белки к зачёту

№12.Количественные методы определения белка.

Как при выделении и очистке белков, так и при проведении разнообразных биохимических исследований необходимо количественное определение содержания белка в исследуемой фракции, в выделенном или исследуемом образце. Кроме того, анализ содержания белков в биологических жидкостях (крови) имеет важное биомедицинское значение и используется в диагностических целях. Количественное определение белка проводится, как правило, с небольшим количеством материала и требует высокочувствительных методов детекции.

Наиболее широко распространены колориметрические и спектрофотометрические методы количественного определения белка.

БИУРЕТОВЫЙ МЕТОД

Принцип метода. Метод основан на способности белков давать с раствором сернокислой меди фиолетовое окрашивание в щелочной среде. Для биуретовой реакции необходимо наличие двух ОН-групп и трех атомов азота, находящихся в полипептидной цепи. Группа, образующая пептидную связь (– ОС – NH –) в щелочной среде, присутствует в своей таутомерной форме. В избытке щелочи происходит диссоциация водорода енольной ОН-группы, при этом возникает отрицательный заряд, с помощью которого кислород, взаимодействуя с медью, образует соль; кроме того, медь образует дополнительные (дативные) связи с атомами азота пептидных связей. Возникший комплекс характеризуется высокой стабильностью.

Чувствительность данного метода позволяет определять белок в диапазоне концентраций от 2 до 10 мг в пробе.

№13.Фотоэлектроколориметр.

Фотоэлектроколориметр (ФЭК) вошел в лабораторную практику настолько широко, что большая часть анализов заканчивается при помощи этого прибора. Принцип действия прибора базируется на основном законе колориметрии, который характеризуется прямолинейной зависимостью между концентрацией окрашенного раствора и его оптической плотностью. Метод измерения относится к объективным, независимым от глаза человека. Индивидуальные ошибки сведены к минимуму. Наиболее распространенными фотоколориметрами в нашей стране являются ФЭК-56 (ФЭК-56М). В них имеются два вакуумных фотоэлемента, токи которых направлены навстречу друг другу по дифференциальной схеме. При равенстве интенсивности левого и правого световых потоков стрелка микроамперметра устанавливается на нуле.

Ранее применявшийся нулевой прибор (индикаторная лампа) себя не оправдал и был заменен стрелочными микроамперметрами. Левый и правый барабан ФЭКа независимы, и каждый из них управляет своей диафрагмой. Порядок работы на ФЭК-56. При первом способе устанавливают электрический нуль при закрытой шторке (световые потоки перекрыты), при этом стрелку микроамперметра устанавливают на нуле. В левый кюветодержатель помещают кювету с нулевым раствором (или контрольным раствором), в правый — кювету с опытным (анализируемым) раствором. Правый барабан устанавливают на нуль оптической шкалы (100 по пропусканию). Вращением левого барабана добиваются установки стрелки микроамперметра на нуль. Затем в правый кюветодержатель вводят кювету с нулевым раствором. Интенсивность правого светового потока возрастает и стрелка микроамперметра отклоняется. Вращением правого барабана уменьшают интенсивность светового потока, пока оба потока не сравняются (стрелка на нуле). Отсчет производят по правому барабану. Как можно заметить, при описанном способе измерения для каждого замера опытной пробы необходимо заново уравнивать световые потоки по нулевому раствору. При большом числе однотипных анализов это замедляет работу. На практике оправдал себя другой порядок измерения, ускоряющий работу примерно в 2 раза. При этом способе уравнивание светового потока с контролем производится один раз на серию из 10—15 определений, после чего снова проверяют контроль и продолжают измерения. Второй способ измерения состоит в следующем. После прогрева ФЭКа в правый и левый пучок света помещают кюветы с контрольным раствором. Индекс правого барабана ставят на нуль экстинкции (100% по пропусканию). Вращением левого барабана стрелка прибора устанавливается на нулевое деление. Затем в левый пучок света вместо кюветы с контролем вводят такую же кювету с опытной пробой. Стрелка прибора отклоняется от нуля. Вращением правого барабана (от себя) стрелку микроамперметра устанавливают на нуль (при неизменном положении левого барабана). Отсчет ведут по правому барабану. В дальнейшем опытную пробу в левом кюветодержателе меняют на следующую и снова уравнивают фототок вращением правого барабана. Снимают отсчет и т. д. (левый барабан остается неподвижным). Для получения правильных результатов при фотоколориметрии большое значение имеет чистота кювет. Переставляя кюветы, их следует брать пальцами только за боковые грани, через которые не проходит световой поток. Для исследования биологических веществ применяются специально очищенные реактивы и вода. Между тем при проведении контрольного опыта, когда проделываются все операции с реактивами (только без биологического материала), обычно обнаруживается окраска, определяемая как искомое вещество (но в меньшем количестве). Эту поправку на контрольную пробу нужно вычесть из результата анализа. В этом

