Контрольные вопросы

1. Приведите сокращенные структурные формулы изомерных предельных одноосновных карбоновых кислот с молекулярной формулой С₅Н₁₀О₂.

2. Предложите различные способы получения пропановой кислоты.

3. Каким образом из пропилового спирта можно получить масляную и изомасляную кислоты?

4. Предложите все возможные способы получения ангидрида, хлорангидрида и амида пропионовой кислоты.

5. Какие вещества образуются при гидролизе: а)СН₃-СН(СН₃)-ССl₃; б)СН₃-СН₂-СN; в)СН₃-СН₂-СООС₂Н₅; г) НООС-СН₂-СН₂-СОNН₂?

6. Каким образом можно получить полиметилметакрилат, исходя из изомасляной кислоты?

7. Каким образом можно различить растворы акриловой, муравьиной и уксусной кислот?

8. В чем причина перерасхода мыла в жесткой воде?

Лабораторная работа № 7 Аминокислоты и белки

Цель работы: Изучение химических свойств аминокислот и белков.

Оборудование и реактивы: пробирки; горелка; 0,2м водный раствор глицина; водный раствор белка; волокна белой шерстяной пряжи; оксид меди(II); 40%-ный водный раствор едкого натра; 5 н растворы соляной кислоты; индикаторы конго красный, лакмус синий, фенолфталеин; насыщенный раствор сульфата аммония; 0,1 н водный раствор ацетата свинца.

Пояснения к работе

Аминокислоты относятся к соединениям со смешанными функциями. В зависимости от расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной различают α-,β-, γ-,δ- и т.д. аминокислоты. Остатки α-аминокислот входят в состав белков.

Наличие групп –NH₂ и –СООН обусловливает амфотерность аминокислот, а также общность свойств с первичными аминами и карбоновыми кислотами.

Однако ряд реакций являются специфичными для этого класса соединений. Аминокислоты дают внутрикомплексные соли с тяжелыми металлами, в зависимости от расположения аминогрупп по разному относятся к нагреванию. Особенностью α-аминокислот является их способность в определенных условиях образовывать ациклические вещества типа амидов, которые называют пептидами.

Полипептиды являются основной структурной единицей белков. наличие в начале и в конце цепи полипептидов групп –NH₂ и –СООН, а также промежуточных звеньев в виде остатков диаминомонокарбоновых и аминодикарбоновых кислот объясняет амфотерный характер белков.

Но структура белка определяется не только последовательностью соединения остатков α-аминокислот в полипептидную цепь. Различают еще 3 более сложные структуры белка, которые могут разрушаться под действием внешних воздействий или реагентов. Для белков характерен ряд качественных реакций, указывающих на наличие в их составе определенных функциональных групп.

Порядок выполнения работы

Опыт 1. Отношение аминокислот к индикаторам

В пробирку помещают 0,5-1 мл 0,2 н раствора глицина и добавляют несколько капель метилового оранжевого. Изменяется ли цвет индикатора? Какое строение имеет внутренняя соль?

Опыт 2. Образование медной соли аминоуксусной кислоты

В пробирку помещают немного порошка оксида меди(II), 4 капли 0,2 н раствора глицина и нагревают в пламени горелки. Пробирку ставят для осаждения избытка порошка CuO в штатив. К отстоявшемуся раствору комплекса соли синего цвета добавляют 1 каплю раствора едкого натра. Почему раствор остается прозрачным? Приведите уравнение реакции.

Опыт 3. Действие азотистой кислоты на аминокислоты

К нескольким каплям 0,2 н раствора глицина добавляют такое же количество 1н раствора нитрита натрия и 2 н раствора соляной кислоты. Какой газ выделяется при встряхивании пробирки?

Напишите уравнения реакций, протекающих при этом.

Опыт 4. Буферные свойства раствора белка

1. В пробирку наливают 15-20 капель раствора соляной кислоты(разбавленной дистиллированной водой в соотношении 1:200) и добавляют 2-3 капли раствора конго красного, в результате чего раствор приобретает синюю окраску.

В чистую пробирку помещают 3 капли раствора белка и 1 каплю приготовленного раствора соляной кислоты. Окраска переходит в розовую, что говорит об уменьшении концентрации ионов водорода.

2. Готовят очень разбавленный раствор едкого натра, разбавляя концентрированный раствор в соотношении 1:200. Добавляют 2-3 капли 1%-ного спиртового раствора фенолфталеина, после чего содержимое пробирки окрашивается в розовый цвет.

В чистую пробирку помещают 3 капли раствора белка и 1 каплю приготовленного раствора щелочи. Розовая окраска исчезает.

Опыт 5. Обратимое осаждение белков из растворов

В пробирку помещают 2-3 капли белка, 2-3 мл насыщенного раствора сульфата аммония и слегка взбалтывают. Появляется осадок белка. 1 мл мутного раствора приливают в пробирку с 3 мл воды и встряхивают. Муть исчезает. Концентрированные растворы минеральных солей осаждают (высаливают) белки, однако свойства последних не изменяются и при разбавлении растворов вновь переходят в раствор.

Опыт 6. Биуретовая реакция белков

К 1-2 мл раствора белка приливают равный объем концентрированного раствора щелочи и затем каплю (не больше!) раствора сульфата меди. Жидкость окрашивается в ярко-фиолетовый цвет. Объясните сущность данного явления.

Опыт 7. Ксантопротеиновая реакция белков

К 1 мл раствора белка добавляют 0,2-0,3 мл концентрированной азотной кислоты, появляется белый осадок. Затем нагревают смесь на горелке до кипения и кипятят ее 1-2 минуты, при этом раствор и осадок окрашивается в ярко-желтый цвет. При кипячении осадок может частично или полностью раствориться в результате гидролиза, но характерная желтая окраска раствора сохраняется. Охладив смесь, осторожно добавляют к кислой жидкости 1-2 мл концентрированного раствора щелочи. Выпадает осадок кислотного альбумината, образующий с избытком щелочи ярко-оранжевый раствор.

Опыт 8. Реакция обнаружения серы

В пробирку помещают комочек белой шерстяной пряжи, 2 капли 2 н раствора едкого натра, каплю 0,1 н раствора ацетата свинца и нагревают содержимое пробирки в пламени горелки. Появляется коричнево-черный осадок сульфида свинца. Эту реакцию дают белки, содержащие цистин, цистеин и метионин.