овощи и др.).

Автолиз — ферментативный процесс саморастворения, протекающий в тканях мяса и рыбы. В результате его гликоген превращается в молочную кислоту. Под действием автолиза улучшаются вкус, запах, нежность и сочность мяса. Однако при глубоком автолизе происходит распад белков с появлением неприятного кислого вкуса.

под действием ферментов гидролаз в пищевых продуктах протекают гидролитические процессы. В большинстве случаев они приводят к ухудшению вкуса и запаха продуктов и являются причиной их значительных потерь.