Лекція № 3. Обмін речовин. Обмін білків

План

1. Обмін речовин.

2. Обмін білків. Загальна характеристика білків: хімічна будова, властивості, функції, травлення.

3. Небілкові азотисті компоненти крові. Залишковий азот.

4. Загальна характеристика та патологія обміну сечовини, креатину, креатиніну, сечової кислоти, індикану, амінокислот.

Обмін речовин. Сукупність всіх клінічних перетворень в організмі, тобто процесів асиміляції, дисиміляції, називають обміном речовин. Обмін речовин є головною характерною властивістю живого організму. Сутність його полягає у постійному обміні речовинами між організмом і навколишнім середовищем.

В організмі безперервно відбуваються утворення, руйнування і оновлення клітинних структур і міжклітинної речовини. Відновлення, синтез, засвоєння речовин клітинами, перетворення у собі подібного називається процесом асиміляції. Одночасно відбувається процес дисиміляції – розщеплення, розпад речовин, які входять усклад клітини. При цьому утворюються кінцеві продукти розпаду СО₂, Н₂О, і NH₃, які виділяються з організму.

Білки – це складні органічні сполуки, що складаються з Карбону, Гідрогену, Оксигену і Нітрогену. В деяких білках міститься ще і Сульфур. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять Фосфор, Ферум, Цинк і Купрум. Різноманітність білків безмежно, оскільки кожному білку властива своя особлива амінокислотна послідовність, генетично контрольована, тобто закодована в ДНК клітки, виробляючої білок. Білків в клітках більше, ніж яких би то ні було інших органічних сполуках: на їх частку доводиться понад 50 % загальної сухої маси кліток. Вони – важливий компонент їжі тварин і можуть перетворюватися в тваринному організмі, як в жир, так і у вуглеводи. Велика різноманітність білків дозволяє їм виконувати в живому організмі безліч різних функцій, як структурних, так і метаболічних.

Властивості білків

1)  Молекули білків –  ланцюги, побудовані з амінокислот, дуже великі; це макромолекули, молекулярна маса яких коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів. В природних білках зустрічаються двадцять різних амінокислот.

2)  Висока в'язкість і можливість набухання в розчинах.

3)  Нездатність дифундувати через напівпроникні мембрани.

4)  Оптична і електрофоретична активність.

5)  Здатність створювати високий онкотическое тиск.

6)  Під денатурацією мають на увазі втрату третинної структури, властивій даній білковій молекулі. Ця зміна може носити тимчасовий або постійний характер, але і в тому і іншому випадку амінокислотна послідовність білка залишається незмінною. При денатурації молекула розгортається і втрачає здатність виконувати свою звичайну біологічну функцію. Викликати денатурацію білків можуть наступні чинники:

1) Нагрівання або дія випромінювань, наприклад інфрачервоного або ультрафіолетового. Кінетична енергія викликає сильну вібрацію атомів білка, унаслідок чого слабі водневі і йонні зв'язки розриваються. Білок згущається (коагулює).

2) Сильні кислоти, сильні луги і концентровані розчини солей. Іонні зв'язки розриваються, і білок коагулює. Тривала дія реагенту може викликати розрив і пептидних зв'язків.

3) Важкі метали. Катіони утворюють міцні зв'язки з карбоксил – аніонами і часто викликають розриви іонних зв'язків. Вони також знижують електричну поляризацію білка, зменшуючи його розчинність. Внаслідок цього що знаходиться в розчині білок випадає в осад.

4) Органічні розчинники і детергенти. Ці реагенти порушують гідрофобні взаємодії і утворюють зв'язки з гідрофобними (неполярними) групами. В результаті розриваються і внутрішньомолекулярні водневі зв'язки.

Ренатурация – це здатність денатурованого білка у відповідних умовах знов спонтанно придбаває свою нативную структуру. Ренатурация переконливо показує, що третинна структура білка повністю визначається його первинною структурою, і що збірка біологічних об'єктів може здійснюватися на основі небагатьох загальних принципів.