2 курс / Биохимия / Обмен белков и ферменты

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

1. РОЛЬ БОЛЬШИНСТВА ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ

а) структурная б) гормональная

в) роль кофакторов ферментов г) энергетическая д) входят в состав коферментов

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

51

52

В) транспорт ацильных групп Г) обмен кальция и фосфора

В) задержка роста, кератит, катаракта, глоссит

Г) нарушение кальцификации костей, мышечная слабость

53

маляция Г) задержка роста, кератиты, катаракта,

глоссит Д) дерматит, диарея, деменция

ДОПОЛНИТЕ

14.Вещества, которые вызывают снижение или полную потерю биологической активности витаминов, называются _________________.

15.Вещества, которые в определенных условиях превращаются в вита-

мины, называются __________________.

16.Содержание витамина в организме ниже нормы называется

_______________.

17.Содержание витамина в организме выше нормы называется

_______________.

18.Отсутствие витамина в организме называется _____________.

ОТВЕТЫ НА ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

54

ПРИЛОЖЕНИЕ

Некоторые антивитамины и механизмы их действия

55

56

Тема 5. СТРОЕНИЕ И МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ. ВЛИЯНИЕ НЕСПЕЦИФИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Место проведения: кафедра биохимии. Продолжительность –

180 мин.

Цель занятия: систематизировать знания о строении молекулы фермента, основных положениях теории ферментативного катализа, видах специфичности ферментов, особенностях действия на ферменты неспецифических факторов. Освоить методику проведения практической работы, доказывающей действие неспецифических факторов на активность аланинаминотрансферазы и выявляющих специфичность действия ферментов.

Конкретные задачи.

Студент должен знать:

–строение и классификацию ферментов;

–основные положения теории ферментативного катализа;

–взаимосвязь структурной организации белковой молекулы с проявлением биологической активности;

–механизмы действия на белок-фермент различных физических и химических факторов (температура, изменения рН среды, тяжелых металлов, кислот и щелочей);

–условия протекания ферментативной реакции.

Студент должен уметь:

–с помощью пипеток, бюреток и мерной посуды отбирать необходимое количество биологического материала и реактивов;

–проводить ферментативную реакцию в стандартных условиях;

–оценивать результаты ферментативной реакции.

Студент должен владеть информацией об изменениях биохимических показателей с учетом знания механизмов развития патологии при действии вредных факторов окружающей среды.

Мотивация. Знания и навыки, полученные на данном занятии, необходимо использовать в лечебной практике. Хранение биологического материала при низких температурах приводит к замедлению ферментативных процессов и обеспечивает более длительные сроки хранения. Повышение температуры тела больного при развитии патологического процесса приводит на начальных этапах к повышению защитных сил организма и не требует применения жаропонижающих средств. Стой-

57

кое и значительное повышение температуры может вызвать существенное конформационное изменение термолабильных белков-ферментов, сопровождающееся снижением биологической активности. Изменение рН среды, попадание в организм тяжелых металлов приводит к изменению активности ферментов и к развитию патологического процесса.

Изучение темы должно способствовать формированию общекультурных (ОК-5) и профессиональных (ПК-8, ПК-9, ПК-15) компетенций.

3адание для самоподготовки: изучить рекомендуемую литературу, используя контрольные вопросы для самоподготовки.

Рекомендуемая литература

Основная

Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 27–43, 53–56, 74–77.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2003. – С. 75–102; То же. – 2011. – С. 74–100.

Белки и ферменты : учебно-методическое пособие к практическим заняти-

ям по биологической химии / под ред. проф. В.А. Дадали, доц. Р.Н. Павловой. – СПб. : Изд-во СЗГМУ им. И.И. Мечникова, 2013.

Дополнительная

Ленинджер, А. Основы биохимии ; т. 1 / А. Ленинджер. – М. : Мир, 2012. –

С. 226–301.

Марри, Р. Биохимия человека; т. 1 / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Ро-

дуэлл. – М. : Мир, 1993. – С. 63–68, 76–88, 91–97.

