1. БИОСИСТЕМЫ И ВТОРОЙ ПРИНЦИП ТЕРМОДИНАМИКИ

Значение энтропии особенно четко проявляется при рассмотрении второго принципа термодинамики [1]. Этот принцип, как известно, представляет собой фундаментальный закон природы и в общей форме устанавливает, что в изолированной системе энергия самопроизвольно может переходить только от более высокого уровня к более низкому, а не наоборот. Как постулировал Р. Клаузиус, "теплота не может переходить сама собой от более холодного тела к более теплому".

Пользуясь понятием энтропии, можно придать второму принципу более конкретный вид: в изолированной системе могут самопроизвольно протекать только такие процессы, при которых энтропия или остается постоянной (обратимые), или увеличивается (необратимые). Самопроизвольного уменьшения энтропии в такой системе не происходит.

Применим ли второй принцип термодинамики к биосистемам? Ответ на этот вопрос не так прост. В биосистемах протекают процессы, при которых энергия в соответствии с этим принципом переходит с более высокого на более низкий уровень. Это, например, процесс дыхания. В ходе его богатые энергией соединения (углеводы) распадаются до простых низкоэнергетических веществ - воды и углекислоты, а выделившаяся свободная энергия используется для протекания других процессов (например, синтеза АТФ). Однако хорошо известно, что в живых системах осуществляются и такие процессы, в ходе которых энергия переходит с более низкого на более высокий уровень. Так, например, происходит при фотосинтезе. Здесь, как известно, из простых бедных энергией соединений углекислоты и воды при участии квантов света синтезируются вещества (например, углеводы), содержащие значительный запас свободной энергии. Можно назвать и другие процессы в биосистемах, протекание которых, казалось бы, не подчиняется второму принципу термодинамики. Это позволило некоторым ученым говорить о том, что данный принцип не действует в биосистемах.

Но так ли это? Ответ на этот вопрос связан с выбором системы для рассмотрения. Необходимо рассматривать организм не изолированно от внешней среды, а во взаимодействии с ней. Как известно, в изолированной системе самопроизвольно протекающие процессы приводят ее к состоянию так называемого термодинамического равновесия. При этом состоянии градиенты энергии выровнены, работоспособность системы равна нулю, а ее энтропия максимальна. Однако хорошо известно, что биологические системы, пока они функционируют, никогда не достигают такого состояния. Они всегда обладают работоспособностью, а их энтропия немаксимальна. Это связано с тем, что биосистемы являются не изолированными, а открытыми системами. Они постоянно обмениваются энергией с внешней средой. При этом свободная энергия поступает в организм в виде пищевых продуктов, различных излучений и т.д, а выделяется чаще всего в деградированной тепловой форме или в виде низкоэнергетических соединений (рис. 1). Поскольку приток свободной энергии способствует уменьшению энтропии системы (увеличиваются градиенты энергии, уменьшается количество деградированной формы энергии), то нередко говорят, что организм питается отрицательной энтропией и выделяет положительную энтропию.

Исходя из сказанного, для рассмотрения приложимости второго принципа термодинамики к биосистемам следует брать не организм как таковой, а организм вместе с участком среды, обеспечивающим его нормальное функционирование в течение определенного времени. Такая система получила название условно изолированной системы. К ней второй принцип термодинамики полностью приложим. В отдельных участках этой системы энтропия, казалось бы вопреки второму принципу термодинамики, может даже уменьшаться (например, в зеленом листе при фотосинтезе). Однако это уменьшение происходит за счет возрастания энтропии в другой части такой системы (например, в источнике света, от которого световая энергия поступает в лист). В результате общая энтропия такой системы в соответствии со вторым принципом термодинамики не уменьшается, а имеет тенденцию к увеличению. Таким образом, можно констатировать, что, так же как и к неживым объектам, второй принцип термодинамики приложим и к биосистемам. Протекание процессов в них идет в соответствии с этим принципом и энтропии здесь принадлежит важная роль.

Энергетическую характеристику открытой биологической системы в соответствии со вторым принципом термодинамики можно дать на основе баланса (обмена) энтропии. Это впервые сделал бельгийский ученый, лауреат Нобелевской премии И. Пригожин. Если обозначить dS / dt - скорость изменения энтропии открытой системы, diS / dt - скорость образования энтропии в системе за счет внутренних необратимых процессов, deS / dt - скорость обмена энтропией с внешней средой, то уравнение Пригожина имеет вид

причем член diS / dt, по определению, всегда положителен, а член deS / dt может быть как положительным, так и отрицательным.

