24

ФЕРМЕНТЫ

1. Химическая природа и строение ферментов.

2. Специфичность действия ферментов.

3. Основные свойства ферментов.

4. Механизм действия ферментов.

5. Факторы, определяющие активность ферментов.

6. Классификация и номенклатура ферментов

7. Количественная оценка активности ферментов

8. Использование ферментных препаратов в пищевых технологиях.

1. Химическая природа и строение ферментов

1.1. Химическая природа ферментов

Ферменты – вещества, которые присутствуют в тканях и клетках всех живых организмов и способны во много раз ускорять протекающие в них химические реакции.

Все функциональные проявления живых организмов (дыхание, мышечное сокращение, передача нервного импульса, размножение и т.д.) обеспечиваются действием ферментных систем. История биохимии – это в значительной степени история изучения ферментов. В середине XIX века Луи Пастер уже хорошо понимал, что процессы брожения катализируются ферментами (ферменты – от лат. fermentum брожение, бродильное начало; синоним - энзимы). Но Пастер ошибочно полагал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Поэтому важным событием явилось открытие Э. Бухнера, которому в 1897 году удалось показать, что экстрагированные из дрожжевых клеток ферменты способны катализировать спиртовое брожение. Представления о белковой природе ферментов утвердились в 30-х годах ХХ века после того, как Дж. Самнер, Дж. Нортроп и М. Кунитц получили в кристаллическом виде растительную уреазу и ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление белков в желудочно-кишечном тракте – пепсин, трипсин, химотрипсин.

Однако, в 80-ых годах Томас Чек и Сидни Альтман обнаружили ферменты – рибонуклеотидной природы – рибозимы, катализирующие один из этапов биосинтеза белка в клетках эукариот – сплайсинг. В 1989 году Чек и Альтман получили Нобелевскую премию по химии за «обнаружение каталитических свойств РНК».

Тем не менее, значительная часть ферментов имеют белковую природу. Ферменты - самый крупный и наиболее высокоспециализированный класс белковых молекул. Они могут быть простыми белками, целиком построенные из полипептидных цепей и распадающиеся при гидролизе только на аминокислоты. Простыми белками являются гидролитические ферменты (например, протеазы, липазы, рибонуклеаза), выполняющие свою функцию в отсутствие кофермента В большинстве случаев ферменты — сложные белки. Сложные белки (холоферменты) содержат наряду с белковой частью (апоферментом) небелковый компонент (кофермент или простетическую группу). Апофермент обеспечивает специфичность действия фермента. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции (например, NAD⁺, NADP⁺). Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Более 25% всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в ионах металлов. Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента (третичной и четвертичной структур).