и заключается смысл понятия «против контроля». Вычитание контроля может быть выполнено двумя способами: а) арифметическим вычитанием экстинкции контроля (или его вычисленного значения). В ФЭКе в оба кюветодержателя ставят кюветы с чистой водой и уравнивают фототоки. Затем заменяют воду контрольной пробой. Измеряют экстинкцию контроля. Так же измеряется опытная проба. Полученная экстинкция контроля вычитается из экстинкции опыта (измерения проводятся на фоне воды); б) автоматическим вычитанием. В оба световых потока ставят кюветы с контрольной пробой, и после уравнивания фототоков в измерительной стороне заменяют контрольную пробу на опытную. В этом случае измерение опытной пробы происходит на фоне контроля, который автоматически вычитается в процессе измерения. Величина контроля остается неизвестной. Основной закон фотометрии предполагает, что в определенных условиях график зависимости между концентрацией окрашенного раствора и его экстинкцией (оптической плотностью) выражается прямой линией. На практике, однако, наблюдаются отклонения, вызванные деформацией молекул, недостаточной монохроматичностью света, изменением степени диссоциации ионов и другими причинами. Чаще отклонения бывают с уменьшением пропорциональности, когда равномерное увеличение концентрации вещества сопровождается все меньшим приростом экстинкции, отсюда и название «калибровочная кривая». В зависимости от свойств конкретного вещества, стабильности его окрашенного раствора, воспроизводимости данных применяют тот или иной способ калибровки и дальнейшего его определения. Обычно это указывается в описании метода. Если в выбранном диапазоне концентраций сохраняется прямая пропорциональность с экстинкцией при хорошей воспроизводимости, то в этом случае можно вести расчет результатов анализа как по калибровочному графику, так и с помощью вычисленного коэффициента. Если график аналогичен линии 2, то расчет можно вести только по калибровочному графику, поскольку нет постоянного коэффициента на всем протяжении графика. Основным требованием к такому графику является хорошая воспроизводимость и стабильность при его повторном построении. Во всех случаях работы с калибровочным графиком его надо периодически проверять. Периодичность проверки устанавливается опытным путем. В среднем это можно делать раз в 3 мес. или реже. Нередко на интенсивность окраски исследуемого вещества влияет качество одного из применяемых реактивов. Следовательно, при замене этого реактива следует проверить калибровочный график. То же нужно делать при замене осветительной лампы фотоколориметра или после его ремонта. Проверку не обязательно проводить в полном объеме. Достаточно бывает проверить 2 — 3 точки. При совпадении найденных результатов с прежними, график остается в силе. Так же поступают при работе с коэффициентом. Существуют вещества, чрезвычайно чувствительные к малейшим отклонениям в процессе проведения анализа (например, к условиям кипячения и др.). Если взять две одинаковые пробы и обработать их отдельно, то можно получить неодинаковую окраску (экстинкцию). В таких случаях опытная и стандартная

пробы должны обрабатываться вместе (одновременно), чтобы условия проведения реакции были одинаковыми. Расчет ведут по отношению к стандарту. При этом результат тем точнее, чем ближе концентрации опытных и стандартных проб.

