5. Фізико-хімічні властивості білків

Білки мають високу молекулярну масу, розчинні у воді, здатні до набухання, характеризуються оптичною активністю, рухливістю в електричному полі.

Білки активно вступають у хімічні реакції. Ця властивість зв’язана з тим, що амінокислоти, що входять до складу білків мають в своєму складі різні функціональні групи, які здатні вступати в реакції з другими речовинами. Важливо, що такі взаємодії проходять і в середені білкової молекули, в результаті чого утворюється пептидний, водневий, дисульфідний зв’язок. До радикалів амінокислот можуть приєднуватись різноманітні сполуки і іони, що забезпечує транспорт їх по крові.

Білки мають високу молекулярну масу, вони – полімери, що складаються з багатьох сотень і тисяч мономерів – амінокислот.

Молекулярна маса знаходиться в межах від 10 тисяч до 1 млн. Так, в складі рибонуклеази міститься 124 амінокислотні залишки і його молекулярна маса складає 14 тис., гемоглобін має молекуляну масу 64 тис., γ-глобуліни складаються з 1250 амінокислот і мають молекуляну масу 150 тис., а молеку-ляну маса глутаматдегідрогенази перевищує 1 млн.

Важливою властивістю білків є їх здатність проявляти як кислі, так і основні властивості, тобто виступати в ролі амфотерних сполук.

Це забезпечується за рахунок різноманітних дисоціюючих групіровок, що входять в радикали амінокислот. Наприклад, кислотні властивості білку придають карбоксильні групи аспарагінової та глутамінової амінокислот, а лужні – радикали аргініну, лізину, гістидіну.

Чим більше дикарбонових амінокислот входить до складу білку, тим сильніше проявляються його кислотні властивості і навпаки. Ці функціональні групи мають і електричні заряди, що формують загальний заряд білкової молекули. В білках, де переважають аспарагінова та глутамінова амінокислоти білки будуть заряджені негативно, надлишок основних амінокислот надає білкам позитивний заряд.

NН3+ ⁄ кисле R \ середовище СООН + Н катіон

NН2 ⁄ лужне R \ середовище СООН

NН2 ⁄ R \ СОО- + ОН аніон

Таким чином, фактором, що визначає поведінку білка, як катіона чи аніона, є реакція середовища,котра визначається концентрацією іонів водню і величиною рН. Але при деяких рН число позитивних і негативних зарядів зрівнюється і молекула стає електронейтральною, тобто вона не буде рухатись в електричному полі. Таке значення рН середовища називається ізоелектричною точкою білків. В цій рН білок знаходиться в найбільш не стійкому стані і при коливаннях рН в кислу або лужну сторону легко випадає в осад. Для більшості природних білків ізоелектрична точка знаходиться в слабо-кислому середовищі (рН 4,8-5,4), що свідчить про переважання в їх складі дикарбонових амінокислот.

Властивіть амфотерності полягає в основі буферних властивостей білків і їх участі в регуляції рН крові.

Амфотерність білків використовується для розділення їх на фракції, наприклад, методом електрофорезу з метою діагностики ряду захворювань і контролю стану хворого. При різних патологічних станах функціональний склад білків суттєво змінюється.

Важливою властивістю білків є їх здатність адсорбувати на своїй поверхні деякі речовини та іони (гормони, вітаміни, залізо, мідь і таке інше), котрі або погано розчинені у воді, або є токсичними (білірубін, вільні жирні кислоти). Білки транспортують їх по крові до місця подальших перетворень або знезараження. Водні розчини білків мають свої особливості. Білки добре розчинні у воді, тобто є гідрофільними. Це означає, що молекули білку як заряджені частинки, притягують до себе диполі води, котрі розташовуються навколо булкової молекули і утворюють водну або гідратну оболонку. Ця оболонка захищає молекули білку від склеювання і випадання в осад.

Величина гідратної оболонки залежить від структури білку, наприклад, альбуміни більш легко зв’язуються з молекулами води і мають відносну велику гідратну оболонку, тоді як глобулін, фібриноген приєднують воду значно гірше і гідратна оболонка їх менша. Таким чином, стійкість водного розчину білку визначається двома факторами: наявністю електричного заряду, білкової молекули і гідратною оболонкою. При видаленні цих факторів білок випадає в осад. Даний процес може бути зворотнім і незворотнім.

Зворотній осад білків (висолювання) – це випадвання білку в осад під дією речовин, після видалення яких він знову повертається в свій попередній (нативний) стан. Для висолювання білків використовується солі лужних і ліужно-земельних металів. Найбільш часто використовують сульфат натрію чи амонію.

Ці солі видаляють гідратну оболонку і знімають заряд. Між величиною водної оболонки білкових молекул і концентрацією солей існує пряма залежність: цим менша гідратна оболонка, тим мене потрібно солей. Так глобуліни мають великі і важкі молекули і невилику водну оболонку і випадають в осад при неповному насиченні солями, а альбуміни, як більш мілкі молекули з більшою водною оболонкою при повному насиченні.

Незворотний осад білків зв’язаний з глибокими внутришньомолеку-лярними змінами структури білку, що приводить до втрати природних властивостей (розчинності, біологічної активності). Такий білок називається денатурованим, а процес денатурацією. Денатурація білків полягає в основі лікуванні отруєнь важкими металами, коли хворому вводять молоко, або сирі яйця для того, щоб метали, депатуруючі білки молока та яєць, адсорбувалися на їх поверхні.

Розмір білкових молекул знаходиться в межах від 1 мкм до 1 нм, тому вони утворюють колоїдні розчини. Ці розчини характеризуються великою вязкістю, здатністю розсіювати промені світла, не проходять через напівпрониклі мембрани і мають деякі інші властивості.