Таким образом, это изящное уравнение в лаконичной и обобщенной форме выражает суть энергетических процессов, происходящих в открытой биологической системе.

2. РОЛЬ ЭНТРОПИИ В БИОСИСТЕМАХ

Все сказанное указывает на важную роль энтропии в биосистемах. Однако нужно отметить, что эта термодинамическая функция имеет несколько смысловых значений и не все они в равной мере приложимы к живым организмам. Рассмотрим их последовательно.

Энтропия как мера рассеяния энергии при необратимых процессах. В этом аспекте данная функция полностью приложима к биосистемам. Чем больше возрастание энтропии при каком-либо процессе, тем больше рассеяние энергии и тем более необратим данный процесс.

Энтропия как мера возможности процесса. В этом качестве энтропия выполняет важную роль, и приговор ее непререкаем. Самопроизвольно могут протекать только такие процессы, при которых эта функция или увеличивается (необратимые), или остается постоянной (обратимые). Процессы, при которых энтропия уменьшается, самопроизвольно протекать не могут, то есть термодинамически невозможны. Эта роль энтропии полностью приложима и к биологическим системам. Термодинамический энтропийный критерий и здесь однозначно определяет возможность протекания того или иного процесса. В этой связи утверждение, которое иногда приходится слышать, что ферменты делают возможными реакции, которые в данных условиях при их отсутствии невозможны, следует признать неверным. Ферменты лишь ускоряют во много раз те реакции, которые и без их участия могут протекать, но с очень низкой скоростью.

Однако, говоря о роли энтропии как меры возможности процесса, необходимо отметить, что "мудрость живых систем" проявляется и здесь. Энергетический обмен у них организован таким образом, что они могут обходить энтропийный термодинамический критерий и в них протекают не только возможные, но и невозможные с термодинамической точки зрения реакции. Это все реакции, при которых энтропия уменьшается, а свободная энергия увеличивается, - биосинтез различных веществ, работа систем активного транспорта и т.д. Каким образом это удается делать биологическим объектам? Это оказывается возможным благодаря механизму так называемого энергетического сопряжения. Суть этого сопряжения состоит в том, что возможная с точки зрения энтропийного критерия реакция сопрягается с реакцией термодинамически невозможной и дает для нее энергию (рис. 3). Два условия необходимы для осуществления энергетического сопряжения: 1) свободная энергия, даваемая термодинамически возможной реакцией, должна превышать энергию, потребляемую реакцией термодинамически невозможной, то есть должен быть некоторый избыток энергии с учетом вероятных потерь при ее передаче; 2) обе сопрягаемые реакции должны иметь общий компонент. Такими компонентами в биологических системах могут быть фосфат, электрохимический градиент протона и др.

Энергетическое сопряжение в биосистемах - это выдающееся изобретение природы. Оно осуществляется обычно при участии структурных элементов клетки. Наиболее ярким примером такого сопряжения являются процессы окислительного и фотосинтетического фосфорилирования, протекающие при участии соответственно сопрягающих митохондриальных и фотосинтетических мембран. Как известно, в ходе этих процессов за счет энергии переноса электронов по дыхательной или фотосинтетической цепи осуществляется синтез богатых энергией молекул АТФ (фосфорилирование АДФ), используемых для совершения самой разнообразной работы.

Энтропия как мера упорядоченности системы. Мы уже говорили, что энтропия отражает ту часть энергии системы, которая деградировала, то есть равномерно рассеялась в виде тепла. Таким образом, чем меньше порядка в системе, то есть чем меньше градиенты энергии, тем больше ее энтропия.

Особенно четко связь энтропии с упорядоченностью системы проявляется в формуле Планка-Больцмана, которая связывает энтропию с термодинамической вероятностью:

S = k ln W,

где S - энтропия, k - постоянная Больцмана, равная 1,38 " 10- 23 Дж " К-1, или 3,31 " 10- 24 энтропийных единиц (1 энтропийная единица равна 1 кал " град-1), и W - термодинамическая вероятность, то есть число способов, которыми достигается данное состояние. Она всегда больше единицы. В общем виде она равна:

где (если речь идет о молекулах) N - общее число молекул, Ni - число молекул в i-м фазовом объеме.