№14.Прицип метода диализа.

Диализ - искусственное очищение крови и других жидкостей человеческого тела от скопившихся шлаков, когда органы самого человека неспособны нормально выполнять эти функции. Обычно кровь фильтруется в почках, которые задерживают полезные вещества, а вредные выделяют с мочой. При заболеваниях почек, когда одна или обе почки не функционируют, больному необходим диализ. Существуют два метода диализа. Первый - очищение крови через брюшину (перитониальный) в самом теле, второй - подключение к искусственной почке.

Принцип действия диализа

Принцип действия диализа основан на законах осмоса. Для того, чтобы эти законы действовали, необходимы очень тоненькие мембраны, проницаемые только для воды и определенных веществ, растворенных в ней. Когда с обеих сторон этих мембран образуется различная концентрация жидкости, тогда эти жидкости пытаются проникнуть сквозь мембрану, чтобы выровнять уровень концентрации и установить равновесие: если с одной стороны мембраны каких-либо веществ больше, чем с другой, часть их попадает на другую сторону. Естественные мембраны человеческого тела - это легкие, брюшина и капилляры почек; эти мембраны пропускают определенные вещества, а другие составные части крови в ней и остаются. Точно таков механизм действия диализа, который назначается при нарушении функции почек или отравлениях (грибами, лекарствами). Существует много людей, которым диализ повторяют несколько раз в неделю. При тяжелых заболеваниях почек гемодиализ (искусственная почка) еще может обеспечить почти нормальную жизнь, однако известно, что лучшее решение - это пересадка почки (трансплантация).

№15.Классификация белков.

В настоящее время еще не разработана стройная система номенклатуры и классификации белков. Традиционная классификация белков по группам, основанная, скорее, на случайных показателях (физико-химические свойства, форма молекул, локализация и происхождение, аминокислотный состав), уже не отвечает полностью возросшему уровню знаний о их структуре и функциях. Из огромного количества природных белков структура и функции расшифрованы для относительно небольшого числа (не более нескольких сотен), и поэтому структура и функции белков пока не могут служить основой для их рациональной классификации. Пожалуй, только для одной группы белков, обладающих способностью катализировать химические реакции, т.е. ферментов, разработана стройная система номенклатуры и классификации, в основу которой положены типы катализируемых химических реакций и химическая природа реагирующих веществ. Однако полностью идентифицированные до сих пор ферменты также составляют незначительную долю белков (ферментов описано более 3000). Тем не менее функциональный принцип, рекомендуемый некоторыми авторами, хотя и не может служить универсальной основой для классификации всех белков, представляет определенный интерес. В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков: 1) каталитически активные белки (ферменты); 2) белки-гормоны (хотя есть и стероидные гормоны); 3) белки-регуляторы активности генома; 4) защитные белки (антитела, белки свертывающей и антисвертывающей систем крови); 5) токсические белки; 6) транспортные белки; 7) мембранные белки; 8) сократительные белки; 9) рецепторные белки; 10) белки-ингибиторы ферментов; 11) белки вирусной оболочки; 12) белки с иными функциями.

Были предприняты также попытки классифицировать белки, исходя из особенностей вторичной и третичной структуры. В соответствии с этим различают α-, β-, α+β- и α/β-белки. α-Белки содержат только α-спирали (не менее 60%), β-белки – только β-структуры (не менее двух антипараллельных цепей), α+β-белки – те и другие структуры в пределах одной полипептидной цепи (пример – молекулы лизоцима), а класс α/β-белков содержит множество α- и β-структур, чередующихся вдоль полипептидной цепи или домена (см. рис. 1.19). Домены создаются объединением и чередованием α-спиралей и β-слоев, между которыми открываются более рыхлые структуры.

