16.Строение рнк, транскрипция и процессинг рнк.

Рибонуклеиновые кислоты бывают нескольких видов. Есть рибосомальная, транспортная и информационная РНК. Нуклеотид РНК состоит из одного из азотистых оснований (аденина, гуанина, цитозина и урацила), углевода - рибозы и остатка фосфорной кислоты. Молекулы РНК - одноцепочковые.

Рибосомальная РНК (р-РНК) в соединении с белком входит в состав рибосом. Р-РНК составляет 80% от всей РНК в клетке. На рибосомах идет синтез белка.

Информационная РНК (и-РНК) составляет от 1 до 10% от всей РНК в клетке. По строению и-РНК комплементарна участку молекулы ДНК, несущему информацию о синтезе определенного белка. Длина и-РНК зависит от длины участка ДНК, с которого считывали информацию. И-РНК переносит информацию о синтезе белка из ядра в цитоплазму .

Транспортная РНК (т-РНК) составляет около 10% всей РНК Она имеет короткую цепь нуклеотидов и находится в цитоплазме. Т—РНК присоединяет определенные аминокислоты и подвозит их к месту синтеза белка к рибосомам. Т-РНК имеет форму трилистника. На одном конце находится триплет нуклеотидов (антикодон), кодирующий определенную аминокислоту. На другом конце имеется триплет нуклеотидов, к которому присоединяется аминокислота (рис. 10).

При комплементарности триплета т-РНК (антикодона) и триплета и-РНК (кодона), аминокислота занимает определенное место в молекуле белка.

РНК находится в ядрышке, в цитоплазме, в рибосомах, в митохондриях и пластидах.

В природе есть еще один вид РНК. Это вирусная РНК. У одних вирусов она выполняет функцию хранения и передачи наследственной информации. У других вирусов эту функцию выполняет вирусная ДНК.

17.Строение белка. Рибосомы. Трансляция.

Белки – высокомолекулярные полимерные органические вещества, определя-ющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером их биополимерной молекулы является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. В состав молекулы каждого белка входят определенные аминокислоты в свойственном этому белку количественном соотношении и порядке расположения в полипептидной цепи

Порядок, количество и качество аминокислот, входящих в состав молекулы белка, определяют его первичную структуру (например, инсулин). Белки первичной структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль и образовывать вторичную структуру (например, кератин). Полипептидные цепи, скручиваясь определенным образом в компактную структуру, образуют глобулу (шар), представляющую собой третичную структуру белка. Большинство белков имеют третичную структуру. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы.

Белки, имеющие глобулярную структуру, объединяются вместе и формируют четвертичную структуру (например, гемоглобин). Замена одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка.

При воздействии высокой температуры, кислот и других факторов сложные белковые молекулы разрушаются. Это явление называется денатурацией. При улучшении условий денатурированный белок способен восстановить свою структуру вновь, если не разрушается его первичная структура.

Белки отличаются видовой специфичностью. Каждый вид животных имеет свои белки.

В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки — это тканевая специфичность.

Организмы характеризуются также индивидуальной специфичностью белков.

Белки бывают простые и сложные. Простые состоят из аминокислот, например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин и др. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят и другие органические соединения, например, жиры, углеводы, образуя липопротеиды, гликопротеиды и другие.

Белки выполняют следующие функции:

• ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);

• структурную (например, входят в состав мембран клетки);

• рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);

• транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид углерода);

• защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании иммунитета);

• двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных волокон);

• гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);

• энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).