Реннеберг, Р. Эликсиры жизни / Р. Реннеберг. – М. : Мир, 1987. – С. 152.

Вопросы для самоподготовки

1.Что такое ферменты?

2.В чем заключается сходство и отличие ферментов и неорганических катализаторов?

3.Какие виды специфичности ферментов вы знаете? Приведите примеры.

4.На какие группы делят ферменты по строению белковой молеку-

лы?

5.Каковы особенности строения сложных ферментов? Что такое холофермент, апофермент, небелковая часть?

6.Что такое кофактор? Приведите примеры.

7.Что такое кофермент? Назовите известные вам коферменты и витамины, входящие в их состав.

58

8.Когда используется термин «простетическая группа»? Приведите примеры.

9.Какие центры выделяют в молекуле фермента? Какова их роль?

10.Каковы особенности строения активного центра? Какие участки

внем выделяют и какова их роль?

11.3а счет каких сил образуется фермент-субстратный комплекс? Что такое многоцентровое связывание? В чем суть теории индуцированного соответствия Кошланда?

12.Механизм действия ферментов. Объясните понятия «энергетический барьер» и «энергия активации». Начертите соответствующий график хода реакции без фермента и в присутствии фермента.

13.Перечислите основные положения теории фермент-субстратного комплекса Михаэлиса–Ментен. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

14.Напишите уравнение Михаэлиса–Ментен. Что такое максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса?

15.Перечислите факторы, от которых зависит скорость реакции? Какие условия необходимы для оптимального проведения ферментативной реакции?

16.Как зависит активность фермента от температуры? Начертите график, объясните характер кривой.

17.Как влияет рН среды на скорость ферментативной реакции? Начертите график и объясните характер кривой.

18.Какой принцип лежит в основе классификации ферментов?

19.Назовите классы ферментов. Приведите примеры ферментов.

20.Что такое шифр или код фермента? Приведите пример.

21.Принципы метода определения активности аланинаминотрансферазы.

22.Клинико-диагностическое значение определения активности аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы.

Пример входного контроля

1.Как влияет температура на скорость ферментативной реакции? Приведите соответствующий график.

2.Какой тип реакции катализируют ферменты класса трансфераз? Приведите пример.

59

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА

Влияние неспецифических факторов на активность ферментов. Специфичность действия ферментов

Ферменты – это биологически активные вещества белковой природы, выполняющие в организме роль катализаторов, которые:

а) не сдвигают равновесия реакции, а только ускоряют ее; б) активны в малых количествах; в) не входят в состав конечных продуктов реакции;

г) не вызывают новых реакций, а ускоряют реакции, возможные по термодинамическим условиям.

Но в отличие от неорганических катализаторов ферменты: а) работают в мягких условиях; б) высокоспецифичны;

в) обладают очень высокой каталитической активностью; г) характеризуются высокой кооперативностью и запрограммиро-

ванностью этапов действия; д) термолабильны;

е) подвержены влиянию рН среды; ж) изменяют свою активность под действием ингибиторов и актива-

торов.

Клинические и санитарно-гигиенические аспекты занятия

Ингибирование ферментов является ведущим звеном биохимического механизма патологических состояний, вызванных действием на организм токсических веществ и различных физических факторов (ионизирующая и ультрафиолетовая радиация, шум, вибрация и др.) внешней среды или как результат развития патологии при многих соматических и инфекционных заболеваниях. Поскольку все ферменты имеют белковую природу, их ингибирование может быть следствием конформационных и денатурационных изменений фермента, вызванных химическим или физическим фактором, и в этом смысле рассматривается как неспецифическое. Вместе с тем многие химические вещества обладают высоким сродством к активным центрам ферментов, блокируют их и вызывают специфическое ингибирование ферментов. Поэтому определение ферментативной активности крови, других тканей и жидкостей широко используется в лечебной и гигиенической практике с це-

60