Учитывая необходимость для студента-медика основательного знакомства с отдельными группами белков, которые могут служить предметом изучения в его будущей профессиональной деятельности (например, белки крови), приводим старую классификацию белков с краткой характеристикой новых данных о структуре, составе и свойствах отдельных представителей. Согласно этой классификации, обширный класс белковых веществ в зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

№16.Характеристика сложных белков.

Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

Гликопротеины (содержат углеводы).

Липопротеины (содержат липиды).

Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).

Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).

Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).

Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

№17.Нуклеопротеины.

Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Последние рассматриваются как простетические группы. В природе обнаружено 2 типа нуклеопротеинов, отличающихся друг от друга по составу, размерам и физико-химическим свойствам,– дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП). Названия нуклеопротеинов отражают только природу углеводного компонента (пентозы), входящего в состав нуклеиновых кислот. У РНП углевод представлен рибозой, у ДНП – дезоксирибозой. Термин «нуклеопротеины» связан с названием ядра клетки, однако ДНП и РНП содержатся и в других субклеточных структурах. Следовательно, речь идет о химически индивидуальном классе органических веществ, имеющих своеобразные состав, структуру и функции независимо от локализации в клетке. Доказано, что ДНП преимущественно локализованы в ядре, а РНП – в цитоплазме. В то же время ДНП открыты в митохондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены также высокомолекулярные РНП.

Пристальное внимание исследователей привлечено к структуре и функции макромолекул, включающих комплексы белков и нуклеиновых кислот. Этот особый интерес вызван тем, что многообразие проявлений жизни непосредственно связано с этими полимерными молекулами. Биохимики имеют достаточно оснований для утверждения, что природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов, как и структурная организация субклеточных органелл, клеток и целостного организма, определяются свойствами синтезированных белков.

ДНК хранит наследственную информацию. Подтверждением этого служит явление трансформации, наблюдаемое у бактерий и открытое также в культуре клеток человека. Сущность явления заключается в превращении одного генетического типа клеток в другой путем изменения природы ДНК. Так, удалось получить штамм капсулированных и вирулентных пневмококков из исходного штамма, не обладающего этими признаками, путем внесения в среду ДНК, выделенной из капсулированного (и вирулентного) штамма. С нуклеопротеинами и соответственно нуклеиновыми кислотами непосредственно связаны, кроме того, такие биологические процессы, как митоз, мейоз, эмбриональный и злокачественный рост и др.

У большинства клеток эукариот, когда ядро находится в интерфазе, из ДНК и белковых молекул образуются так называемые филаменты – нити, имеющие меняющуюся толщину (в среднем около 10 нм, реже 2 нм). Оказывается, что толщина филаментов определяется наличием или отсутствием белков, окружающих двухспиральную структуру ДНК, а длина их – молекулярной массой ДНК. Известно, что одна хромосома содержит одну молекулу ДНК, имеющую длину несколько сантиметров. Вообще ДНП входит в состав мононуклеосом, являющихся составной частью хромосомы. Таким образом, в состав хроматина входят молекула ДНК, пять различных классов белков – гистонов и так называемые негистоновые белки. Количество ДНК в ядре составляет до 6 пг (10–12 г) на одну клетку у животных. У E.coli содержание ДНК равно 0,01 пг.

Относительно белкового состава ДНП известно, что все 5 классов гистонов различаются по размерам, аминокислотному составу и величине заряда (всегда положительный). Так, выделяют гистоны, богатые лизином (H1), молекулярная масса которых составляет в среднем 20000, и богатые аргинином с мол. массой до 15000. Они обозначаются следующими символами:

H1 – богатые лизином,

Н2А – богатые аргинином и лизином,

Н2В – умеренно богатые аргинином и лизином,

Н3 – богатые аргинином,

Н4 – богатые глицином и аргинином.