Допустим, у нас есть система, состоящая из трех отсеков. В системе находятся девять молекул. Полный беспорядок в такой системе будет тогда, когда молекулы распределены равномерно, то есть в каждом отсеке будет по три молекулы (рис. 4). Термодинамическая вероятность такой системы равна:

Полный порядок в системе наблюдается при нахождении всех девяти молекул в одном из трех отсеков (рис. 4). Термодинамическая вероятность такой системы будет

Таким образом, чем больше упорядоченность в данной системе, тем меньше ее термодинамическая вероятность, и, следовательно, тем меньше энтропия (см. формулу Планка-Больцмана).

В какой мере энтропия как мера упорядоченности приложима к биосистемам. Ответ на этот вопрос в определенной степени дают расчеты Л.А. Блюменфельда [3], который вычислил, насколько меняется энтропия при образовании организма человека из элементов, его составляющих (мономеров, полимеров, клеток). Оказалось, что упорядоченность человеческого организма можно оценить приблизительно в 300 энтропийных единиц. Много это или мало? Чтобы ответить на этот вопрос, достаточно сказать, что настолько меняется энтропия стакана воды при ее испарении. С чем связан такой парадокс? Дело в том, что энтропия оценивает только физическую, энергетическую сторону упорядоченности. Она совершенно не затрагивает качественной ее стороны. Уникальность биологической структуры состоит не в том, сколько энергии в ней содержится и насколько изменилась энтропия при ее образовании, а в том, что эта структура имеет качественные особенности, позволяющие ей выполнять вполне определенные биологические функции. Увы, энтропию это вовсе не интересует. Таким образом, использование энтропии как меры упорядоченности в применении к биосистемам лишено смысла.

3. Основу живого составляют два класса химических соединений - белки и нуклеиновые кислоты . Причем в живых организмах, в отличие от неживого вещества, эти соединения характеризуются так называемой хиральной чистотой. В частности, белки построены только на основе левовращающих (поляризующих свет влево) аминокислот , а нуклеиновые кислоты состоят исключительно из правовращающих сахаров . Эта хиральная чистота сложилась на самых начальных этапах эволюции живого вещества. Считается, что минимальное время глобального перехода от полного хаоса к хиральной чистоте составляет от 1 до 10 млн. лет. Следовательно, в этом смысле зарождение жизни могло произойти на Земле относительно мгновенно за отрезок времени, в 5 тыс. раз меньший предполагаемого возраста планеты.

Белки ответственны прежде всего за обмен веществ и энергии в живой системе, т.е. за все реакции синтеза и распада, осуществляющиеся в любом организме от рождения и до смерти. Нуклеиновые кислоты обеспечивают способность живых систем к самовоспроизведению. Они - основа матрицы, удивительного "изобретения" природы. Матрица представляет своего рода чертеж, т. е. полный набор информации, на основе которого синтезируются видоспецифические молекулы белка.

Помимо белков и нуклеиновых кислот, в состав живых организмов входят липиды (жиры) , углеводы и очень частоаскорбиновая кислота .

В живых системах найдены многие химические элементы, присутствующие в окружающей среде, однако необходимы для жизни лишь около 20 из них. Эти элементы получили название биогенных. В среднем около 70% массы организмов составляет кислород , 18% - углерод , 10% - водород (вещества-органогены). Далее идут азот , фосфор , калий , кальций ,сера , магний , натрий , хлор , железо . Эти так называемые универсальные биогенные элементы, присутствующие в клетках всех организмов, нередко называют макроэлементами .

Часть элементов содержится в организмах в крайне низких концентрациях (не выше тысячной доли процента), но они также необходимы для нормальной жизнедеятельности. Это биогенные микроэлементы . Их функции и роль весьма разнообразны. Многие микроэлементы входят в состав ряда ферментов , витаминов , дыхательных пигментов , некоторые влияют на рост, скорость развития, размножение и т. д.

Присутствие в клетках целого ряда элементов зависит не только от особенностей организма, но и от состава среды, пищи, экологических условий, в частности от растворимости и концентрации солей в почвенном растворе. Резкая недостаточность или избыточность биогенных элементов приводит к ненормальному развитию организма или даже к его гибели. Добавки биогенных элементов в почву для создания их оптимальных концентраций широко используются в сельском хозяйстве.

4.

5. Химическая связь, образованная путем обобществления пары электронов двух атомов, называется ковалентной связью.

