3. Структура білків.

Для повного уявлення будови білків важливе значення має не тільки вивчення їх кількісного та якісного амінокислотного складу і способів зв’язку амінокислот в їх молекулах, але й цілого ряду інших питань. Особливо важливим є дослідження послідовності розміщення залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах, тобто первинної структури білка. Остання визначає визначає трьохмірну структуру поліпептидних ланцюгів, які називаються конформацією білка. Це термодинамічний, найбільш стійкий стан поліпептидних ланцюгів. Сюди ж належать вторинна, третина і четвертинна структури білка.

Отже, згідно з сучасними уявленнями, у білках розрізняють чотири рівні структури – первинну, вторинну, третинну і четвертинну.

Первинна структура білка – це певна послідовність залишків амінокислот в поліпептидних ланцюгах молекул білка. Вона специфічна для кожного білка і визначається генетичною інформацією.

При формуванні первинної структури закладається специфічність білка:

Видова, тканинна і біологічна активність. Ця специфічність визначається 3 факторами:

1) якісним складом амінокислот;

2) кількісним співвідношенням;

3) послідовністю розміщення в поліпептидному ланцюгу.

Первинна структура генетично детермінована і визначається особливостями складу, послідовністю з’єднання і кількісним співвідношенням триплетів нуклеотидів у складі відповідних ділянок ДНК. Прості розрахунки показують, що із 20 амінокислот, які постійно зустрічаються можна одержати необмежену різноманітність білкових молекул. Так, із 12 амінокислот можна одержати 10 ³⁰⁰ білків з молекулярною масою 24 тис.

Найчастіше у структурній подібності білків важлива роль належить 3-пептидним угрупуванням білків з повною структурою.

Значення первинної структури:

• амінокислотний набір в білках служить важливою генетичною ознакою, тому що по амінокислотній послідовності можна зробити наближені значення до поліпептидної послідовності;

• дані, що до послідовності амінокислот дають цінну інформацію про еволюцію видів на молекулярному рівні. Справа в тому, що функціонально однакові білки, виділені з організму різних видів мають багато спільного в будові;

• зміни в послідовності амінокислот можуть привести до порушення нормальної функції білка і стати причиною хвороб. Такі хвороби одержали назву молекулярні або спадкові.

Вивчення первинної структури – необхідна умова пізнання молекулярних основ біологічної активності білків.

Вторинна структура білка – це та просторова форма, якої набувають окремі ділянки поліпептидного ланцюга, внаслідок просторової взаємодії амінокислотних радикалів, що розташовані в безпосередній близькості один від другого, завдяки чому досягається їх енергетично вихідне, просторове, взаємне розміщення.

Рушійною силою, до утворення ІІ структури є взаємодія близько розташованих в ланцюгу амінокислотних радикалів, утворення численних водневих зв’язків з участю атомів Н і О пептидних угрупувань, які знаходяться на сусідніх витках.

α-спіраль має вигляд стержня, туго закрученого поліпептидного хребта, утвореного N- C- C фрагментами, який оточений з усіх сторін амінокислотними радикалами. При цьому кожний амінокислотний залишок з’єднується 2 водневими зв’язками з кожним четвертим залишком амінокислот по ходу спіралі. Водневі зв’язки дуже не міцні. Вторинна структура обумовлена особливостями первинної структури і найчастіше виникає в тих місцях, де знаходяться амінокислоти з неполярними радикалами, α-спіраль не може виникати в тих місцях, де знаходяться амінокислоти з полярними радикалами, тому 100% спіралізації білка не спостерігається, це є великою рідкістю.

Крім ІІ структури, для білка є характерна ІІІ структура. Це така просторова форма, якої набуває один або кілька з’єднаних поліпептидних ланцюгів даної білкової молекули, внаслідок взаємного укладання одних ділянок ланцюга відносно інших ланцюгів і набуває форму сфероїда. Рушійною силою до утворення ІІІ-ної структури є взаємодія амінокислотних радикалів, що оточують поліпептидний хребет з водно сольовим розчином, при цьому полярні радикали орієнтуються до водно сольового розчину, а неполярні радикали намагаються розміститися якомога далі і в цих місцях ланцюг робить згини, що веде до формування глобул. Основними типами зв’язку у ІІІ структурі є іонний, водневий, гідрофобний і ковалентний зв’язки.

Дослідження показало, що білки, які мають молекулярну масу більше 100 тис., як правило, складаються із 2 і більше поліпептидних ланцюгів. Такі білкові молекули одержали назву мультимери, а їх структурні одиниці називаються протомерами або субодиницями.

ІV структура білка – це чітко фіксоване, взаємне, просторове розміщення окремих протомерів в молекулі мультимери, завдяки чому білок володіє тією чи іншою біологічною активністю, підтримується іонними, дисульфідними зв’язками. Завдяки протомерному складу молекула одного і того самого білка може існувати в кількох формах, які відрізняються між собою в співвідношеннях. Такі форми білків називаються ізоформами.