Природа негистоновых белков пока не достаточно выяснена. Негисто-новые белки в настоящее время интенсивно изучаются. В их состав входят сложные белки, ферменты, а также регуляторные белки. По своим свойствам последние отличаются от гистонов и представлены кислыми белками.

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2–5% от общей массы. Так, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК , правда, с огромной молекулярной массой – около 2000000, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 2.3). Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочная и легко разрывается даже в «мягких» условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Акад. А.С. Спирин и одновременно М. Номура разделили 70S рибосомы (рибонуклеопротеины) на их составляющие и разработали условия для самосборки полноценных функционирующих рибосом. В основе этого удивительного явления самосборки лежит, по-видимому, программа, содержащаяся в первичной структуре как белка, так и нуклеиновой кислоты и определяющая, какое количество белковых молекул и в какой последовательности должно присоединиться к единственной молекуле РНК (в случае ВТМ) или к 3 молекулам РНК (в рибосомах), чтобы обеспечить высокую точность реконструкции надмолекулярных структур.

В настоящее время и ядерный хроматин (ДНП), и рибосомы, и вирусные нуклеопротеиды обычно рассматривают именно как надмолекулярные комплексы или структуры, а отнесение этих образований в раздел «Сложные белки» – в значительной степени дань традиции.

№18,19.Гликопротеины.

Гликопротеины – сложные белки, содержащие, помимо простого белка или пептида, группу гетероолигосахаридов. В настоящее время их принято называть гликоконъюгатами. В состав гликоконъюгата входит углеводный компонент (гликановая фракция), ковалентно связанный с неуглеводной частью (агликановая фракция), представленной белком, пептидом, аминокислотой или липидом.

Повышенный интерес к науке об углеводах – гликобиологии – в настоящее время объясняется открытием существенной роли изменений структуры гликоконъюгатов в развитии таких болезней, как рак, иммунодефицит человека, ревматоидные артриты, астма и др. Оказалось, что нарушение реакции гликозилирования (см. главу 14) двух главных классов глико-конъюгатов (гликопротеинов и ганглиозидов) приводит или к накоплению предшественников этих веществ, или к синтезу «укороченных» сахарных цепей гликоконъюгатов. Более того, установлено, что во взаимодействии между некоторыми вирусами и клетками-мишенями главную роль играют углеводные компоненты. В частности, гликопротеин gp120 вируса иммунодефицита человека (содержит большой процент углевода) имеет высокое сродство к гликопротеину CD4Т-лимфоцита. В этом взаимодействии, узнавании, являющемся высокоспецифичным, гликозилированные фрагменты, вероятнее всего, играют важную патогенетическую роль. Известно также, что при ревматоидных артритах часто синтезируются аномальные антитела (аномальные иммуноглобулины – все гликопротеины) с необычайно короткими сахарными цепями, что вызывает стимуляцию иммунной системы против самого организма. Из этих примеров видно, что, помимо гликобиологии, наступило время признания и таких наук, как гликопа-тология и гликотерапия.

Помимо гликопротеинов, различают также протеогликаны, состоящие из белка и гликозаминогликанов (прежнее название мукополиса-хариды); последние состоят из цепей сложных углеводов: аминосахаров, уроновых кислот, серной кислоты и отдельных моносахаридов.

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецеп-торные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции: обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие.

Химический состав гликопротеинов более или менее установлен, структура определена только у ряда из них. К полипептиду присоединяются гетероолигосахаридные цепи, содержащие от 2 до 10, реже 15 мономерных остатков гексоз (галактоза и манноза, реже глюкоза), пентоз (ксилоза, арабиноза) и конечный углевод, чаще всего представленный N-ацетилга-лактозамином, L-фукозой или сиаловой кислотой; в отличие от про-теогликанов гликопротеины не содержат уроновых кислот и серной кислоты.

