2. Хімічний склад і будова білків.

Дослідження елементного складу білків розпочалося ще на початку XIX ст. Перші дані про елементний склад білків з’явилися у 1809 р. на основі досліджень Ф.Грена. У результаті хімічного аналізу білків було визначено їх важливі складові елементи та кількісне співвідношення. Так, було встановлено, що до складу білків входять, % - вуглець – 50-55%, водень -6,5-7,3; азот – 15-17; кисень – 21-23; сірка - 0,3-2,5. У складі було виявлено також фосфор, йод, залізо та ін. елементи.

Як ви вже знаєте, що Фішер першим прийшов до 2 висновків, які складають основу сучасної поліпептидної теорії будови білків.

1) головними структурними елементами білків є амінокислоти;

2) амінокислотні залишки з’єднуються в білкових молекулах за допомогою пептидних зв’язків.

Пептидний зв’язок утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою другої амінокислоти. Сполуки, які при цьому утворюються, називаються пептидами. Схематично цей процес можна зобразити так:

NH₂ – CH – COOH + NH₂ – CH – COOH ----

CH₃ CH

H₃C CH₃

Аланін Валін

NH₂ – CH – CO – NH – CH – COOH + H₂O

CH₃ CH

H₃C CH₃

Дипептид аланіл-валін

NH₂ – CH – CO – NH – CH – COOH + NH₂ – CH – COOH -------

CH₃ CH CH₂

H₃C CH₃ SH

Дипептид аланіл-валін Цистеїн

NH₂ – CH – CO – NH – CH – CO - NH - CH – COOH -------

CH₃ CH CH₂

H₃C CH₃ SH

Трипептид аланіл-валіл-цистеїн

Утворений три пептид може взаємодіяти з наступною амінокислотою, утворюючи тетрапептид. Залежно від кількості залишків амінокислот, які беруть участь в реакції поліконденсації, утворені сполуки мають назву ди, три, тетра або полі пептидів. Назва пептидів утворюється з назв залишків амінокислот, які входять до їх складу, починаючи з N – кінцевої амінокислоти. Причому в назві амінокислоти, карбоксигрупи яких беруть участь в реакції конденсації і руйнуються, утворюючи ацильні залишки, суфікс н змінюється на л.

В молекулах білка, крім пептичного зв’язку існують також інші зв’язки – водневий, дисульфід ний, іонний та гідрофобний. Вони мають важливе значення.

Водневий зв’язок досить поширений в хімічних сполуках. У молекулах білка водневий зв’язок найчастіше утворюється при взаємодії атома водню імінної групи залишку однієї амінокислоти з атомами кисню карбонільної групи залишку іншої амінокислоти

(NH : CO). Водневий зв’язок у молекулі білка може бути внутрішньо ланцюговим ( з’єднує окремі витки однієї спіралі ) і між ланцюговим

( з’єднує поліпептидні ланцюги ). Водневий зв’язок, на відміну від інших зв’язків, досить слабкий. Тому він досить легко утворюється і легко руйнується при звичайних умовах. Він відіграє важливу роль в утворенні вторинної, третинної і четвертинної структур білка.

Дисульфідний зв’язок. Відомо, що до складу переважної більшості білків входять залишки амінокислоти цистеїну. Цей досить міцний ковалентний зв’язок утворюється внаслідок відщеплення атомів водню від сульфгідрильних груп двох амінокислотних залишків цистеїну. Дисульфідні зв’язки мають важливе значення в формуванні третинної структури білків.

Іонний зв’язок утворюється при наявності у поліпептидних ланцюгах молекул білків залишків моноамінодикарбонових і диаміномонокарбонових кислот. Вільні карбоксильні і амінні групи цих залишків амінокислот перебувають переважно в іонізованому стані, в результаті чого між ними виникає електростатична взаємодія. Даний зв’язок відіграє важливу роль при утворенні третинної структури білка.

Гідрофобний зв’язок утворюється внаслідок міжмолекулярної взаємодії між гідрофобними радикалами таких амінокислот як аланін, валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін. Гідрофобний зв’язок має важливе значення для стабілізації третинної, четвертинної структур.