Аминокислоты, пептиды и белки

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся при температурах 200 – 320С, часто с разложением. Они растворимы в воде, большинство нерастворимо в органических растворителях.

-Аминокислоты являются соединениями, из которых строятся молекулы белков. Белки играют роль опорных структур в живых организмах, транспортируют жиры в кровеносной системе, являются гормонами, ферментами, переносчиками кислорода из легких в ткани и др. Природные -аминокислоты, входящие в состав белков, их названия и сокращенные обозначения приведены ниже. В общем виде их можно отобразить следующей формулой:

.

В зависимости от характера радикала R их можно разделить на 8 основных групп.

1. Моноаминокарбоновые кислоты R

глицин

glu

H -

аланин

ala

CH₃ -

валин

val

лейцин

leu

изолейцин

ile

2. Моноаминодикарбоновые кислоты

аспаргиновая кислота

asp

НООС– СН₂–

аспаргин

asn

глутаминовая кислота

glt

глутамин

gln

3. Диаминокарбоновые кислоты

лизин

lys

аргинин

arg

4. Оксиаминокислоты

	серин	ser
	треонин	thr

5. Меркаптоаминокислоты

	цистеин	cys
	метионин	met

6. Ариламинокислоты

	фенилаланин		phe
		тирозин	tyr

7. Гетероалкиламинокислоты

	триптофан	try
	гистидин	his

8. Гетероциклическая кислота

пролин

pro

Химические свойства

Аминокислоты – амфотерные соединения, сочетающие свойства слабых органических кислот и слабых оснований:

H₂N–CH₂–COOH + NaOH  H₂N–CH₂–COONa + H₂O

H₂N–CH₂–COOH + HCl  Cl^–H₃N⁺–CH₂–COOH

Растворы аминокислот имеют нейтральную реакцию: при растворении в воде аминогруппа реагирует с карбоксильной группой той же молекулы с образованием биполярного иона – внутренней соли: H₂N–CH₂–COOH H₃N⁺–CH₂–COO^–.

Поведение аминокислот при нагревании сходно с таковым для оксикислот: -аминокислоты

-аминокислоты

остальные аминокислоты

Белки – это полимеры аминокислот, полученные в результате конденсации.

Продукт конденсации двух аминокислот – дипептид:

Группа атомов называется пептидной (или амидной), а связь между ними – пептидной связью.

Дипептид может дальше реагировать с аминокислотами, образуя длинные полипептидные цепочки, содержащие более 40 остатков аминокислот, – белки. Их также называют полипептидами, потому что в молекулах многократно повторяется пептидная группа. Молярные массы белков лежат в пределах от 10000 до нескольких миллионов. В состав природных белков входят 20 -аминокислот. Часть из них может быть синтезирована организмом (заменимые аминокислоты), другая поступает в организм только с пищей (незаменимые аминокислоты).

Порядок соединения аминокислот в молекулах белков называется первичной структурой белка. За счет внутримолекулярных водородных связей молекулы белков сворачиваются в спираль, образуя вторичную структуру белка. Спирали в свою очередь образуют вторичную спираль (третичная структура белка). Спирали могут объединяться попарно за счет межмолекулярных водородных связей, образуя четвертичную структуру.

В зависимости от формы макромолекул различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки.

Под действием высоких температур, сильных кислот и щелочей, солей токсичных металлов, радиации четвертичная, третичная и вторичная структуры белков частично или полностью разрушаются, идет процесс денатурации белков.

При изменении кислотности среды (добавлении разбавленных растворов кислот или щелочей, не вызывающих денатурации) происходит их взаимодействие с концевыми амино- и карбоксильной группами. В более жестких условиях кислоты и щелочи вызывают гидролиз пептидов и белков (расщепление на исходные аминокислоты, которые реагируют с избытком кислоты или щелочи с образованием солей).