Типы связей между углеводными компонентами и белками определены только у ряда гликопротеинов, аминокислотный состав и структура которых известны (иммуноглобулины, гормоны); они включают О-гликозидные связи (с ОН-группами серина, треонина и оксилизина), N-гликозидные связи (с амидными группами аспарагина, реже глутамина или ω-NH2-группами лизина и аргинина) и эфирные гликозидные связи со свободными СООН-группами глутаминовой и аспарагиновой кислот.

Синтез гликопротеинов осуществляется в рибосомах эндоплазматиче-ского ретикулума (в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи (постсинтетическое гликозилирование), и далее белок транспортируется до биомембран клетки и включается в состав мембранных белков или секре-тируется.

Углеводные компоненты соединены ковалентно с азотом аспарагина молекулы белка. Однако предварительно олигосахаридная часть соединяется с липидным переносчиком – долихолфосфатом (липид, содержащий от 15 до 20 изопреновых остатков) и переносится на полипептидную цепь в эндоплазматическом ретикулуме, при этом транспортер освобождается:

Долихолфосфат (n = 15-30)

Синтезированные гликопротеины далее переносятся в аппарат Гольджи, где осуществляются окончательное гликозилирование и сортировка по назначению.

Структура одного из нескольких гетероолигосахаридных остатков в молекуле гликопротеинов, в частности иммуноглобулинов, может быть представлена в виде следующей схемы (использованы сокращения: Глю – глюкоза, NАцГлюА – N-ацетилглюкозамин; Гал – галактоза; Ман – манно-за; NАцНейр – N-ацетилнейраминовая кислота):

Интерфероны. Интерфероны – это ингибиторы размножения многих типов вирусов. Открыто несколько типов интерферонов (α, β и γ), некоторые из них получены методами генетической инженерии. Это сравнительно небольшие сложные белки с мол. массой у разных видов животных и человека от 25000 до 38000–40000). Они образуются в клетке в ответ на внедрение вирусной нуклеиновой кислоты, ограничивая вирусную агрессию (инфекцию). Известно также, что группа видоспецифических α-интерфе-ронов синтезируется макрофагами, в то время как γ-интерферон продуцируется Т-клетками и стимулируется интерлейкином-2 (см. «Лимфо-кины»). Показано также, что γ-интерферон в свою очередь повышает цитотоксическую активность макрофагов, Т-клеток и естественных клеток-киллеров. Интерфероны наделены антипролиферативной активностью и считаются основными защитными белками не только против вирусной инфекции, но и при опухолевых поражениях.

Следует отметить, однако, что до сих пор не раскрыты молекулярные механизмы, при помощи которых интерфероны тормозят размножение вирусов. Известно только, что интерфероны ингибируют биосинтез всех белков (и хозяйских, и вирусных), вероятнее всего, на уровне процесса трансляции. Возможно, что интерферон индуцирует синтез особого белка-ингибитора, который затем связывается с рибосомами и блокирует трансляцию, или интерферон переводит один из активных эукариотических белковых факторов инициации в неактивный фактор путем фосфорилиро-вания.

Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреживая поступающие в организм чужеродные вещества – антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов. Учение об иммунитете оформилось в самостоятельную науку – иммунологию , изучающую структуру и функции антител вообще и иммуноглобулинов в частности. Мы представим современные сведения о некоторых физико-химических свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD и IgE. Детально изучены структура и функция IgG.

Разные классы иммуноглобулинов сильно различаются не только по молекулярной массе, но и по концентрации в крови; имеются данные, что различаются они и по биологическим свойствам.

Подробно изучена структура IgG. Он имеет Y-образную форму и тет-рамерное строение; состоит из двух идентичных легких L-цепей (от англ. light) и двух идентичных тяжелых Н-цепей (от англ. heavy) с мол. массой 23000–24000 и 50000–70000 соответственно. Известно также, что каждая из этих цепей имеет 2 типа доменов – вариабельные (V) участки, состоящие из 108 аминокислотных остатков, и константные (С) участки, состоящие из 110 и 350 аминокислотных остатков соответственно в L- и Н-цепях (рис. 2.5).