- •Лекція №1. Предмет і завдання біохімії
- •Загальні уявлення про обмін речовин
- •Хімічний склад живого організму
- •Клітина – основа структури живих систем
- •Історія розвитку біохімії
- •Лекція № 2 Білкові речовини
- •Функції білків
- •Класифікація амінокислот
- •Властивості амінокислот
- •Кольорові реакції на амінокислоти
- •Методи визначення амінокислот
- •Будова білків
- •Фізико-хімічні властивості білків
- •Шляхи виділення та розділення білків
- •Методи визначення білка
- •Класифікація білків
- •Природні пептиди
- •Лекція № 3 Нуклеїнові кислоти
- •Властивості і будова днк
- •Будова і функції рнк
- •Нуклеозиди і нуклеотиди
- •Назви нуклеозидів та нуклеотидів
- •Лекція № 4 Вітаміни
- •Жиророзчинні вітаміни
- •1(138), 10(245) Вітаміни групи а (антиксерофтальмічний фактор).
- •Водорозчинні вітаміни
- •1(162), 10(277) Вітамін с (аскорбінова кислота)
- •Вітаміноподібні речовини
- •Антивітаміни, антиметаболіти, антибіотики
- •Лекція № 5 Вуглеводи
- •Моносахариди
- •10(216), 11Окремі представники моносахаридів
- •Дубильні речовини
- •Полісахариди
- •Лекція № 6 Ліпіди
- •Характеристика промислових жирів
- •Лекція № 7. Ферменти
- •Будова ферментів
- •Теорія ферментативного каталізу
- •Кінетика ферментативних реакцій
- •Властивості ферментів
- •Класифікація і номенклатура ферментів
- •Номенклатура ферментів
- •Класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів та їх промислове використання Оксидоредуктази
- •Трасферази
- •Гідролази
- •Ізомерази
- •Локалізація ферментів у клітині
- •Лекція № 8 Обмін речовин
- •Способи живлення організмів
- •Теорія біологічного окислення
- •Анаеробний розклад вуглеводів
- •Гліколіз
- •Види бродіння
- •2.Пропіоновокисле бродіння.
- •3.Маслянокисле бродіння
- •4.Ацетонобутилове бродіння.
- •5.Метановебродіння.
- •7.Спиртове бродіння.
- •Аеробний розклад вуглеводів
- •Енергетичний ефект повного розщеплення глюкози
- •Пентозний цикл (пентозофосфатний або гексозомонофосфатний шлях)
- •Гліоксилатний цикл
- •Фотосинтез
- •Біосинтез вуглеводів
- •Обмін ліпідів Розпад ліпідів
- •Окислення гліцерину
- •Окислення насичених жк
- •Енергетика -окислення жк
- •Α-окислення жк
- •Біосинтез ліпідів Біосинтез гліцерину
- •Біосинтез жк
- •Біосинтез тригліцеридів
- •Зміна жирів при зберіганні
- •Основні перетворення ліпідів
- •Обмін нуклеїнових кислот Розпад нк
- •Синтез нк
- •Обмін білків Розпад білків
- •Перетворення амінокислот
- •Нейтралізація і виведення аміаку з організму
- •Орнітиновий цикл
- •Біосинтез амінокислот
- •Біосинтез білків
- •Взаємозв’язок процесів обміну речовин у живому організмі
- •Література
Кінетика ферментативних реакцій
1(110), 5(56) Виходячи з того, що ферментативний процес здійснюється у вигляді наступної хімічної реакції:
k+1 k+2
Е+ S ЕS Е + Р,
k-1
де k+1 - константа швидкості прямої реакції, k-1 - константа швидкості зворотної реакції, k+2 - константа швидкості розпаду.
Міхаеліс та Ментен розробили загальну теорію ферментативної кінетики. Математична обробка на основі закону діючих мас дала можливість вивести рівняння, назване на честь авторів рівнянням Міхаеліса-Ментен, яке виражає кількісне співвідношення між концентрацією субстрату та швидкістю ферментативної реакції:
v=vmax[S] /(Ks + [S]),
де v - швидкість реакції при даній концентрації субстрату[S], vmax - максимальна швидкість реакції при повному насиченні ферменту субстратом; Ks - константа дисоціації фермент-субстратного комплексу, моль/л.
Ks = k-1/ k+1
З рівняння Міхаеліса - Ментен витікає, що при високій концентрації субстрату та низькому значенні Ks швидкість реакції є максимальною, тобто v=vmax,
при низькій концентрації субстрату, навпаки, швидкість реакції виявляється пропорційною концентрації субстрату в кожний даний момент.
Рівняння Міхаеліса - Ментен в його класичному вигляді не враховує впливу на швидкість ферментативного процесу продуктів реакції, тому Бріггс та Холдейн вдосконалили це рівняння:
v=vmax[S] /( Кm + [S]),
де Km - константа Міхаеліса, що є величиною, яку можна експериментально визначити.
Km = (k-1 + k+2)/ k+1, або Km = ks + k+2/ k+1
Таким чином, константа Міхаеліса - це така концентрація субстрату, при якій швидкість даної ферментативної реакції представляє половину максимальної.
3(62) Ця константа є важливою характеристикою ферментативної реакції і характеризує спорідненість ферменту до субстрату і здатність ферменту утворювати продукти реакції. Якщо константа Міхаеліса велика, то ЕS легко розпадається на похідні речовини і реакція протікає повільно. Якщо низьке значення константи Міхаеліса, реакція протікає швидко. Km та vmax для даного ферменту і субстрату при певних умовах зовнішнього середовища (рН, t0, р) величини сталі. Km визначають графічно за результатами вимірювань швидкості реакції при різних концентраціях субстрату. Згідно рівняння Холдейна і Бріггса, залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при незмінній концентрації ферменту графічно виражається наступним чином:
При досягненні деякої концентрації субстрату, швидкість ферментативної реакції повинна досягати максимального значення і при подальшому збільшенні концентрації субстрату вже не змінюється.
1(111) Виходячи з рівняння та цього графіка можливо графічно визначити константу Міхаеліса, яка буде відповідати відрізку на осі абсцис, що відповідає швидкості, рівній половині максимальній. Але користуватись таким графіком, побудованим у прямих координатах незручно, тому що максимальна швидкість є асимптотичною величиною та визначається недостатньо точно.
Для більш зручного графічного представлення експериментальних даних Лайнуівер та Берк перетворили рівняння Бріггса-Холдейна по методу подвійних зворотних величин:
1/v = Кm /vmax[S] + 1/ vmax
Це рівняння Лайнуівера - Берка - рівняння прямої лінії. Якщо побудуємо графік в координатах 1/v (Y) від 1/[S] (Х), то матимемо пряму лінію, тангенс кута нахилу якої буде рівний величині Кm /vmax, відрізок, що відсікається прямою від осі ординат, представляє собою 1/vmax, якщо продовжити пряму лінію за вісь ординат, тоді на осі абсцис відсікається відрізок, що відповідає зворотній величині -1/Кm.