1. Катаболизм гемоглобина. Этапы. Свойства гем- и холебилирубина. Гипербилирубинемии. Причины. Изменения биохимических показателей крови, мочи, содержимого кишечника.

Гембилирубин (непрямой) –образуется при распаде эритроцита под действием ферментов. Нерастворим в воде. Растворим в липидах и легко проникает в клеточные мембраны, нарушая метаболические процессы в клетках, токсичен. Связываясь с альбуминами крови, транспортируется в печень.

Холебилирубин (прямой или связанный) конъюгированный с глюкуроновой кислотой, водорастворимый, выделяется с желчью.

Гипербилирубинемия – (желтуха) повышено содержание в крови и тканях билирубина.

Причины:

- Повышенное разрушения эритроцитов  и повышенной выработки билирубина — гемолитическая или надпечёночная желтуха;

- нарушения улавливания клетками печени билирубина и связывания его с глюкуроновой кислотой — паренхиматозная или печёночноклеточная желтуха;

- наличия препятствия к выделению билирубина с желчью в кишечник и обратного всасывания связанного билирубина в кровь — механическая или подпечёночная желтуха.

	Надпеченочная желтуха	Печеночная желтуха	Подпеченочная желтуха
Общий билирубин	Норма / Увеличен	Увеличен	Увеличен
Неконьюгированный билирубин	Увеличен	Норма / Увеличен	Норма
Коньюгированный билирубин	Норма	Увеличен	Увеличен
Уробилиноген	Увеличен	Норма / Увеличен	Снижен / Отрицательный
Цвет мочи	Норма	Тёмный	Тёмный
Цвет стула	Норма	Обесцвеченный	Обесцвеченный
Щелочная фосфатаза	Норма	Норма	Увеличен
АЛТ и АСТ	Норма	Увеличен	Норма

2.Ферменты. Структура. Функции апофермента и кофермента. Примеры коферментов. Свойства ферментов: каталитическая активность, специфичность взаимодействия. Виды специфичности.

Ферменты- катализаторый белковой природы.

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается и получается белковая глобула. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура разрушается при нагревании или воздействии химических веществ.

Апоферменты — белковые части молекул ферментов.

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.

Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом.

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например,коферментом фермента карбоксилазы является  тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

Каталитическая активность ферментов зависит от температуры, рН среды и присутствия различных веществ. При повышение температуры скорость реакции растет. Проявляется при участии низкомолекулярных соединений – коферментов.

Специфичность- (определяет активный центр)

два вида специфичности ферментов: субстратную специфичность (способность катализировать только один определенный субстрата) и специфичность действия (способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции).

Различают 3 типа субстратной специфичности:

1. абсолютная - катализирует превращение только одного, строго определенного субстрата;

2. относительная - катализирует превращения нескольких, сходных по строению, субстратов;

3. стереоспецифичность – катализирует превращения определенных стереоизомеров.