Рассмотрим образование ковалентной связи в молекуле водорода. При сближении атомов водорода происходит проникновение их электронных облаков друг в друга и их частичное перекрывание. Электронная плотность между ядрами возрастает. Ядра притягиваются друг к другу, вследствие этого снижается энергия системы. При очень сильном сближении атомов возрастает отталкивание ядер. Поэтому имеется оптимальное расстояние (длина связи r₀) между ядрами, при котором система имеет минимальную энергию. При таком состоянии выделяется энергия E_СВ, называемая энергией связи (рис. 2).

2.3.1. Свойства ковалентной связи

1. Насыщаемость- способность атомов образовывать ограниченное число ковалентных связей. Например, нельзя присоединить еще один атом водорода к молекуле H₂  или HCl так как спин электрона водорода окажется параллельным  спину одного из электронов в связующей электронной паре и будет происходить отталкивание водорода. Благодаря насыщаемости связей молекулы имеют определенный состав: H₂, а не H₃; HCl, а не H₂Cl и т.д.

2. Направленность ковалентной связи определяет пространственную структуру молекул. Так как атомные орбитали пространственно ориентированы, то перекрывание электронных облаков происходит по определенным направлениям, что и обусловливает направленность ковалентной связи. Количественно направленность выражается в виде валентных углов между направлениями химической связи в молекулах.

Рассмотрим это на примере образования HCl. Как известно, ковалентная связь возникает в направлении максимального перекрывания электронных облаков (орбиталей) вдоль линии взаимодействующих атомов: (рис. 3). При образовании молекулы HCl происходит перекрывание s- орбитали атома водорода с р-орбиталью атома хлора и молекула имеет линейную форму.

3. Полярность ковалентной связи. Если ковалентная связь образована одинаковыми атомами, например, Н - Н, О = О, Cl - Cl, то обобществленные электроны равномерно распределены между ними. Такая связь называется ковалентной неполярной. Если же один из атомов сильнее притягивает электроны, то электронная пара смещается в сторону этого атома и в этом случае возникает полярная ковалентная связь. Критерием способности атома притягивать электрон может служить электроотрицательность (ЭО). Чем выше ЭО у атома, тем вероятнее смещение электронной пары в сторону ядра этого атома.

Вследствие смещения электронной пары к одному из ядер повышается плотность отрицательного заряда у данного атома, и атом получает заряд, называемый эффективным зарядом атома δ‾. У второго атома повышается плотность положительного заряда δ⁺. Вследствие этого возникает диполь, представляющий собой нейтральную частицу с одинаковыми по величине положительными и отрицательными зарядами, находящимися на определенном расстоянии (длина диполя) l_д друг от друга. Мерой полярности связи служит электрический момент диполя μ_св, равный произведению эффективного заряда на длину диполя:

6. Белки (с греческого «первые», «важнейшие») – это высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Белки (протеины) количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке. Например, в организме человека белки составляют 40-50% из расчета на сухую массу.

Белки играют важную роль в процессах жизнедеятельности. Они являются результатом экспрессии генов и инструментом, при помощи которого генетическая информация получает своё реальное воплощение. Так как в клеточном ядре содержатся тысячи генов, каждый из которых определяет какой-то один характерный признак живого организма, в клетке существует тысячи разновидностей белков, и каждый из них выполняет специфическую функцию, определяемую соответствующим геном. Таким образом, белки – это не только наиболее многочисленные, но и исключительно разнообразные по своим функциям макромолекулы.

Химический анализ белков показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), водорода (6-7%), азота (15-17%) и серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы.

. Свойства белков.

Белки имеют высокую молекулярную массу, растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле.

Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно. Что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуются пептидная, водородная, дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает транспорт их по крови.

Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из многих сотен и тысяч мономеров – аминокислот. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах от 10 до 1000 kDa. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка, и ее молекулярная масса составляет примерно 14 kDa. Миоглобин, состоящий из 153 остатков, имеет Mr 17 kDa, а -глобулин состоит из 1250 аминокислот и имеет Mr около 150 kDa.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав аминокислот. Кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, которые формируют общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле.

Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови.

Важное значение для организма имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь и др.), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными. Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратационную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратационной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже и гидратационная оболочка у них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием электрического заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью. вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы, например раствор яичного белка в воде.